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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||||||||
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タイトル | Structure of CUL3-RBX1-KLHL22 complex | |||||||||||||||
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![]() | Cullin Ring E3 ubiquitin ligase / ![]() | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() liver morphogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Wang W / Ling L / Dai Z / Zuo P / Yin Y | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A conserved N-terminal motif of CUL3 contributes to assembly and E3 ligase activity of CRL3. 著者: Weize Wang / Ling Liang / Zonglin Dai / Peng Zuo / Shang Yu / Yishuo Lu / Dian Ding / Hongyi Chen / Hui Shan / Yan Jin / Youdong Mao / Yuxin Yin / ![]() 要旨: The CUL3-RING E3 ubiquitin ligases (CRL3s) play an essential role in response to extracellular nutrition and stress stimuli. The ubiquitin ligase function of CRL3s is activated through dimerization. ...The CUL3-RING E3 ubiquitin ligases (CRL3s) play an essential role in response to extracellular nutrition and stress stimuli. The ubiquitin ligase function of CRL3s is activated through dimerization. However, how and why such a dimeric assembly is required for its ligase activity remains elusive. Here, we report the cryo-EM structure of the dimeric CRL3 complex and reveal a conserved N-terminal motif in CUL3 that contributes to the dimerization assembly and the E3 ligase activity of CRL3. We show that deletion of the CUL3 N-terminal motif impairs dimeric assembly and the E3 ligase activity of both CRL3 and several other CRL3s. In addition, we found that the dynamics of dimeric assembly of CRL3 generates a variable ubiquitination zone, potentially facilitating substrate recognition and ubiquitination. These findings demonstrate that a CUL3 N-terminal motif participates in the assembly process and provide insights into the assembly and activation of CRL3s. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 395.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18 KB 18 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 57.6 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.7 KB | ||
その他 | ![]() | 251 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8k8tMC ![]() 8k9iC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.821 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Raw map of CUL3-RBX1-KLHL22 dimer complex
ファイル | emd_36961_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Raw map of CUL3-RBX1-KLHL22 dimer complex | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif
全体 | 名称: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif |
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要素 |
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-超分子 #1: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif
超分子 | 名称: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Cullin-3
分子 | 名称: Cullin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 90.134555 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MSNLSKGTGS RKDTKMRIRA FPMTMDEKYV NSIWDLLKNA IQEIQRKNNS GLSFEELYRN AYTMVLHKHG EKLYTGLREV VTEHLINKV REDVLNSLNN NFLQTLNQAW NDHQTAMVMI RDILMYMDRV YVQQNNVENV YNLGLIIFRD QVVRYGCIRD H LRQTLLDM ...文字列: MSNLSKGTGS RKDTKMRIRA FPMTMDEKYV NSIWDLLKNA IQEIQRKNNS GLSFEELYRN AYTMVLHKHG EKLYTGLREV VTEHLINKV REDVLNSLNN NFLQTLNQAW NDHQTAMVMI RDILMYMDRV YVQQNNVENV YNLGLIIFRD QVVRYGCIRD H LRQTLLDM IARERKGEVV DRGAIRNACQ MLMILGLEGR SVYEEDFEAP FLEMSAEFFQ MESQKFLAEN SASVYIKKVE AR INEEIER VMHCLDKSTE EPIVKVVERE LISKHMKTIV EMENSGLVHM LKNGKTEDLG CMYKLFSRVP NGLKTMCECM SSY LREQGK ALVSEEGEGK NPVDYIQGLL DLKSRFDRFL LESFNNDRLF KQTIAGDFEY FLNLNSRSPE YLSLFIDDKL KKGV KGLTE QEVETILDKA MVLFRFMQEK DVFERYYKQH LARRLLTNKS VSDDSEKNMI SKLKTECGCQ FTSKLEGMFR DMSIS NTTM DEFRQHLQAT GVSLGGVDLT VRVLTTGYWP TQSATPKCNI PPAPRHAFEI FRRFYLAKHS GRQLTLQHHM GSADLN ATF YGPVKKEDGS EVGVGGAQVT GSNTRKHILQ VSTFQMTILM LFNNREKYTF EEIQQETDIP ERELVRALQS LACGKPT QR VLTKEPKSKE IENGHIFTVN DQFTSKLHRV KIQTVAAKQG ESDPERKETR QKVDDDRKHE IEAAIVRIMK SRKKMQHN V LVAEVTQQLK ARFLPSPVVI KKRIEGLIER EYLARTPEDR KVYTYVAKLH HHHHH UniProtKB: ![]() |
-分子 #2: Kelch-like protein 22
分子 | 名称: Kelch-like protein 22 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: his-tev cleave site-klhl22 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 74.978117 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMMAEE QEFTQLCKLP AQPSHPHCVN NTYRSAQHSQ ALLRGLLALR DSGILFDVVL VVEGRHIEA HRILLAASCD YFRGMFAGGL KEMEQEEVLI HGVSYNAMCQ ILHFIYTSEL ELSLSNVQET LVAACQLQIP E IIHFCCDF ...文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMMAEE QEFTQLCKLP AQPSHPHCVN NTYRSAQHSQ ALLRGLLALR DSGILFDVVL VVEGRHIEA HRILLAASCD YFRGMFAGGL KEMEQEEVLI HGVSYNAMCQ ILHFIYTSEL ELSLSNVQET LVAACQLQIP E IIHFCCDF LMSWVDEENI LDVYRLAELF DLSRLTEQLD TYILKNFVAF SRTDKYRQLP LEKVYSLLSS NRLEVSCETE VY EGALLYH YSLEQVQADQ ISLHEPPKLL ETVRFPLMEA EVLQRLHDKL DPSPLRDTVA SALMYHRNES LQPSLQSPQT ELR SDFQCV VGFGGIHSTP STVLSDQAKY LNPLLGEWKH FTASLAPRMS NQGIAVLNNF VYLIGGDNNV QGFRAESRCW RYDP RHNRW FQIQSLQQEH ADLSVCVVGR YIYAVAGRDY HNDLNAVERY DPATNSWAYV APLKREVYAH AGATLEGKMY ITCGR RGED YLKETHCYDP GSNTWHTLAD GPVRRAWHGM ATLLNKLYVI GGSNNDAGYR RDVHQVACYS CTSGQWSSVC PLPAGH GEP GIAVLDNRIY VLGGRSHNRG SRTGYVHIYD VEKDCWEEGP QLDNSISGLA ACVLTLPRSL LLEPPRGTPD RSQADPD FA SEVMSVSDWE EFDNSSED UniProtKB: Kelch-like protein 22 |
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | ![]() |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 2.00 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION![]() |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2) |
最終 3次元分類 | ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2) |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2) |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2) / 使用した粒子像数: 142416 |