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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35507 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the encapsulin shell from Mycobacterium tuberculosis | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | CFP-29 / Mycobacterium tuberculosis / cryo-EM / encapsulin / VIRUS LIKE PARTICLE | ||||||||||||
機能・相同性 | Type 1 encapsulin shell protein / Encapsulating protein for peroxidase / encapsulin nanocompartment / extracellular region / plasma membrane / Type 1 encapsulin shell protein 機能・相同性情報 | ||||||||||||
生物種 | Mycobacterium tuberculosis (結核菌) / Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Du Z / Lai Y / Gao Y / Rao Z / Gong H | ||||||||||||
資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Structure of mycobacterium tuberculosis encapsulin 著者: Du Z / Lai Y / Gao Y / Rao Z / Gong H | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35507.map.gz | 398 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35507-v30.xml emd-35507.xml | 13.2 KB 13.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_35507.png | 158.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-35507.cif.gz | 5.1 KB | ||
その他 | emd_35507_half_map_1.map.gz emd_35507_half_map_2.map.gz | 390.2 MB 390.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35507 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35507 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_35507_validation.pdf.gz | 819.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_35507_full_validation.pdf.gz | 818.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_35507_validation.xml.gz | 18.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_35507_validation.cif.gz | 21.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35507 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35507 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8ikaMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35507.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.82 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_35507_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_35507_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Mycobacterium tuberculosis encapsulin
全体 | 名称: Mycobacterium tuberculosis encapsulin |
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要素 |
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-超分子 #1: Mycobacterium tuberculosis encapsulin
超分子 | 名称: Mycobacterium tuberculosis encapsulin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌) |
分子量 | 理論値: 2 MDa |
-分子 #1: Type 1 encapsulin shell protein
分子 | 名称: Type 1 encapsulin shell protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌) |
分子量 | 理論値: 28.863346 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MNNLYRDLAP VTEAAWAEIE LEAARTFKRH IAGRRVVDVS DPGGPVTAAV STGRLIDVKA PTNGVIAHLR ASKPLVRLRV PFTLSRNEI DDVERGSKDS DWEPVKEAAK KLAFVEDRTI FEGYSAASIE GIRSASSNPA LTLPEDPREI PDVISQALSE L RLAGVDGP ...文字列: MNNLYRDLAP VTEAAWAEIE LEAARTFKRH IAGRRVVDVS DPGGPVTAAV STGRLIDVKA PTNGVIAHLR ASKPLVRLRV PFTLSRNEI DDVERGSKDS DWEPVKEAAK KLAFVEDRTI FEGYSAASIE GIRSASSNPA LTLPEDPREI PDVISQALSE L RLAGVDGP YSVLLSADVY TKVSETSDHG YPIREHLNRL VDGDIIWAPA IDGAFVLTTR GGDFDLQLGT DVAIGYASHD TD TVRLYLQ ETLTFLCYTA EASVALSH UniProtKB: Type 1 encapsulin shell protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: Alphafold2 |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 251715 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |