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- EMDB-36367: Cryo-EM structure of KCTD5 in complex with Gbeta gamma subunits -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36367
タイトルCryo-EM structure of KCTD5 in complex with Gbeta gamma subunits
マップデータEM density map of KCTD5_Gng2/Gnb1 complex
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of KCTD5 in complex with G protein betagamma subunits
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
キーワードubiquitination / GPCR signaling / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Cul3-RING ubiquitin ligase complex / cullin family protein binding / protein homooligomerization / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation ...Cul3-RING ubiquitin ligase complex / cullin family protein binding / protein homooligomerization / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / cellular response to catecholamine stimulus / sensory perception of taste / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / retina development in camera-type eye / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / protein-containing complex binding / signal transduction / extracellular exosome / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain ...Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Zheng S / Jiang W / Wang W / Kong Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China) 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural basis for the ubiquitination of G protein βγ subunits by KCTD5/Cullin3 E3 ligase.
著者: Wentong Jiang / Wei Wang / Yinfei Kong / Sanduo Zheng /
要旨: G protein-coupled receptor (GPCR) signaling is precisely controlled to avoid overstimulation that results in detrimental consequences. Gβγ signaling is negatively regulated by a Cullin3 (Cul3)- ...G protein-coupled receptor (GPCR) signaling is precisely controlled to avoid overstimulation that results in detrimental consequences. Gβγ signaling is negatively regulated by a Cullin3 (Cul3)-dependent E3 ligase, KCTD5, which triggers ubiquitination and degradation of free Gβγ. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of the KCTD5-Gβγ fusion complex and the KCTD7-Cul3 complex. KCTD5 in pentameric form engages symmetrically with five copies of Gβγ through its C-terminal domain. The unique pentameric assembly of the KCTD5/Cul3 E3 ligase places the ubiquitin-conjugating enzyme (E2) and the modification sites of Gβγ in close proximity and allows simultaneous transfer of ubiquitin from E2 to five Gβγ subunits. Moreover, we show that ubiquitination of Gβγ by KCTD5 is important for fine-tuning cyclic adenosine 3´,5´-monophosphate signaling of GPCRs. Our studies provide unprecedented insights into mechanisms of substrate recognition by unusual pentameric E3 ligases and highlight the KCTD family as emerging regulators of GPCR signaling.
履歴
登録2023年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月26日-
マップ公開2023年7月26日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36367.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36367.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM density map of KCTD5_Gng2/Gnb1 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 350 pix.
= 301. Å		0.86 Å/pix.
x 350 pix.
= 301. Å		0.86 Å/pix.
x 350 pix.
= 301. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.186
最小 - 最大-0.55195594 - 1.3624479
平均 (標準偏差)-0.0015593425 (±0.042879235)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 301.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: EM density map of KCTD5 Gng2/Gnb1 complex after sharpening

ファイルemd_36367_additional_1.map
注釈EM density map of KCTD5_Gng2/Gnb1 complex after sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map of KCTD5 Gng2/Gnb1 complex

ファイルemd_36367_half_map_1.map
注釈half map of KCTD5_Gng2/Gnb1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map of KCTD5 Gng2/Gnb1 complex

ファイルemd_36367_half_map_2.map
注釈half map of KCTD5_Gng2/Gnb1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of KCTD5 in complex with G protein betagamma su...

全体名称: Cryo-EM structure of KCTD5 in complex with G protein betagamma subunits
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of KCTD5 in complex with G protein betagamma subunits
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5

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超分子 #1: Cryo-EM structure of KCTD5 in complex with G protein betagamma su...

超分子名称: Cryo-EM structure of KCTD5 in complex with G protein betagamma subunits
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.088762 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MYPYDVPDYA YPYDVPDYAY PYDVPDYAGS GSMSELDQLR QEAEQLKNQI RDARKACADA TLSQITNNID PVGRIQMRTR RTLRGHLAK IYAMHWGTDS RLLVSASQDG KLIIWDSYTT NKVHAIPLRS SWVMTCAYAP SGNYVACGGL DNICSIYNLK T REGNVRVS ...文字列:
MYPYDVPDYA YPYDVPDYAY PYDVPDYAGS GSMSELDQLR QEAEQLKNQI RDARKACADA TLSQITNNID PVGRIQMRTR RTLRGHLAK IYAMHWGTDS RLLVSASQDG KLIIWDSYTT NKVHAIPLRS SWVMTCAYAP SGNYVACGGL DNICSIYNLK T REGNVRVS RELAGHTGYL SCCRFLDDNQ IVTSSGDTTC ALWDIETGQQ TTTFTGHTGD VMSLSLAPDT RLFVSGACDA SA KLWDVRE GMCRQTFTGH ESDINAICFF PNGNAFATGS DDATCRLFDL RADQELMTYS HDNIICGITS VSFSKSGRLL LAG YDDFNC NVWDALKADR AGVLAGHDNR VSCLGVTDDG MAVATGSWDS FLKIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.228731 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GSALEVLFQG PGAGALEVLF QGPGSMASNN TASIAQARKL VEQLKMEANI DRIKVSKAAA DLMAYCEAHA KEDPLLTPVP ASENPFREK KFFSAIL

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #3: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5

分子名称: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 30.780623 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGSSHHHHHH GSEDQVDPRL IDGKDYKDDD DKLEVLFQGP MAENHCELLP PAPSGLGAGL GGGLCRRCSA GMGALAQRPG GVSKWVRLN VGGTYFLTTR QTLCRDPKSF LYRLCQADPD LDSDKDETGA YLIDRDPTYF GPVLNYLRHG KLVINKDLAE E GVLEEAEF ...文字列:
MGSSHHHHHH GSEDQVDPRL IDGKDYKDDD DKLEVLFQGP MAENHCELLP PAPSGLGAGL GGGLCRRCSA GMGALAQRPG GVSKWVRLN VGGTYFLTTR QTLCRDPKSF LYRLCQADPD LDSDKDETGA YLIDRDPTYF GPVLNYLRHG KLVINKDLAE E GVLEEAEF YNITSLIKLV KDKIRERDSR ISQMPVKHVY RVLQCQEEEL TQMVSTMSDG WKFEQLVSIG SSYNYGNEDQ AE FLCVVSK ELHNTPYGTT SEPSEKAKIL QERGSRM

UniProtKB: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.32 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMHEPESHEPES
150.0 mMNaClSodium Chloride
グリッド材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 49.71 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2484234
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 99265
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3dry

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6m8s

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: RECIPROCAL / 温度因子: 188.6
得られたモデル

PDB-8jkb:
Cryo-EM structure of KCTD5 in complex with Gbeta gamma subunits

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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