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万見
- EMDB-34717: Cryo-EM structure of yeast Erf2/Erf4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34717
タイトルCryo-EM structure of yeast Erf2/Erf4 complex
マップデータthe yeast refined map
試料
  • 複合体: Erf2/Erf4 complex
    • タンパク質・ペプチド: Palmitoyltransferase ERF2
    • タンパク質・ペプチド: Ras modification protein ERF4
  • リガンド: PALMITIC ACIDパルミチン酸
  • リガンド: ZINC ION
キーワードpalmitoyltransferase / Saccaromyces cerevisiae / palmitoylation (パルミトイル化反応) / RAS2 / TRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum palmitoyltransferase complex / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / cortical endoplasmic reticulum / palmitoyltransferase activity / perinuclear endoplasmic reticulum / protein targeting to membrane / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane ...endoplasmic reticulum palmitoyltransferase complex / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / cortical endoplasmic reticulum / palmitoyltransferase activity / perinuclear endoplasmic reticulum / protein targeting to membrane / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / ゴルジ体 / 小胞体
類似検索 - 分子機能
Golgin subfamily A member 7/ERF4 / Golgin subfamily A member 7/ERF4 family / Palmitoyltransferase, DHHC domain / DHHC palmitoyltransferase / DHHC domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras modification protein ERF4 / Palmitoyltransferase ERF2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Wu J / Hu Q / Zhang Y / Yang A / Liu S
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China) 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Regulation of RAS palmitoyltransferases by accessory proteins and palmitoylation.
著者: Anlan Yang / Shengjie Liu / Yuqi Zhang / Jia Chen / Yujing Fan / Fengxiang Wang / Yilong Zou / Shan Feng / Jianping Wu / Qi Hu /
要旨: Palmitoylation of cysteine residues at the C-terminal hypervariable regions in human HRAS and NRAS, which is necessary for RAS signaling, is catalyzed by the acyltransferase DHHC9 in complex with its ...Palmitoylation of cysteine residues at the C-terminal hypervariable regions in human HRAS and NRAS, which is necessary for RAS signaling, is catalyzed by the acyltransferase DHHC9 in complex with its accessory protein GCP16. The molecular basis for the acyltransferase activity and the regulation of DHHC9 by GCP16 is not clear. Here we report the cryo-electron microscopy structures of the human DHHC9-GCP16 complex and its yeast counterpart-the Erf2-Erf4 complex, demonstrating that GCP16 and Erf4 are not directly involved in the catalytic process but stabilize the architecture of DHHC9 and Erf2, respectively. We found that a phospholipid binding to an arginine-rich region of DHHC9 and palmitoylation on three residues (C24, C25 and C288) were essential for the catalytic activity of the DHHC9-GCP16 complex. Moreover, we showed that GCP16 also formed complexes with DHHC14 and DHHC18 to catalyze RAS palmitoylation. These findings provide insights into the regulatory mechanism of RAS palmitoyltransferases.
履歴
登録2022年11月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月22日-
マップ公開2023年11月22日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34717.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34717.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈the yeast refined map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 192 pix.
= 208.704 Å		1.09 Å/pix.
x 192 pix.
= 208.704 Å		1.09 Å/pix.
x 192 pix.
= 208.704 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.087 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.3
最小 - 最大-5.843999 - 8.156653
平均 (標準偏差)0.0037406317 (±0.14511682)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 208.70401 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_34717_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_34717_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Erf2/Erf4 complex

全体名称: Erf2/Erf4 complex
要素
  • 複合体: Erf2/Erf4 complex
    • タンパク質・ペプチド: Palmitoyltransferase ERF2
    • タンパク質・ペプチド: Ras modification protein ERF4
  • リガンド: PALMITIC ACIDパルミチン酸
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Erf2/Erf4 complex

超分子名称: Erf2/Erf4 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Palmitoyltransferase ERF2

分子名称: Palmitoyltransferase ERF2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein S-acyltransferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 43.811672 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGHHHHHHHH HHHHGSDEVD AHMALVSRRS TRSESTSITK EEHTGEGSLT KLFFRWLVTL EGDQDINDGK GYISLPNVSN YIFFLGGRF RTVKGAKPLW LGVLLAIVCP MVLFSIFEAH KLWHTQNGYK VLVIFFYYFW VITLASFIRT ATSDPGVLPR N IHLSQLRN ...文字列:
MGHHHHHHHH HHHHGSDEVD AHMALVSRRS TRSESTSITK EEHTGEGSLT KLFFRWLVTL EGDQDINDGK GYISLPNVSN YIFFLGGRF RTVKGAKPLW LGVLLAIVCP MVLFSIFEAH KLWHTQNGYK VLVIFFYYFW VITLASFIRT ATSDPGVLPR N IHLSQLRN NYQIPQEYYN LITLPTHSSI SKDITIKYCP SCRIWRPPRS SHCSTCNVCV MVHDHHCIWV NNCIGKRNYR FF LIFLLGA ILSSVILLTN CAIHIARESG GPRDCPVAIL LLCYAGLTLW YPAILFTYHI FMAGNQQTTR EFLKGIGSKK NPV FHRVVK EENIYNKGSF LKNMGHLMLE PRGPSFVSAR KPHEAGDWRF MDLSPAHSFE KIQKI

UniProtKB: Palmitoyltransferase ERF2

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分子 #2: Ras modification protein ERF4

分子名称: Ras modification protein ERF4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 29.652705 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDYKDDDDKG SDYKDDDDKG SDEVDAHMCD SHQKEEDNAN TSERALFFNY HEFSYSFYED LGSEDAKPTE HDEDHKLCIT HFPNVYAAR GSAEFQVTRV VRVPRRFDES RSSLETPQFS TQLPGSEPAA IVGDDGTSFV RCGRYDIGDH VFGCSSVSPL S EYLSAAEL ...文字列:
MDYKDDDDKG SDYKDDDDKG SDEVDAHMCD SHQKEEDNAN TSERALFFNY HEFSYSFYED LGSEDAKPTE HDEDHKLCIT HFPNVYAAR GSAEFQVTRV VRVPRRFDES RSSLETPQFS TQLPGSEPAA IVGDDGTSFV RCGRYDIGDH VFGCSSVSPL S EYLSAAEL AEVVHRVNGF LLREEGEVFG WRNLSGLLLD MLTGGLWSWV LGPLLSRPVF QESLALEQYV AQLNSPGGLL HE RGVRLVL PRRSGCLSLD FVVPRPK

UniProtKB: Ras modification protein ERF4

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分子 #3: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸 / パルミチン酸

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 191610

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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