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万見
- EMDB-36627: Cryo-EM structure of the anamorelin-bound ghrelin receptor and Gq... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36627
タイトルCryo-EM structure of the anamorelin-bound ghrelin receptor and Gq complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Anamorelin-bound ghrelin receptor in complex with Gq
    • タンパク質・ペプチド: Engineered G-alpha-q
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: scFv16
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nb35
    • タンパク質・ペプチド: Growth hormone secretagogue receptor type 1
  • リガンド: 2-azanyl-N-[(2R)-1-[(3R)-3-[dimethylamino(methyl)carbamoyl]-3-(phenylmethyl)piperidin-1-yl]-3-(1H-indol-3-yl)-1-oxidanylidene-propan-2-yl]-2-methyl-propanamide
キーワードGPCR / SBDD / Cachexia / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


growth hormone secretagogue receptor activity / regulation of hindgut contraction / regulation of growth hormone secretion / positive regulation of small intestinal transit / negative regulation of locomotion involved in locomotory behavior / growth hormone-releasing hormone receptor activity / regulation of gastric motility / response to follicle-stimulating hormone / regulation of transmission of nerve impulse / ghrelin secretion ...growth hormone secretagogue receptor activity / regulation of hindgut contraction / regulation of growth hormone secretion / positive regulation of small intestinal transit / negative regulation of locomotion involved in locomotory behavior / growth hormone-releasing hormone receptor activity / regulation of gastric motility / response to follicle-stimulating hormone / regulation of transmission of nerve impulse / ghrelin secretion / positive regulation of appetite / growth hormone secretion / negative regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of small intestine smooth muscle contraction / negative regulation of macrophage apoptotic process / positive regulation of eating behavior / adult feeding behavior / negative regulation of appetite / actin polymerization or depolymerization / positive regulation of multicellular organism growth / cellular response to thyroid hormone stimulus / response to growth hormone / regulation of postsynapse organization / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / response to L-glutamate / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of interleukin-1 beta production / response to food / positive regulation of fatty acid metabolic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / response to dexamethasone / regulation of synapse assembly / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / decidualization / negative regulation of interleukin-6 production / peptide hormone binding / negative regulation of tumor necrosis factor production / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / response to hormone / hormone-mediated signaling pathway / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Peptide ligand-binding receptors / synaptic membrane / negative regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor activity / negative regulation of inflammatory response / Schaffer collateral - CA1 synapse / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / cellular response to insulin stimulus / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / photoreceptor disc membrane / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / response to estradiol / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / retina development in camera-type eye / cellular response to lipopolysaccharide / GTPase binding / Ca2+ pathway / fibroblast proliferation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / spermatogenesis / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction
類似検索 - 分子機能
Growth hormone secretagogue receptor/motilin receptor / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit ...Growth hormone secretagogue receptor/motilin receptor / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Growth hormone secretagogue receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ) / Lama glama (ラマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Im D / Shimura Y / Asada H / Iwata S
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18K16217, 20K06531, 20KK0359, 22KK0099 日本
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: The structure and function of the ghrelin receptor coding for drug actions.
著者: Yuki Shiimura / Dohyun Im / Ryosuke Tany / Hidetsugu Asada / Ryoji Kise / Eon Kurumiya / Hideko Wakasugi-Masuho / Satoshi Yasuda / Kazuma Matsui / Jun-Ichi Kishikawa / Takayuki Kato / Takeshi ...著者: Yuki Shiimura / Dohyun Im / Ryosuke Tany / Hidetsugu Asada / Ryoji Kise / Eon Kurumiya / Hideko Wakasugi-Masuho / Satoshi Yasuda / Kazuma Matsui / Jun-Ichi Kishikawa / Takayuki Kato / Takeshi Murata / Masayasu Kojima / So Iwata / Ikuo Masuho /
要旨: Drugs targeting the ghrelin receptor hold therapeutic potential in anorexia, obesity and diabetes. However, developing effective drugs is challenging. To tackle this common issue across a broad drug ...Drugs targeting the ghrelin receptor hold therapeutic potential in anorexia, obesity and diabetes. However, developing effective drugs is challenging. To tackle this common issue across a broad drug target, this study aims to understand how anamorelin, the only approved drug targeting the ghrelin receptor, operates compared to other synthetic drugs. Our research elucidated the receptor's structure with anamorelin and miniG, unveiling anamorelin's superagonistic activity. We demonstrated that ligands with distinct chemical structures uniquely bind to the receptor, resulting in diverse conformations and biasing signal transduction. Moreover, our study showcased the utility of structural information in effectively identifying natural genetic variations altering drug action and causing severe functional deficiencies, offering a basis for selecting the right medication on the basis of the individual's genomic sequence. Thus, by building on structural analysis, this study enhances the foundational framework for selecting therapeutic agents targeting the ghrelin receptor, by effectively leveraging signaling bias and genetic variations.
履歴
登録2023年6月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月22日-
マップ公開2025年1月22日-
更新2025年4月2日-
現状2025年4月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36627.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36627.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 281.6 Å		0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 281.6 Å		0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 281.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.0
最小 - 最大-42.917450000000002 - 63.638750000000002
平均 (標準偏差)0.000000000004984 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_36627_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36627_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36627_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Anamorelin-bound ghrelin receptor in complex with Gq

