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万見
- PDB-8w8d: Structural mechanism of inhibition of the Rho transcription termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w8d
タイトルStructural mechanism of inhibition of the Rho transcription termination factor by Rof
要素
  • Protein rof
  • Transcription termination factor Rho
キーワードTRANSCRIPTION / Escherichia coli Rho-Rof complex / Rho-dependent termination / antitermination
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of termination of DNA-templated transcription / ATP-dependent activity, acting on RNA / transcription antitermination / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding ...regulation of termination of DNA-templated transcription / ATP-dependent activity, acting on RNA / transcription antitermination / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Modulator of Rho-dependent transcription termination / Rof-like superfamily / Modulator of Rho-dependent transcription termination (ROF) / Rof/RNase P-like / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain ...Modulator of Rho-dependent transcription termination / Rof-like superfamily / Modulator of Rho-dependent transcription termination (ROF) / Rof/RNase P-like / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein rof / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zhang, J. / Wang, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32270039 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A widely conserved protein Rof inhibits transcription termination factor Rho and promotes Salmonella virulence program.
著者: Jing Zhang / Shuo Zhang / Wei Zhou / Xiang Zhang / Guanjin Li / Ruoxuan Li / Xingyu Lin / Ziying Chen / Fang Liu / Pan Shen / Xiaogen Zhou / Yue Gao / Zhenguo Chen / Yanjie Chao / Chengyuan Wang /
要旨: Transcription is crucial for the expression of genetic information and its efficient and accurate termination is required for all living organisms. Rho-dependent termination could rapidly terminate ...Transcription is crucial for the expression of genetic information and its efficient and accurate termination is required for all living organisms. Rho-dependent termination could rapidly terminate unwanted premature RNAs and play important roles in bacterial adaptation to changing environments. Although Rho has been discovered for about five decades, the regulation mechanisms of Rho-dependent termination are still not fully elucidated. Here we report that Rof is a conserved antiterminator and determine the cryogenic electron microscopy structure of Rho-Rof antitermination complex. Rof binds to the open-ring Rho hexamer and inhibits the initiation of Rho-dependent termination. Rof's N-terminal α-helix undergoes conformational changes upon binding with Rho, and is key in facilitating Rof-Rho interactions. Rof binds to Rho's primary binding site (PBS) and excludes Rho from binding with PBS ligand RNA at the initiation step. Further in vivo analyses in Salmonella Typhimurium show that Rof is required for virulence gene expression and host cell invasion, unveiling a physiological function of Rof and transcription termination in bacterial pathogenesis.
履歴
登録2023年9月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription termination factor Rho
B: Transcription termination factor Rho
C: Transcription termination factor Rho
D: Transcription termination factor Rho
E: Transcription termination factor Rho
F: Transcription termination factor Rho
c: Protein rof
e: Protein rof
b: Protein rof
a: Protein rof
f: Protein rof
d: Protein rof


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)339,36512
ポリマ－339,36512
非ポリマー00
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Transcription termination factor Rho / ATP-dependent helicase Rho


分子量: 47070.168 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: rho, nitA, psuA, rnsC, sbaA, tsu, b3783, JW3756 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AG30, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質
Protein rof


分子量: 9490.628 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: rof, yaeO, b0189, JW0184 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AFW8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rho-Rof antitermination complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 47 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1099028 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00623609
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.66231820
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.2313191
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0423664
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0064145

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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