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- EMDB-3585: Structure of the VirD4 bound to a Type IV secretion system -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3585
タイトルStructure of the VirD4 bound to a Type IV secretion system
マップデータNegative stain electron microscopy of the T4SS3-10 D4 complex enableslocalization of the VirD4 coupling protein within the complex.
試料
  • 複合体: Type IV secretion system, inner membrane complex
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 28.0 Å
データ登録者Redzej A / Ukleja M
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust098302 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2017
タイトル: Structure of a VirD4 coupling protein bound to a VirB type IV secretion machinery.
著者: Adam Redzej / Marta Ukleja / Sarah Connery / Martina Trokter / Catarina Felisberto-Rodrigues / Adam Cryar / Konstantinos Thalassinos / Richard D Hayward / Elena V Orlova / Gabriel Waksman /
要旨: Type IV secretion (T4S) systems are versatile bacterial secretion systems mediating transport of protein and/or DNA T4S systems are generally composed of 11 VirB proteins and 1 VirD protein (VirD4). ...Type IV secretion (T4S) systems are versatile bacterial secretion systems mediating transport of protein and/or DNA T4S systems are generally composed of 11 VirB proteins and 1 VirD protein (VirD4). The VirB1-11 proteins assemble to form a secretion machinery and a pilus while the VirD4 protein is responsible for substrate recruitment. The structure of VirD4 in isolation is known; however, its structure bound to the VirB1-11 apparatus has not been determined. Here, we purify a T4S system with VirD4 bound, define the biochemical requirements for complex formation and describe the protein-protein interaction network in which VirD4 is involved. We also solve the structure of this complex by negative stain electron microscopy, demonstrating that two copies of VirD4 dimers locate on both sides of the apparatus, in between the VirB4 ATPases. Given the central role of VirD4 in type IV secretion, our study provides mechanistic insights on a process that mediates the dangerous spread of antibiotic resistance genes among bacterial populations.
履歴
登録2017年2月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年3月8日-
マップ公開2018年1月17日-
更新2019年7月31日-
現状2019年7月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.39
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.39
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3585.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3585.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain electron microscopy of the T4SS3-10 D4 complex enableslocalization of the VirD4 coupling protein within the complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.54 Å/pix.
x 300 pix.
= 462. Å		1.54 Å/pix.
x 300 pix.
= 462. Å		1.54 Å/pix.
x 300 pix.
= 462. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.54 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.39 / ムービー #1: 1.39
最小 - 最大-2.8706295 - 14.235293
平均 (標準偏差)0.000000003300332 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-150-150-150
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 462.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.541.541.54
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z462.000462.000462.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-150-150-150
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-2.87114.2350.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Type IV secretion system, inner membrane complex

全体名称: Type IV secretion system, inner membrane complex
要素
  • 複合体: Type IV secretion system, inner membrane complex

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超分子 #1: Type IV secretion system, inner membrane complex

超分子名称: Type IV secretion system, inner membrane complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: TOP10 / 組換プラスミド: pR388
分子量理論値: 1.5 MDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 50mM HEPES pH=7.6, 200mM sodium acetate, 0.1% digitonin, 0.05mM TDAO
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: 2 % uranyl acetate / 詳細: Staining for 3 min
グリッドモデル: type B 400, Agar Scientific / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 4.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-19 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 41500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 14918
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

2567

最終 再構成使用したクラス数: 700 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC (ver. 5) / 使用した粒子像数: 2800
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: IMAGIC (ver. 5)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: IMAGIC (ver. 5)
最終 3次元分類クラス数: 2000 / 平均メンバー数/クラス: 8 / ソフトウェア - 名称: IMAGIC (ver. 5)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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