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- EMDB-34752: F1 domain of FoF1-ATPase from Bacillus PS3,120 degrees,highATP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34752
タイトルF1 domain of FoF1-ATPase from Bacillus PS3,120 degrees,highATP
マップデータ
試料
  • 複合体: FoF1 from Bacillus PS3
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードATP synthase F1 ATPase FoF1 / MOTOR PROTEIN / TRANSLOCASE-MOTOR PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit ...ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Nakano A / Kishikawa J / Nakanishi A / Mitsuoka K / Yokoyama K
資金援助 日本, 4件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03231 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06514 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20J00162 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Rotation mechanism of ATP synthases driven by ATP hydrolysis
著者: Nakano A / Yokoyama K / Kishikawa J / Nakanishi A / Mitsuoka K
履歴
登録2022年11月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月26日-
マップ公開2023年7月26日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34752.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34752.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 360 pix.
= 316.8 Å		0.88 Å/pix.
x 360 pix.
= 316.8 Å		0.88 Å/pix.
x 360 pix.
= 316.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00655
最小 - 最大-0.014298392 - 0.040936194
平均 (標準偏差)-0.00012182905 (±0.0014972889)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 316.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_34752_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_34752_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34752_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34752_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FoF1 from Bacillus PS3

全体名称: FoF1 from Bacillus PS3
要素
  • 複合体: FoF1 from Bacillus PS3
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: FoF1 from Bacillus PS3

超分子名称: FoF1 from Bacillus PS3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 530 KDa

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分子 #1: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 54.717398 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: SIRAEEISAL IKQQIENYES QIQVSDVGTV IQVGDGIARA HGLDNVMSGE LVEFANGVMG MALNLEENNV GIVILGPYTG IKEGDEVRR TGRIMEVPVG EALIGRVVNP LGQPVDGLGP VETTETRPIE SPAPGVMDRR SVHEPLQTGI KAIDALVPIG R GQRELIIG ...文字列:
SIRAEEISAL IKQQIENYES QIQVSDVGTV IQVGDGIARA HGLDNVMSGE LVEFANGVMG MALNLEENNV GIVILGPYTG IKEGDEVRR TGRIMEVPVG EALIGRVVNP LGQPVDGLGP VETTETRPIE SPAPGVMDRR SVHEPLQTGI KAIDALVPIG R GQRELIIG DRQTGKTSVA IDTIINQKDQ NMISIYVAIG QKESTVRTVV ETLRKHGALD YTIVVTASAS QPAPLLFLAP YA GVAMGEY FMYKGKHVLV VYDDLSKQAA AYRELSLLLR RPPGREAYPG DIFYLHSRLL ERAAKLSDAK GGGSLTALPF VET QAGDIS AYIPTNVISI TDGQIFLQSD LFFSGVRPAI NAGLSVSRVG GAAQIKAMKK VAGTLRLDLA AYRELEAFAQ FGSD LDKAT QAKLARGART VEVLKQDLHQ PIPVEKQVLI IYALTRGFLD DIPVEDVRRF EKEFYLFLDQ NGQHLLEHIR TTKDL PNED DLNKAIEAFK KTFVVSQ

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

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分子 #2: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 53.424625 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHHHH HMTRGRVIQV MGPVVDVKFE NGHLPAIYNA LKIQHKARNE NEVDIDLTLE VALHLGDDTV RTIAMASTDG LIRGMEVID TGAPISVPVG EVTLGRVFNV LGEPIDLEGD IPADARRDPI HRPAPKFEEL ATEVEILETG IKVVDLLAPY I KGGKIGLF ...文字列:
MHHHHHHHHH HMTRGRVIQV MGPVVDVKFE NGHLPAIYNA LKIQHKARNE NEVDIDLTLE VALHLGDDTV RTIAMASTDG LIRGMEVID TGAPISVPVG EVTLGRVFNV LGEPIDLEGD IPADARRDPI HRPAPKFEEL ATEVEILETG IKVVDLLAPY I KGGKIGLF GGAGVGKTVL IQELIHNIAQ EHGGISVFAG VGERTREGND LYHEMKDSGV ISKTAMVFGQ MNEPPGARMR VA LTGLTMA EYFRDEQGQD VLLFIDNIFR FTQAGSEVSA LLGRMPSAVG YQPTLATEMG QLQERITSTA KGSITSIQAI YVP ADDYTD PAPATTFSHL DATTNLERKL AEMGIYPAVD PLASTSRALA PEIVGEEHYQ VARKVQQTLQ RYKELQDIIA ILGM DELSD EDKLVVHRAR RIQFFLSQNF HVAEQFTGQP GSYVPVKETV RGFKEILEGK YDHLPEDAFR LVGRIEEVVE KAKAM GVEV

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

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分子 #3: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 31.728328 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: ASLRDIKTRI NATKKTSQIT KAMEMVSTSK LNRAEQNAKS FVPYMEKIQE VVANVALGAG GASHPMLVSR PVKKTGYLVI TSDRGLAGA YNSNVLRLVY QTIQKRHASP DEYAIIVIGR VGLSFFRKRN MPVILDITRL PDQPSFADIK EIARKTVGLF A DGTFDELY ...文字列:
ASLRDIKTRI NATKKTSQIT KAMEMVSTSK LNRAEQNAKS FVPYMEKIQE VVANVALGAG GASHPMLVSR PVKKTGYLVI TSDRGLAGA YNSNVLRLVY QTIQKRHASP DEYAIIVIGR VGLSFFRKRN MPVILDITRL PDQPSFADIK EIARKTVGLF A DGTFDELY MYYNHYVSAI QQEVTERKLL PLTDLAENKQ RTVYEFEPSQ EEILDVLLPQ YAESLIYGAL LDAKASEHAA RM TAMKNAT DNANELIRTL TLSYNRARQA AITQEITEIV AGANALQ

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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分子 #7: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5922 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.03843 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1118093
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 14694
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6n2y


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8hh5:
F1 domain of FoF1-ATPase from Bacillus PS3,120 degrees,highATP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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