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- EMDB-34265: CryoEM structure of human Pannexin isoform 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34265
タイトルCryoEM structure of human Pannexin isoform 3
マップデータMain Map of Pannexin 3
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Pannexin 3
    • タンパク質・ペプチド: Pannexin-3
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE
キーワードPannexins / large pore ion-channels / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


gap junction hemi-channel activity / wide pore channel activity / positive regulation of interleukin-1 production / gap junction / monoatomic cation transport / calcium channel activity / osteoblast differentiation / cell-cell signaling / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Pannexin / Innexin / Innexin / Pannexin family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.91 Å
データ登録者Hussain N / Penmatsa A
資金援助 インド, 1件
OrganizationGrant number国
Department of Biotechnology (DBT, India)IA/I/15/2/502063 インド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of pannexin 1 and 3 reveal differences among pannexin isoforms.
著者: Nazia Hussain / Ashish Apotikar / Shabareesh Pidathala / Sourajit Mukherjee / Ananth Prasad Burada / Sujit Kumar Sikdar / Kutti R Vinothkumar / Aravind Penmatsa /
要旨: Pannexins are single-membrane large-pore channels that release ions and ATP upon activation. Three isoforms of pannexins 1, 2, and 3, perform diverse cellular roles and differ in their pore lining ...Pannexins are single-membrane large-pore channels that release ions and ATP upon activation. Three isoforms of pannexins 1, 2, and 3, perform diverse cellular roles and differ in their pore lining residues. In this study, we report the cryo-EM structure of pannexin 3 at 3.9 Å and analyze its structural differences with pannexin isoforms 1 and 2. The pannexin 3 vestibule has two distinct chambers and a wider pore radius in comparison to pannexins 1 and 2. We further report two cryo-EM structures of pannexin 1, with pore substitutions W74R/R75D that mimic the pore lining residues of pannexin 2 and a germline mutant of pannexin 1, R217H at resolutions of 3.2 Å and 3.9 Å, respectively. Substitution of cationic residues in the vestibule of pannexin 1 results in reduced ATP interaction propensities to the channel. The germline mutant R217H in transmembrane helix 3 (TM3), leads to a partially constricted pore, reduced ATP interaction and weakened voltage sensitivity. The study compares the three pannexin isoform structures, the effects of substitutions of pore and vestibule-lining residues and allosteric effects of a pathological substitution on channel structure and function thereby enhancing our understanding of this vital group of ATP-release channels.
履歴
登録2022年9月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月28日-
マップ公開2024年2月28日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34265.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34265.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main Map of Pannexin 3
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.065 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.6
最小 - 最大-1.618716 - 3.105998
平均 (標準偏差)0.011120179 (±0.06648128)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 383.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Panx3 halfmapB

ファイルemd_34265_half_map_1.map
注釈Panx3_halfmapB
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Panx3 halfmapA

ファイルemd_34265_half_map_2.map
注釈Panx3_halfmapA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Pannexin 3

全体名称: Pannexin 3
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Pannexin 3
    • タンパク質・ペプチド: Pannexin-3
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE

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超分子 #1: Pannexin 3

超分子名称: Pannexin 3 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: human isoform 3 of Pannexin. Expressed in ER and Plasma membranes involved in calcium and ATP regulation
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.68 kDa/nm

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分子 #1: Pannexin-3

分子名称: Pannexin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.734219 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLAHTAAEY MLSDALLPDR RGPRLKGLRL ELPLDRIVKF VAVGSPLLLM SLAFAQEFSS GSPISCFSPS NFSIRQAAYV DSSCWDSLL HHKQDGPGQD KMKSLWPHKA LPYSLLALAL LMYLPVLLWQ YAAVPALSSD LLFIISELDK SYNRSIRLVQ H MLKIRQKS ...文字列:
MSLAHTAAEY MLSDALLPDR RGPRLKGLRL ELPLDRIVKF VAVGSPLLLM SLAFAQEFSS GSPISCFSPS NFSIRQAAYV DSSCWDSLL HHKQDGPGQD KMKSLWPHKA LPYSLLALAL LMYLPVLLWQ YAAVPALSSD LLFIISELDK SYNRSIRLVQ H MLKIRQKS SDPYVFWNEL EKARKERYFE FPLLERYLAC KQRSHSLVAT YLLRNSLLLI FTSATYLYLG HFHLDVFFQE EF SCSIKTG LLSDETHVPN LITCRLTSLS IFQIVSLSSV AIYTILVPVI IYNLTRLCRW DKRLLSVYEM LPAFDLLSRK MLG CPINDL NVILLFLRAN ISELISFSWL SVLCVLKDTT TQKHNIDTVV DFMTLLAGLE PSKPKHLTNS ACDEHP

UniProtKB: Pannexin-3

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分子 #2: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 7 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #3: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE

分子名称: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 7 / 式: PTY
分子量理論値: 734.039 Da
Chemical component information

ChemComp-PTY:
PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMTrisTris
100.0 mMKClpotassium chloride
1.0 %Glycerolglycerol
50.0 microMGDNGlycodiosgenin

詳細: Fresh solution containing detergent was prepared for every prep.
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 288 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blotted for 3.5 seconds.
詳細Sample is homoheptamer purified to homogeneity.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 100.0 K / 最高: 100.0 K
特殊光学系位相板: OTHER / 球面収差補正装置: None / 色収差補正装置: None / エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV / 詳細: Bioquantum with K2 camera
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1122 / 平均電子線量: 48.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 3.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Images were screened for ice thickness
粒子像選択選択した数: 411263
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: AlphaFold2 model
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: non uniform refinement / 使用した粒子像数: 31517
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 34 / 平均メンバー数/クラス: 926 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: 2D classification
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 143.6 / 当てはまり具合の基準: Correlation coeficient
得られたモデル

PDB-8gtr:
CryoEM structure of human Pannexin isoform 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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