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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-36283 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the histone deacetylase complex Rpd3S in complex with di-nucleosome | |||||||||
マップデータ | global refinement map | |||||||||
試料 |
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キーワード | HDAC / di-nucleosome / GENE REGULATION | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Snt2C complex / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / Rpd3L complex / protein localization to nucleolar rDNA repeats / Rpd3L-Expanded complex / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3S complex / rDNA chromatin condensation / nucleophagy ...Snt2C complex / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / Rpd3L complex / protein localization to nucleolar rDNA repeats / Rpd3L-Expanded complex / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3S complex / rDNA chromatin condensation / nucleophagy / HDACs deacetylate histones / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cellular response to nitrogen starvation / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / histone deacetylase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / Sin3-type complex / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of macroautophagy / histone deacetylase complex / nuclear periphery / meiotic cell cycle / transcription elongation by RNA polymerase II / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / G1/S transition of mitotic cell cycle / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / G2/M transition of mitotic cell cycle / nucleosome / nucleosome assembly / cellular response to heat / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang H | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023 タイトル: Structure of histone deacetylase complex Rpd3S bound to nucleosome. 著者: Wulong Li / Hengjun Cui / Zhimin Lu / Haibo Wang / 要旨: Crosstalk between histone modifications represents a fundamental epigenetic mechanism in gene regulation. During the transcription elongation process, the histone deacetylase complex Rpd3S is ...Crosstalk between histone modifications represents a fundamental epigenetic mechanism in gene regulation. During the transcription elongation process, the histone deacetylase complex Rpd3S is recruited to H3K36-methylated nucleosomes to suppress cryptic transcription initiation. However, how subunits of Rpd3S are assembled and coordinated to recognize nucleosomal substrates and exert their deacetylation function remains unclear. Here we report the structure of Saccharomyces cerevisiae Rpd3S deacetylase bound to H3K36me3-modified nucleosome at 3.1 Å resolution. It shows that Sin3 and Rco1 subunits orchestrate the assembly of the complex and mediate its contact with nucleosome at multiple sites, with the Sin3-DNA interface as a pivotal anchor. The PHD1 domain of Rco1 recognizes the unmodified H3K4 and places the following H3 tail toward the active site of Rpd3, while the chromodomain of Eaf3 subunit recognizes the H3K36me3 mark and contacts both nucleosomal and linker DNA. The second copy of Eaf3-Rco1 is involved in neighboring nucleosome binding. Our work unravels the structural basis of chromatin targeting and deacetylation by the Rpd3S complex. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_36283.map.gz | 195 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-36283-v30.xml emd-36283.xml | 35 KB 35 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_36283_fsc.xml | 14.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_36283.png | 131 KB | ||
Filedesc metadata | emd-36283.cif.gz | 9.4 KB | ||
その他 | emd_36283_additional_1.map.gz emd_36283_half_map_1.map.gz emd_36283_half_map_2.map.gz | 100.3 MB 195.8 MB 195.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36283 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36283 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_36283_validation.pdf.gz | 725 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_36283_full_validation.pdf.gz | 724.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_36283_validation.xml.gz | 21.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_36283_validation.cif.gz | 27.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36283 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36283 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_36283.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | global refinement map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: composite map
ファイル | emd_36283_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | composite map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_36283_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_36283_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Rpd3S histone deacetylase in complex with di-nucleosome
+超分子 #1: Rpd3S histone deacetylase in complex with di-nucleosome
+超分子 #2: di-nucleosome
+超分子 #3: The Rpd3S HDAC complex
+分子 #1: Histone H3
+分子 #2: Histone H4
+分子 #3: Histone H2A
+分子 #4: Histone H2B
+分子 #7: Transcriptional regulatory protein SIN3
+分子 #8: Histone deacetylase RPD3
+分子 #9: Chromatin modification-related protein EAF3
+分子 #10: RCO1 isoform 1
+分子 #5: Di-nucleosome template foward
+分子 #6: Di-nucleosome template reverse
+分子 #11: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 44.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-8jho: |