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- EMDB-34971: Cryo-EM map of the RdrA-RdrB complex in 5:1 ratio -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34971
タイトルCryo-EM map of the RdrA-RdrB complex in 5:1 ratio
マップデータ
試料
  • 複合体: RdrA-RdrB complex
キーワードCryoelectron microscopy / adenosine triphosphatase / adenosine deaminase / IMMUNE SYSTEM
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.48 Å
データ登録者Gao Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32100984 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Molecular basis of RADAR anti-phage supramolecular assemblies.
著者: Yina Gao / Xiu Luo / Peipei Li / Zhaolong Li / Feng Ye / Songqing Liu / Pu Gao /
要旨: Adenosine-to-inosine RNA editing has been proposed to be involved in a bacterial anti-phage defense system called RADAR. RADAR contains an adenosine triphosphatase (RdrA) and an adenosine deaminase ...Adenosine-to-inosine RNA editing has been proposed to be involved in a bacterial anti-phage defense system called RADAR. RADAR contains an adenosine triphosphatase (RdrA) and an adenosine deaminase (RdrB). Here, we report cryo-EM structures of RdrA, RdrB, and currently identified RdrA-RdrB complexes in the presence or absence of RNA and ATP. RdrB assembles into a dodecameric cage with catalytic pockets facing outward, while RdrA adopts both autoinhibited tetradecameric and activation-competent heptameric rings. Structural and functional data suggest a model in which RNA is loaded through the bottom section of the RdrA ring and translocated along its inner channel, a process likely coupled with ATP-binding status. Intriguingly, up to twelve RdrA rings can dock one RdrB cage with precise alignments between deaminase catalytic pockets and RNA-translocation channels, indicative of enzymatic coupling of RNA translocation and deamination. Our data uncover an interesting mechanism of enzymatic coupling and anti-phage defense through supramolecular assemblies.
履歴
登録2022年12月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月1日-
マップ公開2023年2月1日-
更新2023年8月16日-
現状2023年8月16日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34971.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34971.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0068
最小 - 最大-0.018721132 - 0.047655523
平均 (標準偏差)0.0004632645 (±0.0023786365)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 499.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34971_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34971_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RdrA-RdrB complex

全体名称: RdrA-RdrB complex
要素
  • 複合体: RdrA-RdrB complex

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超分子 #1: RdrA-RdrB complex

超分子名称: RdrA-RdrB complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.48 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 14518
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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