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万見
- EMDB-34017: Cyanophage Pam3 fiber -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34017
タイトルCyanophage Pam3 fiber
マップデータ
試料
  • 複合体: Pam3 tail fiber
    • タンパク質・ペプチド: Pam3 tail fiber proreins
    • タンパク質・ペプチド: tail fiber chaperone
生物種uncultured cyanophage (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Wei ZL / Jiang YL / Zhou CZ
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0903100 中国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2022
タイトル: Structural Insights into the Chaperone-Assisted Assembly of a Simplified Tail Fiber of the Myocyanophage Pam3.
著者: Zi-Lu Wei / Feng Yang / Bo Li / Pu Hou / Wen-Wen Kong / Jie Wang / Yuxing Chen / Yong-Liang Jiang / Cong-Zhao Zhou /
要旨: At the first step of phage infection, the receptor-binding proteins (RBPs) such as tail fibers are responsible for recognizing specific host surface receptors. The proper folding and assembly of tail ...At the first step of phage infection, the receptor-binding proteins (RBPs) such as tail fibers are responsible for recognizing specific host surface receptors. The proper folding and assembly of tail fibers usually requires a chaperone encoded by the phage genome. Despite extensive studies on phage structures, the molecular mechanism of phage tail fiber assembly remains largely unknown. Here, using a minimal myocyanophage, termed Pam3, isolated from Lake Chaohu, we demonstrate that the chaperone gp25 forms a stable complex with the tail fiber gp24 at a stoichiometry of 3:3. The 3.1-Å cryo-electron microscopy structure of this complex revealed an elongated structure with the gp25 trimer embracing the distal moieties of gp24 trimer at the center. Each gp24 subunit consists of three domains: the N-terminal α-helical domain required for docking to the baseplate, the tumor necrosis factor (TNF)-like and glycine-rich domains responsible for recognizing the host receptor. Each gp25 subunit consists of two domains: a non-conserved N-terminal β-sandwich domain that binds to the TNF-like and glycine-rich domains of the fiber, and a C-terminal α-helical domain that mediates trimerization/assembly of the fiber. Structural analysis enabled us to propose the assembly mechanism of phage tail fibers, in which the chaperone first protects the intertwined and repetitive distal moiety of each fiber subunit, further ensures the proper folding of these highly plastic structural elements, and eventually enables the formation of the trimeric fiber. These findings provide the structural basis for the design and engineering of phage fibers for biotechnological applications.
履歴
登録2022年8月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月9日-
マップ公開2022年11月9日-
更新2022年11月9日-
現状2022年11月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34017.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34017.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.39052615 - 1.2220985
平均 (標準偏差)0.0011998214 (±0.03308488)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34017_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34017_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Pam3 tail fiber

全体名称: Pam3 tail fiber
要素
  • 複合体: Pam3 tail fiber
    • タンパク質・ペプチド: Pam3 tail fiber proreins
    • タンパク質・ペプチド: tail fiber chaperone

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超分子 #1: Pam3 tail fiber

超分子名称: Pam3 tail fiber / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: uncultured cyanophage (ファージ)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)

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分子 #1: Pam3 tail fiber proreins

分子名称: Pam3 tail fiber proreins / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The source organism is the myocyanophage Pam3 isolated from the Lake Chaohu, China.
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: uncultured cyanophage (ファージ)
分子量理論値: 28.383873 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: HHHHHHSSGM ASINLPFSLS GSKRIPTSEE LADGYQCGPL DVELDNWLMW WLTGQVDGVI EGAGLTTDDT DLARLYKAIQ SMTSGNLRT VVLTAASGNL PIPSDVSVLN WVRAVGGGGA GGNSNTGNSK ASGGGGGAGF DRFNVAVTPG SNVPYTVGAA G AVNGLGAG ...文字列:
HHHHHHSSGM ASINLPFSLS GSKRIPTSEE LADGYQCGPL DVELDNWLMW WLTGQVDGVI EGAGLTTDDT DLARLYKAIQ SMTSGNLRT VVLTAASGNL PIPSDVSVLN WVRAVGGGGA GGNSNTGNSK ASGGGGGAGF DRFNVAVTPG SNVPYTVGAA G AVNGLGAG YNGGAGGSTA ILGTTAGGGA GGLGVNNNAT AVQVNGGTTS GTTPEISYPG GLGTEGIVGT GGGSVLSQPT QR AFTNAGN NNPANSWGGG GPGGSDFGGA WQPGGVGKQG IIIVQYFSRF AP

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分子 #2: tail fiber chaperone

分子名称: tail fiber chaperone / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: The source organism is the myocyanophage Pam3 isolated from the Lake Chaohu, China.
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: uncultured cyanophage (ファージ)
分子量理論値: 17.45766 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MTDKHYARVV DGLVVETKTL PADFNLDDLF GPDHGWVEAP LEVEQGWRKV GAKFAPAPPP ERDPASILAG LKAEASRHIF ATISATAQS NLLLAVGLAS AKAPSARTPE ERDLLNVADE GRAWIDAVRA RVHALAEHDG VTPKGEDRWP APSEAVLEMA A KF

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 300 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 243989

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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