全体名称: Anamorelin-bound ghrelin receptor in complex with Gq
要素
  • 複合体: Anamorelin-bound ghrelin receptor in complex with Gq
    • タンパク質・ペプチド: Engineered G-alpha-q
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: scFv16
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nb35
    • タンパク質・ペプチド: Growth hormone secretagogue receptor type 1
  • リガンド: 2-azanyl-N-[(2R)-1-[(3R)-3-[dimethylamino(methyl)carbamoyl]-3-(phenylmethyl)piperidin-1-yl]-3-(1H-indol-3-yl)-1-oxidanylidene-propan-2-yl]-2-methyl-propanamide

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超分子 #1: Anamorelin-bound ghrelin receptor in complex with Gq

超分子名称: Anamorelin-bound ghrelin receptor in complex with Gq
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2-#6, #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 190 KDa

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分子 #1: Growth hormone secretagogue receptor type 1

分子名称: Growth hormone secretagogue receptor type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.82702 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: WNATPSEEPG FNLTLADLDW DASPGNDSLG DELLQLFPAP LLAGVTATCV ALFVVGIAGN LLTMLVVSRF RELRTTTNLY LSSMAFSDL LIFLCMPLDL VRLWQYRPWN FGDLLCKLFQ FVSESCTYAT VLTITALSVE RYFAICFPLR AKVVVTKGRV K LVIFVIWA ...文字列:
WNATPSEEPG FNLTLADLDW DASPGNDSLG DELLQLFPAP LLAGVTATCV ALFVVGIAGN LLTMLVVSRF RELRTTTNLY LSSMAFSDL LIFLCMPLDL VRLWQYRPWN FGDLLCKLFQ FVSESCTYAT VLTITALSVE RYFAICFPLR AKVVVTKGRV K LVIFVIWA VAFCSAGPIF VLVGVEHENG TDPWDTNECR PTEFAVRSGL LTVMVWVSSI FFFLPVFCLT VLYSLIGRKL WR RRRGDAV VGASLRDQNH KQTVKMLAVV VFAFILCWLP FHVGRYLFSK SFEPGSLEIA QISQYCNLVS FVLFYLSAAI NPI LYNIMS KKYRVAVFRL LGFEPFSQRK LSTLKDESSR AWTESSINTV FTLEDFVGDW EQTAAYNLDQ VLEQGGVSSL LQNL AVSVT PIQRIVRSGE NALKIDIHVI IPYEGLSADQ MAQIEEVFKV VYPVDDHHFK VILPYGTLVI DGVTPNMLNY FGRPY EGIA VFDGKKITVT GTLWNGNKII DERLITPDGS MLFRVTINS

