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万見
- EMDB-33940: Structure of recombinant RyR2 (Ca2+ dataset, class 3, open state) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33940
タイトルStructure of recombinant RyR2 (Ca2+ dataset, class 3, open state)
マップデータStructure of recombinant RyR2 (Ca2 dataset, class 3, open state)
試料
  • 複合体: Recombinant RyR2 in the presence of EGTA
    • 複合体: Ryanodine receptor 2
    • 複合体: FKBP1B
機能・相同性
機能・相同性情報


manganese ion transmembrane transport / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / suramin binding / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / organic cyclic compound binding / regulation of AV node cell action potential ...manganese ion transmembrane transport / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / suramin binding / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / organic cyclic compound binding / regulation of AV node cell action potential / calcium-induced calcium release activity / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / calcium ion transport into cytosol / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to caffeine / response to muscle activity / A band / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / positive regulation of heart rate / FK506 binding / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of axon regeneration / protein kinase A regulatory subunit binding / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / cellular response to caffeine / channel regulator activity / protein kinase A catalytic subunit binding / response to magnesium ion / positive regulation of the force of heart contraction / intracellularly gated calcium channel activity / detection of calcium ion / smooth muscle contraction / response to vitamin E / smooth endoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / striated muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / T cell proliferation / Ion homeostasis / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium channel complex / cellular response to epinephrine stimulus / sarcoplasmic reticulum membrane / response to muscle stretch / regulation of heart rate / sarcomere / sarcoplasmic reticulum / establishment of localization in cell / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / response to hydrogen peroxide / calcium channel activity / Stimuli-sensing channels / sarcolemma / Z disc / response to calcium ion / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / nuclear envelope / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / monoatomic ion transmembrane transport / protein refolding / scaffold protein binding / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / protein kinase binding / enzyme binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / : / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 2 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.72 Å
データ登録者Kobayashi T / Tsutsumi A / Kurebayashi N / Kodama M / Kikkawa M / Murayama T / Ogawa H
資金援助 日本, 6件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16H04748 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19K07105 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H03404 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21H02411 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101080 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)19ek0109202 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular basis for gating of cardiac ryanodine receptor explains the mechanisms for gain- and loss-of function mutations.
著者: Takuya Kobayashi / Akihisa Tsutsumi / Nagomi Kurebayashi / Kei Saito / Masami Kodama / Takashi Sakurai / Masahide Kikkawa / Takashi Murayama / Haruo Ogawa /
要旨: Cardiac ryanodine receptor (RyR2) is a large Ca release channel in the sarcoplasmic reticulum and indispensable for excitation-contraction coupling in the heart. RyR2 is activated by Ca and RyR2 ...Cardiac ryanodine receptor (RyR2) is a large Ca release channel in the sarcoplasmic reticulum and indispensable for excitation-contraction coupling in the heart. RyR2 is activated by Ca and RyR2 mutations are implicated in severe arrhythmogenic diseases. Yet, the structural basis underlying channel opening and how mutations affect the channel remains unknown. Here, we address the gating mechanism of RyR2 by combining high-resolution structures determined by cryo-electron microscopy with quantitative functional analysis of channels carrying various mutations in specific residues. We demonstrated two fundamental mechanisms for channel gating: interactions close to the channel pore stabilize the channel to prevent hyperactivity and a series of interactions in the surrounding regions is necessary for channel opening upon Ca binding. Mutations at the residues involved in the former and the latter mechanisms cause gain-of-function and loss-of-function, respectively. Our results reveal gating mechanisms of the RyR2 channel and alterations by pathogenic mutations at the atomic level.
履歴
登録2022年7月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月10日-
マップ公開2022年8月10日-
更新2022年8月10日-
現状2022年8月10日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33940.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33940.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of recombinant RyR2 (Ca2 dataset, class 3, open state)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.24 Å/pix.
x 340 pix.
= 421.26 Å		1.24 Å/pix.
x 340 pix.
= 421.26 Å		1.24 Å/pix.
x 340 pix.
= 421.26 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.239 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.021
最小 - 最大-0.084175974 - 0.11878833
平均 (標準偏差)-4.8635484e-05 (±0.005413515)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 421.25998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Structure of recombinant RyR2 (Ca2 dataset, class 3, open state)

ファイルemd_33940_half_map_1.map
注釈Structure of recombinant RyR2 (Ca2 dataset, class 3, open state)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Structure of recombinant RyR2 (Ca2 dataset, class 3, open state)

ファイルemd_33940_half_map_2.map
注釈Structure of recombinant RyR2 (Ca2 dataset, class 3, open state)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Recombinant RyR2 in the presence of EGTA

全体名称: Recombinant RyR2 in the presence of EGTA
要素
  • 複合体: Recombinant RyR2 in the presence of EGTA
    • 複合体: Ryanodine receptor 2
    • 複合体: FKBP1B

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超分子 #1: Recombinant RyR2 in the presence of EGTA

超分子名称: Recombinant RyR2 in the presence of EGTA / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: in complex with FKBP12.6
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Ryanodine receptor 2

超分子名称: Ryanodine receptor 2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: FKBP1B

超分子名称: FKBP1B / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
糖包埋材質: buffer
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5tal

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 40665
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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