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- EMDB-35144: Acyl-ACP synthetase structure bound to oleic acid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35144
タイトルAcyl-ACP synthetase structure bound to oleic acid
マップデータ
試料
  • 複合体: Acyl-ACP Synthetase bound to oleic acid
    • タンパク質・ペプチド: Acyl-acyl carrier protein synthetase
  • リガンド: OLEIC ACID
キーワードAcyl-ACP synthetase / Tool enzyme / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性ligase activity, forming carbon-sulfur bonds / : / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Acyl-acyl carrier protein synthetase
機能・相同性情報
生物種Vibrio harveyi (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Huang H / Wang C / Chang S / Cui T / Xu Y / Zhang H / Zhou C / Zhang X / Feng Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32125003 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structure and catalytic mechanism of exogenous fatty acid recycling by AasS, a versatile acyl-ACP synthetase.
著者: Haomin Huang / Chen Wang / Shenghai Chang / Tao Cui / Yongchang Xu / Man Huang / Huimin Zhang / Chun Zhou / Xing Zhang / Youjun Feng /
要旨: Fatty acids (FAs) are essential building blocks for all the domains of life, of which bacterial de novo synthesis, called type II FA synthesis (FAS II), is energetically expensive. The recycling of ...Fatty acids (FAs) are essential building blocks for all the domains of life, of which bacterial de novo synthesis, called type II FA synthesis (FAS II), is energetically expensive. The recycling of exogenous FAs (eFAs) partially relieves the FAS II demand and, therefore, compromises the efficacy of FAS II-directed antimicrobials. The versatile acyl-acyl carrier protein (ACP) synthetase, AasS, enables bacterial channeling of diverse eFA nutrients through holo-ACP, an activated form of ACP. However, the molecular mechanism for AasS catalysis is not fully understood. Here we report a series of cryo-electron microscopy structures of AasS from the bioluminescent bacterium Vibrio harveyi to provide insights into the catalytic cycle. AasS forms a ring-shaped hexamer, with each protomer folding into two distinct domains. Biochemical and structural analysis suggests that AasS accommodates distinct eFA substrates and the conserved W230 residue has a gating role. Adenosine triphosphate and Mg binding converts the AasS hexamer to a tetramer, which is likely needed for the acyl adenylate intermediate formation. Afterward, AasS reverts to the hexamer conformation in adaption to acyl-ACP production. The complete landscape for eFA scavenging lays a foundation for exploiting the versatility of AasS in biopharmaceuticals.
履歴
登録2023年1月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月24日-
マップ公開2024年1月24日-
更新2025年1月22日-
現状2025年1月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35144.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35144.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 320 pix.
= 324.48 Å		1.01 Å/pix.
x 320 pix.
= 324.48 Å		1.01 Å/pix.
x 320 pix.
= 324.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.014 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.249
最小 - 最大-1.4343946 - 2.8011956
平均 (標準偏差)0.00010130862 (±0.07430177)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 324.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35144_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35144_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Acyl-ACP Synthetase bound to oleic acid

全体名称: Acyl-ACP Synthetase bound to oleic acid
要素
  • 複合体: Acyl-ACP Synthetase bound to oleic acid
    • タンパク質・ペプチド: Acyl-acyl carrier protein synthetase
  • リガンド: OLEIC ACID

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超分子 #1: Acyl-ACP Synthetase bound to oleic acid

超分子名称: Acyl-ACP Synthetase bound to oleic acid / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Vibrio harveyi (バクテリア)

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分子 #1: Acyl-acyl carrier protein synthetase

分子名称: Acyl-acyl carrier protein synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio harveyi (バクテリア)
分子量理論値: 60.496258 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNQYVNDPSN YQLLIKNLLF SPVAFNPEQE IVYANHRRHS YKTFHDRVRQ FANALTKMGV KKGDTVAVMD YDSHRYLECY FAIPMIGAK LHMINVRLSP EQILYTIDHA EDDIILIHEE FLPILDQIKG RIDTVTRYVV LRDDEECEYE RLLEQESTEY N FPDFDENT ...文字列:
MNQYVNDPSN YQLLIKNLLF SPVAFNPEQE IVYANHRRHS YKTFHDRVRQ FANALTKMGV KKGDTVAVMD YDSHRYLECY FAIPMIGAK LHMINVRLSP EQILYTIDHA EDDIILIHEE FLPILDQIKG RIDTVTRYVV LRDDEECEYE RLLEQESTEY N FPDFDENT VATTFYTTGT TGFPKGVFFT HRQLVLHTMG ILSTIGTNAS QGRLHQGDIY MPITPMFHVH AWGLPYMATM LG VKQVYPG KYVPDVLLNL IEQEKVTFSH CVPTILHLLL SSPKSKAMDF SGWKVVIGGA ALPKALCKSA LERDIDVFAG YGM SETGPI LSIVQLTPEQ LELDVDQQAE YRSKTGKKVA LVEAYIVDED MNKLPHDGET AGEIVVRAPW LTPNYYKDNK NSKA LWRGG YLHTGDVAHI DDEGFIKITD RVKDMIKISG EWVSSLELED ILHQHQSVSE VAVIGMPHNK WGEVPLALVT LKEDA QVTE KELLGFAKDF INKGILAREA LLLKVKIVDE IAKTSVGKVD KKELRKLHL

UniProtKB: Acyl-acyl carrier protein synthetase

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分子 #2: OLEIC ACID

分子名称: OLEIC ACID / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: OLA
分子量理論値: 282.461 Da
Chemical component information

ChemComp-OLA:
OLEIC ACID / オレイン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 217323
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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