UniProtKB: Growth hormone secretagogue receptor type 1

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分子 #2: Engineered G-alpha-q

分子名称: Engineered G-alpha-q / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.724383 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGCTLSAEDK AAVERSKMIE KQLQKDKQVY RRTLRLLLLG ADNSGKSTIV KQMRIYHVNG YSEEECKQYK AVVYSNTIQS IIAIIRAMG RLKIDFGDSA RADDARQLFV LAGAAEEGFM TAELAGVIKR LWKDSGVQAC FNRSREYQLN DSAAYYLNDL D RIAQPNYI ...文字列:
MGCTLSAEDK AAVERSKMIE KQLQKDKQVY RRTLRLLLLG ADNSGKSTIV KQMRIYHVNG YSEEECKQYK AVVYSNTIQS IIAIIRAMG RLKIDFGDSA RADDARQLFV LAGAAEEGFM TAELAGVIKR LWKDSGVQAC FNRSREYQLN DSAAYYLNDL D RIAQPNYI PTQQDVLRTR VKTSGIFETK FQVDKVNFHM FDVGAQRDER RKWIQCFNDV TAIIFVVDSS DYNRLQEALN DF KSIWNNR WLRTISVILF LNKQDLLAEK VLAGKSKIED YFPEFARYTT PEDATPEPGE DPRVTRAKYF IRKEFVDIST ASG DGRHIC YPHFTCSVDT ENARRIFNDC KDIILQMNLR EYNLV

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.282156 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHHHHH HLEVLFQGPG SSGSELDQLR QEAEQLKNQI RDARKACADA TLSQITNNID PVGRIQMRTR RTLRGHLAKI YAMHWGTDS RLLVSASQDG KLIIWDSYTT NKVHAIPLRS SWVMTCAYAP SGNYVACGGL DNICSIYNLK TREGNVRVSR E LAGHTGYL ...文字列:
MHHHHHHHHH HLEVLFQGPG SSGSELDQLR QEAEQLKNQI RDARKACADA TLSQITNNID PVGRIQMRTR RTLRGHLAKI YAMHWGTDS RLLVSASQDG KLIIWDSYTT NKVHAIPLRS SWVMTCAYAP SGNYVACGGL DNICSIYNLK TREGNVRVSR E LAGHTGYL SCCRFLDDNQ IVTSSGDTTC ALWDIETGQQ TTTFTGHTGD VMSLSLAPDT RLFVSGACDA SAKLWDVREG MC RQTFTGH ESDINAICFF PNGNAFATGS DDATCRLFDL RADQELMTYS HDNIICGITS VSFSKSGRLL LAGYDDFNCN VWD ALKADR AGVLAGHDNR VSCLGVTDDG MAVATGSWDS FLKIWNGSSG GGGSGGGGSS GVSGWRLFKK IS

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #4: scFv16

分子名称: scFv16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 27.784896 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: DVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SSGGGGSGGG GSGGGGSDIV MTQATSSVPV TPGESVSISC R SSKSLLHS ...文字列:
DVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SSGGGGSGGG GSGGGGSDIV MTQATSSVPV TPGESVSISC R SSKSLLHS NGNTYLYWFL QRPGQSPQLL IYRMSNLASG VPDRFSGSGS GTAFTLTISR LEAEDVGVYY CMQHLEYPLT FG AGTKLEL KAAAHHHHHH HH

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分子 #5: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.861143 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFCAI L

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #6: Nb35

分子名称: Nb35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)
分子量理論値: 14.016636 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MQVQLQESGG GLVQPGGSLR LSCAASGFTF SNYKMNWVRQ APGKGLEWVS DISQSGASIS YTGSVKGRFT ISRDNAKNTL YLQMNSLKP EDTAVYYCAR CPAPFTRDCF DVTSTTYAYR GQGTQVTVSS

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分子 #7: 2-azanyl-N-[(2R)-1-[(3R)-3-[dimethylamino(methyl)carbamoyl]-3-(ph...

分子名称: 2-azanyl-N-[(2R)-1-[(3R)-3-[dimethylamino(methyl)carbamoyl]-3-(phenylmethyl)piperidin-1-yl]-3-(1H-indol-3-yl)-1-oxidanylidene-propan-2-yl]-2-methyl-propanamide
タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: UYI
分子量理論値: 546.704 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 気圧: 0.007 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7f9y

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 500563
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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