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- EMDB-34188: Structure of beta-arrestin1 in complex with a phosphopeptide corr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34188
タイトルStructure of beta-arrestin1 in complex with a phosphopeptide corresponding to the human C-X-C chemokine receptor type 4, CXCR4
マップデータFull map with pixel size 0.878.
試料
  • 複合体: Peptide5 bound beta-arrestin1 in complex with Fab30
    • 複合体: Beta-arrestin-1
      • タンパク質・ペプチド: Beta-arrestin-1
    • 複合体: C-X-C chemokine receptor type 4
      • タンパク質・ペプチド: C-X-C chemokine receptor type 4
    • 複合体: Fab30
      • タンパク質・ペプチド: Fab30 Heavy Chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab30 Light Chain
キーワードGPCR / Arrestin / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


V2 vasopressin receptor binding / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / C-X-C motif chemokine 12 receptor activity / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / follicle-stimulating hormone signaling pathway / protein phosphorylated amino acid binding ...V2 vasopressin receptor binding / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / C-X-C motif chemokine 12 receptor activity / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / follicle-stimulating hormone signaling pathway / protein phosphorylated amino acid binding / alpha-1B adrenergic receptor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / Lysosome Vesicle Biogenesis / angiotensin receptor binding / Specification of primordial germ cells / AP-2 adaptor complex binding / CXCL12-activated CXCR4 signaling pathway / myosin light chain binding / Ub-specific processing proteases / MAP2K and MAPK activation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / myelin maintenance / C-X-C chemokine receptor activity / positive regulation of vasculature development / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / negative regulation of interleukin-8 production / Signaling by ROBO receptors / regulation of chemotaxis / Formation of definitive endoderm / C-C chemokine receptor activity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / C-C chemokine binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / Chemokine receptors bind chemokines / anchoring junction / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / dendritic cell chemotaxis / response to morphine / clathrin binding / stress fiber assembly / positive regulation of Rho protein signal transduction / cellular response to cytokine stimulus / pseudopodium / cell leading edge / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / phototransduction / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of cell adhesion / coreceptor activity / insulin-like growth factor receptor binding / clathrin-coated pit / neurogenesis / negative regulation of protein ubiquitination / GTPase activator activity / ubiquitin binding / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of protein ubiquitination / cell chemotaxis / phosphoprotein binding / calcium-mediated signaling / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled receptor activity / brain development / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to virus / endocytosis / positive regulation of protein phosphorylation / late endosome / protein transport / positive regulation of cold-induced thermogenesis / actin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / virus receptor activity / cytoplasmic vesicle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / G alpha (i) signalling events / regulation of apoptotic process / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / dendritic spine / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron apoptotic process / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / transcription coactivator activity / early endosome / response to hypoxia / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / lysosome
類似検索 - 分子機能
CXC chemokine receptor 4 N-terminal domain / CXCR4 Chemokine receptor N terminal / CXC chemokine receptor 4/atypical chemokine receptor 2 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Chemokine receptor family / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain ...CXC chemokine receptor 4 N-terminal domain / CXCR4 Chemokine receptor N terminal / CXC chemokine receptor 4/atypical chemokine receptor 2 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Chemokine receptor family / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / : / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-arrestin-1 / C-X-C chemokine receptor type 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Maharana J / Sarma P / Yadav MK / Banerjee R / Shukla AK
資金援助 インド, 1件
OrganizationGrant number国
Science and Engineering Research Board (SERB)IPA/2020/000405 インド
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Structural snapshots uncover a key phosphorylation motif in GPCRs driving β-arrestin activation.
著者: Jagannath Maharana / Parishmita Sarma / Manish K Yadav / Sayantan Saha / Vinay Singh / Shirsha Saha / Mohamed Chami / Ramanuj Banerjee / Arun K Shukla /
要旨: Agonist-induced GPCR phosphorylation is a key determinant for the binding and activation of β-arrestins (βarrs). However, it is not entirely clear how different GPCRs harboring divergent ...Agonist-induced GPCR phosphorylation is a key determinant for the binding and activation of β-arrestins (βarrs). However, it is not entirely clear how different GPCRs harboring divergent phosphorylation patterns impart converging active conformation on βarrs leading to broadly conserved functional responses such as desensitization, endocytosis, and signaling. Here, we present multiple cryo-EM structures of activated βarrs in complex with distinct phosphorylation patterns derived from the carboxyl terminus of different GPCRs. These structures help identify a P-X-P-P type phosphorylation motif in GPCRs that interacts with a spatially organized K-K-R-R-K-K sequence in the N-domain of βarrs. Sequence analysis of the human GPCRome reveals the presence of this phosphorylation pattern in a large number of receptors, and its contribution in βarr activation is demonstrated by targeted mutagenesis experiments combined with an intrabody-based conformational sensor. Taken together, our findings provide important structural insights into the ability of distinct GPCRs to activate βarrs through a significantly conserved mechanism.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2023
タイトル: Structure of beta-arrestin in complex with a phosphopeptide
著者: Maharana J / Sarma P / Yadav MK / Banerjee R / Shukla AK
履歴
登録2022年8月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月17日-
マップ公開2023年5月17日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34188.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34188.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Full map with pixel size 0.878.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 480 pix.
= 421.44 Å		0.88 Å/pix.
x 480 pix.
= 421.44 Å		0.88 Å/pix.
x 480 pix.
= 421.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.878 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09
最小 - 最大-0.17767604 - 0.33455184
平均 (標準偏差)-0.00003095029 (±0.008018189)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 421.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map A with pixel size 0.878.

