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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-34936 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM map of the Rpd3L complex from the Rxt1-Flag dataset | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Guo Z / Zhan X / Wang C | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023 タイトル: Structure of a SIN3-HDAC complex from budding yeast. 著者: Zhouyan Guo / Chen Chu / Yichen Lu / Xiaofeng Zhang / Yihang Xiao / Mingxuan Wu / Shuaixin Gao / Catherine C L Wong / Xiechao Zhan / Chengcheng Wang / 要旨: SIN3-HDAC (histone deacetylases) complexes have important roles in facilitating local histone deacetylation to regulate chromatin accessibility and gene expression. Here, we present the cryo-EM ...SIN3-HDAC (histone deacetylases) complexes have important roles in facilitating local histone deacetylation to regulate chromatin accessibility and gene expression. Here, we present the cryo-EM structure of the budding yeast SIN3-HDAC complex Rpd3L at an average resolution of 2.6 Å. The structure reveals that two distinct arms (ARM1 and ARM2) hang on a T-shaped scaffold formed by two coiled-coil domains. In each arm, Sin3 interacts with different subunits to create a different environment for the histone deacetylase Rpd3. ARM1 is in the inhibited state with the active site of Rpd3 blocked, whereas ARM2 is in an open conformation with the active site of Rpd3 exposed to the exterior space. The observed asymmetric architecture of Rpd3L is different from those of available structures of other class I HDAC complexes. Our study reveals the organization mechanism of the SIN3-HDAC complex and provides insights into the interaction pattern by which it targets histone deacetylase to chromatin. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_34936.map.gz | 230.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-34936-v30.xml emd-34936.xml | 12.9 KB 12.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_34936.png | 69.4 KB | ||
その他 | emd_34936_half_map_1.map.gz emd_34936_half_map_2.map.gz | 226.9 MB 226.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34936 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34936 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_34936_validation.pdf.gz | 810.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_34936_full_validation.pdf.gz | 810.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_34936_validation.xml.gz | 16.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_34936_validation.cif.gz | 19 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-34936 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-34936 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_34936.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.087 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_34936_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_34936_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : The Rpd3L complex
全体 | 名称: The Rpd3L complex |
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要素 |
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-超分子 #1: The Rpd3L complex
超分子 | 名称: The Rpd3L complex / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 2.3000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 166662 |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |