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- PDB-8hpo: Cryo-EM structure of a SIN3/HDAC complex from budding yeast -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hpo
タイトルCryo-EM structure of a SIN3/HDAC complex from budding yeast
要素
  • (Histone deacetylase ...) x 2
  • (Transcriptional regulatory protein ...) x 8
キーワードDNA BINDING PROTEIN / SIN3 / HDAC / deacetylase / Rpd3
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phosphatidylserine biosynthetic process / negative regulation of inositol biosynthetic process / positive regulation of phosphatidylserine biosynthetic process / negative regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / positive regulation of inositol biosynthetic process / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / PI5P Regulates TP53 Acetylation / conjugation with cellular fusion / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / Snt2C complex ...negative regulation of phosphatidylserine biosynthetic process / negative regulation of inositol biosynthetic process / positive regulation of phosphatidylserine biosynthetic process / negative regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / positive regulation of inositol biosynthetic process / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / PI5P Regulates TP53 Acetylation / conjugation with cellular fusion / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / Snt2C complex / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / Rpd3L complex / protein localization to nucleolar rDNA repeats / invasive growth in response to glucose limitation / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3L-Expanded complex / Rpd3S complex / regulation of meiotic nuclear division / rDNA chromatin condensation / SUMOylation of transcription cofactors / nucleophagy / HDACs deacetylate histones / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / SUMOylation of chromatin organization proteins / cellular response to nitrogen starvation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / histone deacetylase activity / Sin3-type complex / Estrogen-dependent gene expression / histone deacetylase complex / positive regulation of macroautophagy / : / Ub-specific processing proteases / nuclear periphery / meiotic cell cycle / transcription coregulator activity / transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle / double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone deacetylase binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / transcription corepressor activity / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / cellular response to heat / histone binding / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / cell division / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcriptional regulatory protein RXT2, N-terminal / Histone deacetylation protein Rxt3 / Transcriptional regulatory protein Rxt2 / RXT2-like, N-terminal / Histone deacetylation protein Rxt3 / Histone deacetylase complex subunit SAP30/SAP30-like / Histone deacetylase complex subunit SAP30, Sin3 binding domain / SAP30, C-terminal domain superfamily / Sin3 binding region of histone deacetylase complex subunit SAP30 / Sds3-like ...Transcriptional regulatory protein RXT2, N-terminal / Histone deacetylation protein Rxt3 / Transcriptional regulatory protein Rxt2 / RXT2-like, N-terminal / Histone deacetylation protein Rxt3 / Histone deacetylase complex subunit SAP30/SAP30-like / Histone deacetylase complex subunit SAP30, Sin3 binding domain / SAP30, C-terminal domain superfamily / Sin3 binding region of histone deacetylase complex subunit SAP30 / Sds3-like / Sds3-like / Sds3-like / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix superfamily / Paired amphipathic helix repeat / PAH domain profile. / : / Histone deacetylase / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger PHD-type profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Transcriptional regulatory protein SIN3 / Transcriptional regulatory protein DEP1 / Histone deacetylase RPD3 / Transcriptional regulatory protein RXT2 / Transcriptional regulatory protein SAP30 / Transcriptional regulatory protein SDS3 / Transcriptional regulatory protein PHO23 / Transcriptional regulatory protein UME1 / Transcriptional regulatory protein RXT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Guo, Z. / Zhan, X. / Wang, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structure of a SIN3-HDAC complex from budding yeast.
著者: Zhouyan Guo / Chen Chu / Yichen Lu / Xiaofeng Zhang / Yihang Xiao / Mingxuan Wu / Shuaixin Gao / Catherine C L Wong / Xiechao Zhan / Chengcheng Wang /
要旨: SIN3-HDAC (histone deacetylases) complexes have important roles in facilitating local histone deacetylation to regulate chromatin accessibility and gene expression. Here, we present the cryo-EM ...SIN3-HDAC (histone deacetylases) complexes have important roles in facilitating local histone deacetylation to regulate chromatin accessibility and gene expression. Here, we present the cryo-EM structure of the budding yeast SIN3-HDAC complex Rpd3L at an average resolution of 2.6 Å. The structure reveals that two distinct arms (ARM1 and ARM2) hang on a T-shaped scaffold formed by two coiled-coil domains. In each arm, Sin3 interacts with different subunits to create a different environment for the histone deacetylase Rpd3. ARM1 is in the inhibited state with the active site of Rpd3 blocked, whereas ARM2 is in an open conformation with the active site of Rpd3 exposed to the exterior space. The observed asymmetric architecture of Rpd3L is different from those of available structures of other class I HDAC complexes. Our study reveals the organization mechanism of the SIN3-HDAC complex and provides insights into the interaction pattern by which it targets histone deacetylase to chromatin.
履歴
登録2022年12月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02025年7月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / em_entity_assembly / em_software / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_nat / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _em_admin.last_update / _em_entity_assembly.entity_id_list ..._em_admin.last_update / _em_entity_assembly.entity_id_list / _em_software.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_nat.common_name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end
改定 2.02025年7月23日Data content type: EM metadata
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Data processing / Database references ...Data processing / Database references / Experimental summary / Other / Source and taxonomy / Structure summary
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
カテゴリ: em_admin / em_entity_assembly ...em_admin / em_entity_assembly / em_software / entity / entity_poly / entity_src_nat / struct_ref_seq
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _em_admin.last_update / _em_entity_assembly.entity_id_list ..._em_admin.last_update / _em_entity_assembly.entity_id_list / _em_software.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_src_nat.common_name / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Transcriptional regulatory protein UME1
D: Transcriptional regulatory protein SDS3
F: Histone deacetylase RPD3
G: Histone deacetylase RPD3
I: Transcriptional regulatory protein SAP30
A: Transcriptional regulatory protein SIN3
H: Transcriptional regulatory protein DEP1
C: Transcriptional regulatory protein PHO23
E: Transcriptional regulatory protein RXT2
B: Transcriptional regulatory protein SIN3
J: Transcriptional regulatory protein RXT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)727,58317
ポリマ－727,29611
非ポリマー2876
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Transcriptional regulatory protein ... , 8種, 9分子 KDIABHCEJ

#1: タンパク質 Transcriptional regulatory protein UME1 / WD repeat-containing transcriptional modulator 3


分子量: 51075.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: Q03010
#2: タンパク質 Transcriptional regulatory protein SDS3 / Suppressor of defective silencing protein 3


分子量: 37765.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P40505
#5: タンパク質 Transcriptional regulatory protein SAP30


分子量: 23144.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P38429
#6: タンパク質 Transcriptional regulatory protein SIN3


分子量: 175047.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P22579
#7: タンパク質 Transcriptional regulatory protein DEP1


分子量: 47035.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P31385
#8: タンパク質 Transcriptional regulatory protein PHO23


分子量: 37081.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P50947
#9: タンパク質 Transcriptional regulatory protein RXT2


分子量: 48844.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P38255
#10: タンパク質 Transcriptional regulatory protein RXT3


分子量: 33851.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: Q07458

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Histone deacetylase ... , 2種, 2分子 FG

#3: タンパク質 Histone deacetylase RPD3 / Transcriptional regulatory protein RPD3


分子量: 49441.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P32561, histone deacetylase
#4: タンパク質 Histone deacetylase RPD3 / Transcriptional regulatory protein RPD3


分子量: 48961.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P32561, histone deacetylase

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非ポリマー , 2種, 6分子

#11: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#12: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The Rpd3L complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2, #4-#10 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 665105 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00528942
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.73839160
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.8113939
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0474323
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0055089

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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