ファイルemd_34188_half_map_1.map
注釈Half map A with pixel size 0.878.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B with pixel size 0.878.

ファイルemd_34188_half_map_2.map
注釈Half map B with pixel size 0.878.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Peptide5 bound beta-arrestin1 in complex with Fab30

全体名称: Peptide5 bound beta-arrestin1 in complex with Fab30
要素
  • 複合体: Peptide5 bound beta-arrestin1 in complex with Fab30
    • 複合体: Beta-arrestin-1
      • タンパク質・ペプチド: Beta-arrestin-1
    • 複合体: C-X-C chemokine receptor type 4
      • タンパク質・ペプチド: C-X-C chemokine receptor type 4
    • 複合体: Fab30
      • タンパク質・ペプチド: Fab30 Heavy Chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab30 Light Chain

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超分子 #1: Peptide5 bound beta-arrestin1 in complex with Fab30

超分子名称: Peptide5 bound beta-arrestin1 in complex with Fab30 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 190 KDa

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超分子 #2: Beta-arrestin-1

超分子名称: Beta-arrestin-1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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超分子 #3: C-X-C chemokine receptor type 4

超分子名称: C-X-C chemokine receptor type 4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Synthetically produced: Yes

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超分子 #4: Fab30

超分子名称: Fab30 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Beta-arrestin-1

分子名称: Beta-arrestin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 47.088508 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGDKGTRVFK KASPNGKLTV YLGKRDFVDH IDLVDPVDGV VLVDPEYLKE RRVYVTLTCA FRYGREDLDV LGLTFRKDLF VANVQSFPP APEDKKPLTR LQERLIKKLG EHAYPFTFEI PPNLPCSVTL QPGPEDTGKA CGVDYEVKAF CAENLEEKIH K RNSVRLVI ...文字列:
MGDKGTRVFK KASPNGKLTV YLGKRDFVDH IDLVDPVDGV VLVDPEYLKE RRVYVTLTCA FRYGREDLDV LGLTFRKDLF VANVQSFPP APEDKKPLTR LQERLIKKLG EHAYPFTFEI PPNLPCSVTL QPGPEDTGKA CGVDYEVKAF CAENLEEKIH K RNSVRLVI RKVQYAPERP GPQPTAETTR QFLMSDKPLH LEASLDKEIY YHGEPISVNV HVTNNTNKTV KKIKISVRQY AD ICLFNTA QYKCPVAMEE ADDTVAPSST FCKVYTLTPF LANNREKRGL ALDGKLKHED TNLASSTLLR EGANREILGI IVS YKVKVK LVVSRGGLLG DLASSDVAVE LPFTLMHPKP KEEPPHREVP ESETPVDTNL IELDTNDDDI VFEDFARQRL KGMK DDKDE EDDGTGSPHL NNR

UniProtKB: Beta-arrestin-1

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分子 #2: C-X-C chemokine receptor type 4

分子名称: C-X-C chemokine receptor type 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 2.38053 KDa
配列文字列:
GHSSV(SEP)(TPO)E(SEP)E (SEP)(SEP)(SEP)FH(SEP)(SEP)

UniProtKB: C-X-C chemokine receptor type 4

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分子 #3: Fab30 Heavy Chain

分子名称: Fab30 Heavy Chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 25.512354 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: EISEVQLVES GGGLVQPGGS LRLSCAASGF NVYSSSIHWV RQAPGKGLEW VASISSYYGY TYYADSVKGR FTISADTSKN TAYLQMNSL RAEDTAVYYC ARSRQFWYSG LDYWGQGTLV TVSSASTKGP SVFPLAPSSK STSGGTAALG CLVKDYFPEP V TVSWNSGA ...文字列:
EISEVQLVES GGGLVQPGGS LRLSCAASGF NVYSSSIHWV RQAPGKGLEW VASISSYYGY TYYADSVKGR FTISADTSKN TAYLQMNSL RAEDTAVYYC ARSRQFWYSG LDYWGQGTLV TVSSASTKGP SVFPLAPSSK STSGGTAALG CLVKDYFPEP V TVSWNSGA LTSGVHTFPA VLQSSGLYSL SSVVTVPSSS LGTQTYICNV NHKPSNTKVD KKVEPKSCDK THHHHHHHH

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分子 #4: Fab30 Light Chain

分子名称: Fab30 Light Chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 23.435064 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SDIQMTQSPS SLSASVGDRV TITCRASQSV SSAVAWYQQK PGKAPKLLIY SASSLYSGVP SRFSGSRSGT DFTLTISSLQ PEDFATYYC QQYKYVPVTF GQGTKVEIKR TVAAPSVFIF PPSDSQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTEQD ...文字列:
SDIQMTQSPS SLSASVGDRV TITCRASQSV SSAVAWYQQK PGKAPKLLIY SASSLYSGVP SRFSGSRSGT DFTLTISSLQ PEDFATYYC QQYKYVPVTF GQGTKVEIKR TVAAPSVFIF PPSDSQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTEQD SKDSTYSLSS TLTLSKADYE KHKVYACEVT HQGLSSPVTK SFNRGEC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
300.0 mMNaClSodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Blotted for 3 seconds before plunging..

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 実像数: 5637 / 平均電子線量: 49.3 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 46000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3236193
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8go8

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / 使用した粒子像数: 53387
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8go8


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8gp3:
Structure of beta-arrestin1 in complex with a phosphopeptide corresponding to the human C-X-C chemokine receptor type 4, CXCR4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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