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- EMDB-34053: histone methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34053
タイトルhistone methyltransferase
マップデータ
試料
  • 複合体: histone methyltransferase and nucleosome complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • DNA: DNA (146-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.Z
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
  • タンパク質・ペプチド: [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase KMT5B
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE
キーワードhistone methyltransferase / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / muscle organ development / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin organization / nucleosomal DNA binding / cellular response to estradiol stimulus ...histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / muscle organ development / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin organization / nucleosomal DNA binding / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / methylation / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain ...KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
[histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase KMT5B / Histone H2B 1.1 / Histone H2A.Z / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Li H / Wang WY
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China)XDB37010100 中国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Structural insight into H4K20 methylation on H2A.Z-nucleosome by SUV420H1.
著者: Li Huang / Youwang Wang / Haizhen Long / Haoqiang Zhu / Zengqi Wen / Liwei Zhang / Wenhao Zhang / Zhenqian Guo / Longge Wang / Fangyi Tang / Jie Hu / Keyan Bao / Ping Zhu / Guohong Li / Zheng Zhou /
要旨: DNA replication ensures the accurate transmission of genetic information during the cell cycle. Histone variant H2A.Z is crucial for early replication origins licensing and activation in which ...DNA replication ensures the accurate transmission of genetic information during the cell cycle. Histone variant H2A.Z is crucial for early replication origins licensing and activation in which SUV420H1 preferentially recognizes H2A.Z-nucleosome and deposits H4 lysine 20 dimethylation (H4K20me2) on replication origins. Here, we report the cryo-EM structures of SUV420H1 bound to H2A.Z-nucleosome or H2A-nucleosome and demonstrate that SUV420H1 directly interacts with H4 N-terminal tail, the DNA, and the acidic patch in the nucleosome. The H4 (1-24) forms a lasso-shaped structure that stabilizes the SUV420H1-nucleosome complex and precisely projects the H4K20 residue into the SUV420H1 catalytic center. In vitro and in vivo analyses reveal a crucial role of the SUV420H1 KR loop (residues 214-223), which lies close to the H2A.Z-specific residues D97/S98, in H2A.Z-nucleosome preferential recognition. Together, our findings elucidate how SUV420H1 recognizes nucleosomes to ensure site-specific H4K20me2 modification and provide insights into how SUV420H1 preferentially recognizes H2A.Z nucleosome.
履歴
登録2022年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月16日-
マップ公開2023年8月16日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34053.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34053.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.8
最小 - 最大-32.673904 - 60.432205000000003
平均 (標準偏差)0.031514186 (±1.0579423)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 200.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34053_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34053_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : histone methyltransferase and nucleosome complex

全体名称: histone methyltransferase and nucleosome complex
要素
  • 複合体: histone methyltransferase and nucleosome complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • DNA: DNA (146-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.Z
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
  • タンパク質・ペプチド: [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase KMT5B
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE

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超分子 #1: histone methyltransferase and nucleosome complex

超分子名称: histone methyltransferase and nucleosome complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 12.046091 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
GEVKKPHRYR PGTVALREIR RYQKSTELLI RKLPFQRLVR EIAQDFKTDL RFQSSAVMAL QEASEAYLVA LFEDTNLCAI HAKRVTIMP KDIQLARRIR GERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.265247 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHR(ECX) VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHA KRK TVTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #4: Histone H2A.Z

分子名称: Histone H2A.Z / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.091093 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
GKAKTKAVSR SQRAGLQFPV GRIHRHLKSR TTSHGRVGAT AAVYSAAILE YLTAEVLELA GNASKDLKVK RITPRHLQLA IRGDEELDS LIKATIAGGG VIPHIHKSLI GKKG

UniProtKB: Histone H2A.Z

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分子 #5: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 10.607212 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
KTRKESYAIY VYKVLKQVHP DTGISSKAMS IMNSFVNDVF ERIAGEASRL AHYNKRSTIT SREIQTAVRL LLPGELAKHA VSEGTKAVT KYTSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #6: [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase KMT5B

分子名称: [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase KMT5B
タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.214787 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: GQSRYVPSSG MSAKELCEND DLATSLVLDP YLGFQTHKMN TRFRPIKGRQ EELKEVIERF KKDEHLEKAF KCLTSGEWAR HYFLNKNKM QEKLFKEHVF IYLRMFATDS GFEILPCNRY SSEQNGAKIV ATKEWKRNDK IELLVGCIAE LSEIEENMLL R HGENDFSV ...文字列:
GQSRYVPSSG MSAKELCEND DLATSLVLDP YLGFQTHKMN TRFRPIKGRQ EELKEVIERF KKDEHLEKAF KCLTSGEWAR HYFLNKNKM QEKLFKEHVF IYLRMFATDS GFEILPCNRY SSEQNGAKIV ATKEWKRNDK IELLVGCIAE LSEIEENMLL R HGENDFSV MYSTRKNCAQ LWLGPAAFIN HDCRPNCKFV STGRDTACVK ALRDIEPGEE ISCYYGDGFF GENNEFCECY TC ERRGTGA FKSRVGLPAP APVINSKYGL RETDKRLNRL KK

UniProtKB: [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase KMT5B

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分子 #3: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.054844 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG) (DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT) (DG)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT) (DG)(DC)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG)(DA)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG) (DC)(DA)(DG)(DT)(DT) (DT)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DC)(DT)(DT)(DT)(DT) (DG)(DG)(DT)(DA) (DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG) (DG)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DT) (DG)(DA)(DT)

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #8: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 223000
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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