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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Atomic structure of wheat ribosome reveals unique features of the plant ribosomes | |||||||||
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![]() | Protein Synthesis Machinery / Eukaryotic Ribosome / Plant / TRANSLATION | |||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of translational frameshifting / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / translation regulator activity / rescue of stalled ribosome / protein kinase C binding / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / rRNA processing ...negative regulation of translational frameshifting / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / translation regulator activity / rescue of stalled ribosome / protein kinase C binding / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / rRNA processing / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / nucleolus / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å | |||||||||
![]() | Mishra RK / Sharma P / Hussain T | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of wheat ribosome reveals unique features of the plant ribosomes. 著者: Rishi Kumar Mishra / Prafful Sharma / Faisal Tarique Khaja / Adwaith B Uday / Tanweer Hussain / ![]() 要旨: Plants being sessile organisms exhibit unique features in ribosomes, which might aid in rapid gene expression and regulation in response to varying environmental conditions. Here, we present high- ...Plants being sessile organisms exhibit unique features in ribosomes, which might aid in rapid gene expression and regulation in response to varying environmental conditions. Here, we present high-resolution structures of the 60S and 80S ribosomes from wheat, a monocot staple crop plant (Triticum aestivum). While plant ribosomes have unique plant-specific rRNA modification (Cm1847) in the peptide exit tunnel (PET), the zinc-finger motif in eL34 is absent, and uL4 is extended, making an exclusive interaction network. We note differences in the eL15-helix 11 (25S) interaction, eL6-ES7 assembly, and certain rRNA chemical modifications between monocot and dicot ribosomes. In eukaryotes, we observe highly conserved rRNA modification (Gm75) in 5.8S rRNA and a flipped base (G1506) in PET. These features are likely involved in sensing or stabilizing nascent chain. Finally, we discuss the importance of the universal conservation of three consecutive rRNA modifications in all ribosomes for their interaction with A-site aminoacyl-tRNA. #1: ![]() 年: 2018 タイトル: Real-space refinement in PHENIX for cryo-EM and crystallography 著者: Uday AB / Khaja FT | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 267 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 50.2 KB 50.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.8 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 50.5 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 11.5 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 262.6 MB 262.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_36332_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : The large subunit of wheat Ribosome
+超分子 #1: The large subunit of wheat Ribosome
+分子 #1: 18S rRNA
+分子 #2: 40S ribosomal protein SA
+分子 #3: 40S ribosomal protein S3a
+分子 #4: S5 DRBM domain-containing protein
+分子 #5: 40S ribosomal protein S4
+分子 #6: 40S ribosomal protein S6
+分子 #7: 40S ribosomal protein S7
+分子 #8: 40S ribosomal protein S8
+分子 #9: 30S ribosomal protein S4, chloroplastic
+分子 #10: 40S ribosomal protein S11 N-terminal domain-containing protein
+分子 #11: Ribosomal protein S13/S15 N-terminal domain-containing protein
+分子 #12: 40S ribosomal protein S14
+分子 #13: 40S ribosomal protein S17
+分子 #14: 40S ribosomal protein S21
+分子 #15: 30S ribosomal protein S8, chloroplastic
+分子 #16: 40S ribosomal protein S23
+分子 #17: 40S ribosomal protein S24
+分子 #18: 40S ribosomal protein S26
+分子 #19: 40S ribosomal protein S27
+分子 #20: 40S ribosomal protein S30
+分子 #21: 60S ribosomal protein L41
+分子 #22: KH type-2 domain-containing protein
+分子 #23: Ribosomal protein S7 domain-containing protein
+分子 #24: Plectin/S10 N-terminal domain-containing protein
+分子 #25: 40S ribosomal protein S15
+分子 #26: 40S ribosomal protein S16
+分子 #27: 40S ribosomal protein S18
+分子 #28: 40S ribosomal protein S19
+分子 #29: Ribosomal protein S10 domain-containing protein
+分子 #30: 40S ribosomal protein S28
+分子 #31: 40S ribosomal protein S29
+分子 #32: Mitogen-activated protein kinase
+分子 #33: 40S ribosomal protein S25
+分子 #34: POTASSIUM ION
+分子 #35: MAGNESIUM ION
+分子 #36: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | The sample is the small subunit of wheat ribosome |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 44.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 75000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |