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- EMDB-34724: Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis s... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34724
タイトルCryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803
    • タンパク質・ペプチド: C-phycocyanin alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: C-phycocyanin beta subunit
    • タンパク質・ペプチド: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1
    • タンパク質・ペプチド: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2
    • タンパク質・ペプチド: Ferredoxin--NADP reductase
    • タンパク質・ペプチド: Photosystem I-associated linker protein CpcL
  • リガンド: PHYCOCYANOBILIN
キーワードCpcL-phycobilisome / energy transfer / ferredoxin:NADP+ oxidoreductase / ultrafast spectroscopy / PHOTOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin-NADP+ reductase / ferredoxin-NADP+ reductase activity / phycobilisome / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Phycobilisome linker protein / Phycobilisome linker domain / Phycobilisome linker domain superfamily / Phycobilisome Linker polypeptide / Phycobilisome (PBS) linker domain profile. / Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / Phycocyanin, alpha subunit / Phycocyanin, beta subunit / CpcD-like domain / Ferredoxin--NADP reductase ...Phycobilisome linker protein / Phycobilisome linker domain / Phycobilisome linker domain superfamily / Phycobilisome Linker polypeptide / Phycobilisome (PBS) linker domain profile. / Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / Phycocyanin, alpha subunit / Phycocyanin, beta subunit / CpcD-like domain / Ferredoxin--NADP reductase / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. / CpcD/allophycocyanin linker domain / Phycobilisome, alpha/beta subunit / Phycobilisome, alpha/beta subunit superfamily / Phycobilisome protein / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Globin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1 / Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2 / Photosystem I-associated linker protein CpcL / C-phycocyanin beta subunit / C-phycocyanin alpha subunit / Ferredoxin--NADP reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) / Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Zheng L / Zhang Z / Wang H / Zheng Z / Gao N / Zhao J
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: Cryo-EM and femtosecond spectroscopic studies provide mechanistic insight into the energy transfer in CpcL-phycobilisomes.
著者: Lvqin Zheng / Zhengdong Zhang / Hongrui Wang / Zhenggao Zheng / Jiayu Wang / Heyuan Liu / Hailong Chen / Chunxia Dong / Guopeng Wang / Yuxiang Weng / Ning Gao / Jindong Zhao /
要旨: Phycobilisomes (PBS) are the major light harvesting complexes of photosynthesis in the cyanobacteria and red algae. CpcL-PBS is a type of small PBS in cyanobacteria that transfers energy directly to ...Phycobilisomes (PBS) are the major light harvesting complexes of photosynthesis in the cyanobacteria and red algae. CpcL-PBS is a type of small PBS in cyanobacteria that transfers energy directly to photosystem I without the core structure. Here we report the cryo-EM structure of the CpcL-PBS from the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 at 2.6-Å resolution. The structure shows the CpcD domain of ferredoxin: NADP oxidoreductase is located at the distal end of CpcL-PBS, responsible for its attachment to PBS. With the evidence of ultrafast transient absorption and fluorescence spectroscopy, the roles of individual bilins in energy transfer are revealed. The bilin β located near photosystem I has an enhanced planarity and is the red-bilin responsible for the direct energy transfer to photosystem I.
履歴
登録2022年11月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月8日-
マップ公開2023年11月8日-
更新2023年11月8日-
現状2023年11月8日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34724.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0164
最小 - 最大-0.096987866 - 0.17594402
平均 (標準偏差)0.00033897127 (±0.005091252)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 385.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34724_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34724_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis s...

全体名称: Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803
    • タンパク質・ペプチド: C-phycocyanin alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: C-phycocyanin beta subunit
    • タンパク質・ペプチド: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1
    • タンパク質・ペプチド: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2
    • タンパク質・ペプチド: Ferredoxin--NADP reductase
    • タンパク質・ペプチド: Photosystem I-associated linker protein CpcL
  • リガンド: PHYCOCYANOBILIN

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超分子 #1: Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis s...

超分子名称: Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)

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分子 #1: C-phycocyanin alpha subunit

分子名称: C-phycocyanin alpha subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
分子量理論値: 17.602529 KDa
組換発現生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
配列文字列:
MKTPLTEAVS TADSQGRFLS STELQIAFGR LRQANAGLQA AKALTDNAQS LVNGAAQAVY NKFPYTTQTQ GNNFAADQRG KDKCARDIG YYLRIVTYCL VAGGTGPLDE YLIAGIDEIN RTFDLSPSWY VEALKYIKAN HGLSGDARDE ANSYLDYAIN A LS

UniProtKB: C-phycocyanin alpha subunit

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分子 #2: C-phycocyanin beta subunit

分子名称: C-phycocyanin beta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
分子量理論値: 18.142426 KDa
組換発現生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
配列文字列:
MFDVFTRVVS QADARGEYLS GSQLDALSAT VAEGNKRIDS VNRITGNASA IVSNAARALF AEQPQLIQPG GNAYTSRRMA ACLRDMEII LRYVTYATFT GDASVLEDRC LNGLRETYVA LGVPGASVAA GVQKMKEAAL DIVNDPNGIT RGDCSAIVAE I AGYFDRAA AAVA

UniProtKB: C-phycocyanin beta subunit

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分子 #3: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated...

分子名称: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
分子量理論値: 32.558607 KDa
組換発現生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
配列文字列: MAITTAASRL GVAPYNESRP VELRPDFSLD DAKMVIRAVY RQVLGNDYIM DSERLKGAES LLTNGSISVR EFVRTVAKSE LYKKKFLYN NFQTRVIELN YKHLLGRAPF SEDEVIFHLD LYENQGFDAD IDSYIDSVEY QENFGENIVP YYRFNNQVGD R TVGFTRMF ...文字列:
MAITTAASRL GVAPYNESRP VELRPDFSLD DAKMVIRAVY RQVLGNDYIM DSERLKGAES LLTNGSISVR EFVRTVAKSE LYKKKFLYN NFQTRVIELN YKHLLGRAPF SEDEVIFHLD LYENQGFDAD IDSYIDSVEY QENFGENIVP YYRFNNQVGD R TVGFTRMF RLYRGYANSD RSQLERSSSR LATELGQNTV SAIVGPSGSN AGWAYRPSRA GNTPAKALGG TVPFGQASKL FR VEITAIS APGYPKVRRS NKAVIVPFEQ LNQTLQQINR LGGKVASITP ASLS

UniProtKB: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1

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分子 #4: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated...

分子名称: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
分子量理論値: 30.836346 KDa
組換発現生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
配列文字列: MTSLVSAQRL GIVAVDEAIP LELRSRSTEE EVDAVILAVY RQVLGNDHLM SQERLTSAES LLRGREISVR DFVRAVALSE VYRQKFFHS NPQNRFIELN YKHLLGRAPY DQSEIAFHTD LYHQGGYEAE INSYIDSVEY TENFGDWVVP YFRGFATQRN Q KTVGFSRS ...文字列:
MTSLVSAQRL GIVAVDEAIP LELRSRSTEE EVDAVILAVY RQVLGNDHLM SQERLTSAES LLRGREISVR DFVRAVALSE VYRQKFFHS NPQNRFIELN YKHLLGRAPY DQSEIAFHTD LYHQGGYEAE INSYIDSVEY TENFGDWVVP YFRGFATQRN Q KTVGFSRS FQVYRGYATS DRSQGNGSRS RLTRELARNT ASPVYAGSTA ESLRGTSAGS RNQMYRLQVI QGAAPGRGTR VR RGKAEYL VSYDNLSAKL QQINRQGDTV TMISLA

UniProtKB: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2

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分子 #5: Ferredoxin--NADP reductase

分子名称: Ferredoxin--NADP reductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferredoxin-NADP+ reductase
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
分子量理論値: 46.417469 KDa
組換発現生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
配列文字列: MYSPGYVATS SRQSDAGNRL FVYEVIGLSQ STMTDGLDYP IRRSGSTFIT VPLKRMNQEM RRITRMGGKI VSIKPLEGDS PLPHTEGIA KPSQSEGSGS EAVANPAPES NKTMTTTPKE KKADDIPVNI YRPKTPYIGK VLENYPLVRE GAIGTVQHLT F DLSAGDLR ...文字列:
MYSPGYVATS SRQSDAGNRL FVYEVIGLSQ STMTDGLDYP IRRSGSTFIT VPLKRMNQEM RRITRMGGKI VSIKPLEGDS PLPHTEGIA KPSQSEGSGS EAVANPAPES NKTMTTTPKE KKADDIPVNI YRPKTPYIGK VLENYPLVRE GAIGTVQHLT F DLSAGDLR YLEGQSIGII PPGEDDKGKP HKLRLYSIAS TRHGDFGDDK TVSLCVRQLE YQNEAGETVQ GVCSTYLCNI KE GDDIAIT GPVGKEMLLP PDEDANIVML ATGTGIAPFR AFLWRMFKEQ HEDYKFKGLA WLIFGIPKSE NILYKDDLEK MAA EFPDNF RLTYAISREQ QNAEGGRMYI QHRVAENAEE LWNLMQNPKT HTYMCGLKGM EPGIDEAFTA LAEQNGKEWT TFQR EMKKE HRWHVETY

UniProtKB: Ferredoxin--NADP reductase

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分子 #6: Photosystem I-associated linker protein CpcL

分子名称: Photosystem I-associated linker protein CpcL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
分子量理論値: 28.551516 KDa
組換発現生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
配列文字列: MTLPLIAYAP VSQNQRVTNY EVSGDEHARI FTTEGTLSPS AMDNLIAAAY RQVFNEQQMI QSNRQIALES QFKNQQITVR DFIRGLALS DSFRRRNFEV NNNYRFVQMC IQRLLGRDVY SEEEKIAWSI VIATKGLPGF INELLNSQEY LENFGYDTVP Y QRRRILPQ ...文字列:
MTLPLIAYAP VSQNQRVTNY EVSGDEHARI FTTEGTLSPS AMDNLIAAAY RQVFNEQQMI QSNRQIALES QFKNQQITVR DFIRGLALS DSFRRRNFEV NNNYRFVQMC IQRLLGRDVY SEEEKIAWSI VIATKGLPGF INELLNSQEY LENFGYDTVP Y QRRRILPQ RISGELPFAR MPRYGADHRE KLEAIGYFRN QAPLTYRWEW QKQPYPAGVY LAGKVVLYVG GALVSLGIIA VA LSAWGII GL

UniProtKB: Photosystem I-associated linker protein CpcL

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分子 #7: PHYCOCYANOBILIN

分子名称: PHYCOCYANOBILIN / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 54 / : CYC
分子量理論値: 588.694 Da
Chemical component information

ChemComp-CYC:
PHYCOCYANOBILIN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %
詳細Cryo-EM structure of CpcL-PBS from cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 124441
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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