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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of human full-length E6AP | |||||||||||||||||||||
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![]() | Ubiquitin / LIGASE | |||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / motor learning / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / progesterone receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / locomotory exploration behavior ...sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / motor learning / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / progesterone receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / locomotory exploration behavior / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ovarian follicle development / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / proteasome complex / response to cocaine / positive regulation of protein ubiquitination / response to progesterone / regulation of synaptic plasticity / response to hydrogen peroxide / regulation of circadian rhythm / brain development / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / nucleus / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å | |||||||||||||||||||||
![]() | Wang Z / Yu X | |||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural insights into the functional mechanism of the ubiquitin ligase E6AP. 著者: Zhen Wang / Fengying Fan / Zhihai Li / Fei Ye / Qingxia Wang / Rongchao Gao / Jiaxuan Qiu / Yixin Lv / Min Lin / Wenwen Xu / Cheng Luo / Xuekui Yu / ![]() 要旨: E6AP dysfunction is associated with Angelman syndrome and Autism spectrum disorder. Additionally, the host E6AP is hijacked by the high-risk HPV E6 to aberrantly ubiquitinate the tumor suppressor ...E6AP dysfunction is associated with Angelman syndrome and Autism spectrum disorder. Additionally, the host E6AP is hijacked by the high-risk HPV E6 to aberrantly ubiquitinate the tumor suppressor p53, which is linked with development of multiple types of cancer, including most cervical cancers. Here we show that E6AP and the E6AP/E6 complex exist, respectively, as a monomer and a dimer of the E6AP/E6 protomer. The short α1-helix of E6AP transforms into a longer helical structure when in complex with E6. The extended α1-helices of the dimer intersect symmetrically and contribute to the dimerization. The two protomers sway around the crossed region of the two α1-helices to promote the attachment and detachment of substrates to the catalytic C-lobe of E6AP, thus facilitating ubiquitin transfer. These findings, complemented by mutagenesis analysis, suggest that the α1-helix, through conformational transformations, controls the transition between the inactive monomer and the active dimer of E6AP. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 59.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.9 KB 14.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 9.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 22.9 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 49.7 MB 49.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 955.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 955 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 16 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 21 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8jrs ![]() 8jrnC ![]() 8jroC ![]() 8jrpC ![]() 8jrqC ![]() 8jrrC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.071 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_36604_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_36604_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : E6AP
全体 | 名称: E6AP |
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要素 |
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-超分子 #1: E6AP
超分子 | 名称: E6AP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Ubiquitin-protein ligase E3A
分子 | 名称: Ubiquitin-protein ligase E3A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 100.811508 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MEKLHQCYWK SGEPQSDDIE ASRMKRAAAK HLIERYYHQL TEGCGNEACT NEFCASCPTF LRMDNNAAAI KALELYKINA KLCDPHPSK KGASSAYLEN SKGAPNNSCS EIKMNKKGAR IDFKDVTYLT EEKVYEILEL CREREDYSPL IRVIGRVFSS A EALVQSFR ...文字列: MEKLHQCYWK SGEPQSDDIE ASRMKRAAAK HLIERYYHQL TEGCGNEACT NEFCASCPTF LRMDNNAAAI KALELYKINA KLCDPHPSK KGASSAYLEN SKGAPNNSCS EIKMNKKGAR IDFKDVTYLT EEKVYEILEL CREREDYSPL IRVIGRVFSS A EALVQSFR KVKQHTKEEL KSLQAKDEDK DEDEKEKAAC SAAAMEEDSE ASSSRIGDSS QGDNNLQKLG PDDVSVDIDA IR RVYTRLL SNEKIETAFL NALVYLSPNV ECDLTYHNVY SRDPNYLNLF IIVMENRNLH SPEYLEMALP LFCKAMSKLP LAA QGKLIR LWSKYNADQI RRMMETFQQL ITYKVISNEF NSRNLVNDDD AIVAASKCLK MVYYANVVGG EVDTNHNEED DEEP IPESS ELTLQELLGE ERRNKKGPRV DPLETELGVK TLDCRKPLIP FEEFINEPLN EVLEMDKDYT FFKVETENKF SFMTC PFIL NAVTKNLGLY YDNRIRMYSE RRITVLYSLV QGQQLNPYLR LKVRRDHIID DALVRLEMIA MENPADLKKQ LYVEFE GEQ GVDEGGVSKE FFQLVVEEIF NPDIGMFTYD ESTKLFWFNP SSFETEGQFT LIGIVLGLAI YNNCILDVHF PMVVYRK LM GKKGTFRDLG DSHPVLYQSL KDLLEYEGNV EDDMMITFQI SQTDLFGNPM MYDLKENGDK IPITNENRKE FVNLYSDY I LNKSVEKQFK AFRRGFHMVT NESPLKYLFR PEEIELLICG SRNLDFQALE ETTEYDGGYT RDSVLIREFW EIVHSFTDE QKRLFLQFTT GTDRAPVGGL GKLKMIIAKN GPDTERLPTS HTCFNVLLLP EYSSKEKLKE RLLKAITYAK GFGML UniProtKB: Ubiquitin-protein ligase E3A |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 72.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |