[日本語] English
万見
- EMDB-37266: Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to human glutamat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37266
タイトルCryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to human glutamate dehydrogenase I
マップデータ
試料
  • 複合体: the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Kelch-like protein 22
キーワードE3 ligase / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / L-leucine binding / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / polar microtubule / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / L-glutamate catabolic process ...glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / L-leucine binding / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / polar microtubule / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / L-glutamate catabolic process / cellular response to L-leucine / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / glutamine metabolic process / negative regulation of type I interferon production / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic sister chromatid segregation / NAD+ binding / protein monoubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / intercellular bridge / 14-3-3 protein binding / positive regulation of TORC1 signaling / substantia nigra development / Mitochondrial protein degradation / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid stimulus / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / ADP binding / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of T cell activation / mitotic spindle / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / microtubule cytoskeleton / positive regulation of cell growth / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / lysosome / mitochondrial matrix / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / GTP binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kelch-like protein 22 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...Kelch-like protein 22 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch motif / Kelch / Kelch repeat type 1 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / Kelch-like protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Su M-Y
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other government2022A1515010856
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to an oligomeric metabolic enzyme.
著者: Fei Teng / Yang Wang / Ming Liu / Shuyun Tian / Goran Stjepanovic / Ming-Yuan Su /
要旨: CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric ...CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric BTB-Kelch family proteins combine adapter and substrate receptor into a single polypeptide for the CULLIN3 family. However, the entire structural assembly and molecular details have not been elucidated to date. Here, we present a cryo-EM structure of the CULLIN3 in complex with Kelch-like protein 22 (KLHL22) and a mitochondrial glutamate dehydrogenase complex I (GDH1) at 3.06 Å resolution. The structure adopts a W-shaped architecture formed by E3 ligase dimers. Three CULLIN3 dimers were found to be dynamically associated with a single GDH1 hexamer. CULLIN3 ligase mediated the polyubiquitination of GDH1 in vitro. Together, these results enabled the establishment of a structural model for understanding the complete assembly of BTB-Kelch proteins with CULLIN3 and how together they recognize oligomeric substrates and target them for ubiquitination.
履歴
登録2023年8月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2025年7月23日-
現状2025年7月23日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_37266.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37266.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 480 pix.
= 408. Å		0.85 Å/pix.
x 480 pix.
= 408. Å		0.85 Å/pix.
x 480 pix.
= 408. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.4727379 - 1.5896524
平均 (標準偏差)0.003634181 (±0.045847222)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 408.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: #1

ファイルemd_37266_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_37266_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_37266_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I

全体名称: the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I
要素
  • 複合体: the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Kelch-like protein 22

-
超分子 #1: the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I

超分子名称: the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

分子名称: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 61.480746 KDa
配列文字列: MYRYLGEALL LSRAGPAALG SASADSAALL GWARGQPAAA PQPGLALAAR RHYSEAVADR EDDPNFFKMV EGFFDRGASI VEDKLVEDL RTRESEEQKR NRVRGILRII KPCNHVLSLS FPIRRDDGSW EVIEGYRAQH SQHRTPCKGG IRYSTDVSVD E VKALASLM ...文字列:
MYRYLGEALL LSRAGPAALG SASADSAALL GWARGQPAAA PQPGLALAAR RHYSEAVADR EDDPNFFKMV EGFFDRGASI VEDKLVEDL RTRESEEQKR NRVRGILRII KPCNHVLSLS FPIRRDDGSW EVIEGYRAQH SQHRTPCKGG IRYSTDVSVD E VKALASLM TYKCAVVDVP FGGAKAGVKI NPKNYTDNEL EKITRRFTME LAKKGFIGPG IDVPAPDMST GEREMSWIAD TY ASTIGHY DINAHACVTG KPISQGGIHG RISATGRGVF HGIENFINEA SYMSILGMTP GFGDKTFVVQ GFGNVGLHSM RYL HRFGAK CIAVGESDGS IWNPDGIDPK ELEDFKLQHG SILGFPKAKP YEGSILEADC DILIPAASEK QLTKSNAPRV KAKI IAEGA NGPTTPEADK IFLERNIMVI PDLYLNAGGV TVSYFEWLKN LNHVSYGRLT FKYERDSNYH LLMSVQESLE RKFGK HGGT IPIVPTAEFQ DRISGASEKD IVHSGLAYTM ERSARQIMRT AMKYNLGLDL RTAAYVNAIE KVFKVYNEAG VTFT

UniProtKB: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

-
分子 #2: Kelch-like protein 22

分子名称: Kelch-like protein 22 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 71.744594 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAEEQEFTQL CKLPAQPSHP HCVNNTYRSA QHSQALLRGL LALRDSGILF DVVLVVEGRH IEAHRILLAA SCDYFRGMFA GGLKEMEQE EVLIHGVSYN AMCQILHFIY TSELELSLSN VQETLVAACQ LQIPEIIHFC CDFLMSWVDE ENILDVYRLA E LFDLSRLT ...文字列:
MAEEQEFTQL CKLPAQPSHP HCVNNTYRSA QHSQALLRGL LALRDSGILF DVVLVVEGRH IEAHRILLAA SCDYFRGMFA GGLKEMEQE EVLIHGVSYN AMCQILHFIY TSELELSLSN VQETLVAACQ LQIPEIIHFC CDFLMSWVDE ENILDVYRLA E LFDLSRLT EQLDTYILKN FVAFSRTDKY RQLPLEKVYS LLSSNRLEVS CETEVYEGAL LYHYSLEQVQ ADQISLHEPP KL LETVRFP LMEAEVLQRL HDKLDPSPLR DTVASALMYH RNESLQPSLQ SPQTELRSDF QCVVGFGGIH STPSTVLSDQ AKY LNPLLG EWKHFTASLA PRMSNQGIAV LNNFVYLIGG DNNVQGFRAE SRCWRYDPRH NRWFQIQSLQ QEHADLSVCV VGRY IYAVA GRDYHNDLNA VERYDPATNS WAYVAPLKRE VYAHAGATLE GKMYITCGRR GEDYLKETHC YDPGSNTWHT LADGP VRRA WHGMATLLNK LYVIGGSNND AGYRRDVHQV ACYSCTSGQW SSVCPLPAGH GEPGIAVLDN RIYVLGGRSH NRGSRT GYV HIYDVEKDCW EEGPQLDNSI SGLAACVLTL PRSLLLEPPR GTPDRSQADP DFASEVMSVS DWEEFDNSSE D

UniProtKB: Kelch-like protein 22

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.072 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 62817
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る