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万見
- EMDB-35949: Human ZnT1-D47N/D255N mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35949
タイトルHuman ZnT1-D47N/D255N mutant
マップデータ
試料
  • 複合体: Human ZnT1-D47N/D255N mutant homodimer
    • タンパク質・ペプチド: Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1
キーワードzinc exporter / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of zinc ion transmembrane import / glutamatergic postsynaptic density / zinc export across plasma membrane / detoxification of zinc ion / zinc ion import into organelle / detoxification of cadmium ion / zinc:proton antiporter activity / Zinc efflux and compartmentalization by the SLC30 family / cadmium ion transmembrane transport / negative regulation of calcium ion import ...negative regulation of zinc ion transmembrane import / glutamatergic postsynaptic density / zinc export across plasma membrane / detoxification of zinc ion / zinc ion import into organelle / detoxification of cadmium ion / zinc:proton antiporter activity / Zinc efflux and compartmentalization by the SLC30 family / cadmium ion transmembrane transport / negative regulation of calcium ion import / regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / zinc ion transport / zinc ion transmembrane transporter activity / negative regulation of neurotransmitter secretion / zinc ion transmembrane transport / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / intracellular zinc ion homeostasis / calcium ion import / postsynaptic density, intracellular component / calcium channel inhibitor activity / T-tubule / cytoplasmic vesicle membrane / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / intracellular calcium ion homeostasis / nuclear membrane / basolateral plasma membrane / in utero embryonic development / defense response to bacterium / Golgi membrane / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cation efflux protein, cytoplasmic domain superfamily / Cation efflux protein / Cation efflux transmembrane domain superfamily / Cation efflux family
類似検索 - ドメイン・相同性
Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Sun L / Liu X / Sun C / He B
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0509302 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the calcium-coupled zinc export of human ZnT1.
著者: Chunqiao Sun / Bangguo He / Yongxiang Gao / Xingbing Wang / Xin Liu / Linfeng Sun /
要旨: Cellular zinc (Zn) homeostasis is essential to human health and is under tight regulations. Human zinc transporter 1 (hZnT1) is a plasma membrane-localized Zn exporter belonging to the ZnT family, ...Cellular zinc (Zn) homeostasis is essential to human health and is under tight regulations. Human zinc transporter 1 (hZnT1) is a plasma membrane-localized Zn exporter belonging to the ZnT family, and its functional aberration is associated with multiple diseases. Here, we show that hZnT1 works as a Zn/Ca exchanger. We determine the structure of hZnT1 using cryo-electron microscopy (cryo-EM) single particle analysis. hZnT1 adopts a homodimeric structure, and each subunit contains a transmembrane domain consisting of six transmembrane segments, a cytosolic domain, and an extracellular domain. The transmembrane region displays an outward-facing conformation. On the basis of structural and functional analysis, we propose a model for the hZnT1-mediated Zn/Ca exchange. Together, these results facilitate our understanding of the biological functions of hZnT1 and provide a basis for further investigations of the ZnT family transporters.
履歴
登録2023年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月17日-
マップ公開2024年4月17日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35949.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35949.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 220. Å		1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 220. Å		1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 220. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.7
最小 - 最大-4.958342 - 7.3256483
平均 (標準偏差)0.009931077 (±0.14320028)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 220.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35949_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35949_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human ZnT1-D47N/D255N mutant homodimer

全体名称: Human ZnT1-D47N/D255N mutant homodimer
要素
  • 複合体: Human ZnT1-D47N/D255N mutant homodimer
    • タンパク質・ペプチド: Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1

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超分子 #1: Human ZnT1-D47N/D255N mutant homodimer

超分子名称: Human ZnT1-D47N/D255N mutant homodimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1

分子名称: Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.360633 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGCWGRNRGR LLCMLALTFM FMVLEVVVSR VTSSLAMLSD SFHMLSNVLA LVVALVAERF ARRTHATQKN TFGWIRAEVM GALVNAIFL TGLCFAILLE AIERFIEPHE MQQPLVVLGV GVAGLLVNVL GLCLFHHHSG FSQDSGHGHS HGGHGHGHGL P KGPRVKST ...文字列:
MGCWGRNRGR LLCMLALTFM FMVLEVVVSR VTSSLAMLSD SFHMLSNVLA LVVALVAERF ARRTHATQKN TFGWIRAEVM GALVNAIFL TGLCFAILLE AIERFIEPHE MQQPLVVLGV GVAGLLVNVL GLCLFHHHSG FSQDSGHGHS HGGHGHGHGL P KGPRVKST RPGSSDINVA PGEQGPDQEE TNTLVANTSN SNGLKLDPAD PENPRSGDTV EVQVNGNLVR EPDHMELEED RA GQLNMRG VFLHVLGNAL GSVIVVVNAL VFYFSWKGCS EGDFCVNPCF PDPCKAFVEI INSTHASVYE AGPCWVLYLD PTL CVVMVC ILLYTTYPLL KESALILLQT VPKQIDIRNL IKELRNVEGV EEVHELHVWQ LAGSRIIATA HIKCEDPTSY MEVA KTIKD VFHNHGIHAT TIQPEFASVG SKSSVVPCEL ACRTQCALKQ CCGTLPQAPS GKDAEKTPAV SISCLELSNN LEKKP RRTK AENIPAVVIE IKNMPNKQPE SSL

UniProtKB: Proton-coupled zinc antiporter SLC30A1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 550472
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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