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- EMDB-33789: Structure of the Rat GluN1-GluN2C NMDA receptor in complex with g... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33789
タイトルStructure of the Rat GluN1-GluN2C NMDA receptor in complex with glycine and glutamate (major class in asymmetry)
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Rat GluN1-GluN2C NMDA receptor in complex with glycine and glutamate
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2C
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: GLYCINE
  • リガンド: GLUTAMIC ACID
キーワードNMDA receptor / GluN2C / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


chemical synaptic transmission, postsynaptic / directional locomotion / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch ...chemical synaptic transmission, postsynaptic / directional locomotion / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / response to glycine / propylene metabolic process / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / NMDA selective glutamate receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / response to morphine / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / regulation of axonogenesis / neuromuscular process / protein heterotetramerization / male mating behavior / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of synapse assembly / glycine binding / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / parallel fiber to Purkinje cell synapse / suckling behavior / response to amine / startle response / social behavior / associative learning / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / neuromuscular process controlling balance / monoatomic cation transport / cellular response to glycine / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / excitatory synapse / ligand-gated monoatomic ion channel activity / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of dendritic spine maintenance / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / cellular response to manganese ion / glutamate receptor binding / phosphatase binding / synaptic cleft / prepulse inhibition / monoatomic cation channel activity / calcium ion homeostasis / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / presynaptic active zone membrane / regulation of neuron apoptotic process / dendrite membrane / glutamate-gated calcium ion channel activity / sensory perception of pain / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / response to amphetamine / sodium ion transmembrane transport / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / adult locomotory behavior / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / regulation of membrane potential / learning / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / long-term synaptic potentiation / synaptic membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / visual learning / terminal bouton / negative regulation of protein catabolic process / : / regulation of synaptic plasticity / cerebral cortex development / calcium channel activity / response to wounding / calcium ion transmembrane transport / memory / response to calcium ion / intracellular calcium ion homeostasis / neuron cellular homeostasis / synaptic vesicle membrane / calcium ion transport / rhythmic process / synaptic vesicle
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2C
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Zhang M / Zhang J / Guo F / Li Y / Zhu S
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Distinct structure and gating mechanism in diverse NMDA receptors with GluN2C and GluN2D subunits.
著者: Jilin Zhang / Ming Zhang / Qinrui Wang / Han Wen / Zheyi Liu / Fangjun Wang / Yuhang Wang / Fenyong Yao / Nan Song / Zengwei Kou / Yang Li / Fei Guo / Shujia Zhu /
要旨: N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptors are heterotetramers comprising two GluN1 and two alternate GluN2 (N2A-N2D) subunits. Here we report full-length cryo-EM structures of the human N1-N2D di- ...N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptors are heterotetramers comprising two GluN1 and two alternate GluN2 (N2A-N2D) subunits. Here we report full-length cryo-EM structures of the human N1-N2D di-heterotetramer (di-receptor), rat N1-N2C di-receptor and N1-N2A-N2C tri-heterotetramer (tri-receptor) at a best resolution of 3.0 Å. The bilobate N-terminal domain (NTD) in N2D intrinsically adopts a closed conformation, leading to a compact NTD tetramer in the N1-N2D receptor. Additionally, crosslinking the ligand-binding domain (LBD) of two N1 protomers significantly elevated the channel open probability (Po) in N1-N2D di-receptors. Surprisingly, the N1-N2C di-receptor adopted both symmetric (minor) and asymmetric (major) conformations, the latter further locked by an allosteric potentiator, PYD-106, binding to a pocket between the NTD and LBD in only one N2C protomer. Finally, the N2A and N2C subunits in the N1-N2A-N2C tri-receptor display a conformation close to one protomer in the N1-N2A and N1-N2C di-receptors, respectively. These findings provide a comprehensive structural understanding of diverse function in major NMDA receptor subtypes.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2023
タイトル: Distinct structure and gating mechanism in diverse NMDA receptors with GluN2C and GluN2D subunits
著者: Zhang M / Zhu S
履歴
登録2022年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月29日-
マップ公開2023年3月29日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33789.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33789.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 93 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 290 pix.
= 310.59 Å		1.07 Å/pix.
x 290 pix.
= 310.59 Å		1.07 Å/pix.
x 290 pix.
= 310.59 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.071 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.018
最小 - 最大-0.081034444 - 0.13904443
平均 (標準偏差)0.0002776123 (±0.0033205699)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ290290290
Spacing290290290
セルA=B=C: 310.59 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33789_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33789_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rat GluN1-GluN2C NMDA receptor in complex with glycine and glutamate

全体名称: Rat GluN1-GluN2C NMDA receptor in complex with glycine and glutamate
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Rat GluN1-GluN2C NMDA receptor in complex with glycine and glutamate
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2C
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: GLYCINE
  • リガンド: GLUTAMIC ACID

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超分子 #1: Rat GluN1-GluN2C NMDA receptor in complex with glycine and glutamate

超分子名称: Rat GluN1-GluN2C NMDA receptor in complex with glycine and glutamate
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 97.574625 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSTMHLLTFA LLFSCSFARA ACDPKIVNIG AVLSTRKHEQ MFREAVNQAN KRHGSWKIQL NATSVTHKPN AIQMALSVCE DLISSQVYA ILVSHPPTPN DHFTPTPVSY TAGFYRIPVL GLTTRMSIYS DKSIHLSFLR TVPPYSHQSS VWFEMMRVYN W NHIILLVS ...文字列:
MSTMHLLTFA LLFSCSFARA ACDPKIVNIG AVLSTRKHEQ MFREAVNQAN KRHGSWKIQL NATSVTHKPN AIQMALSVCE DLISSQVYA ILVSHPPTPN DHFTPTPVSY TAGFYRIPVL GLTTRMSIYS DKSIHLSFLR TVPPYSHQSS VWFEMMRVYN W NHIILLVS DDHEGRAAQK RLETLLEERE SKAEKVLQFD PGTKNVTALL MEARELEARV IILSASEDDA ATVYRAAAML NM TGSGYVW LVGEREISGN ALRYAPDGII GLQLINGKNE SAHISDAVGV VAQAVHELLE KENITDPPRG CVGNTNIWKT GPL FKRVLM SSKYADGVTG RVEFNEDGDR KFANYSIMNL QNRKLVQVGI YNGTHVIPND RKIIWPGGET EKPRGYQMST RLKI VTIHQ EPFVYVKPTM SDGTCKEEFT VNGDPVKKVI CTGPNDTSPG SPRHTVPQCC YGFCIDLLIK LARTMNFTYE VHLVA DGKF GTQERVNNSN KKEWNGMMGE LLSGQADMIV APLTINNERA QYIEFSKPFK YQGLTILVKK EIPRSTLDSF MQPFQS TLW LLVGLSVHVV AVMLYLLDRF SPFGRFKVNS EEEEEDALTL SSAMWFSWGV LLNSGIGEGA PRSFSARILG MVWAGFA MI IVASYTANLA AFLVLDRPEE RITGINDPRL RNPSDKFIYA TVKQSSVDIY FRRQVELSTM YRHMEKHNYE SAAEAIQA V RDNKLHAFIW DSAVLEFEAS QKCDLVTTGE LFFRSGFGIG MRKDSPWKQN VSLSILKSHE NGFMEDLDKT WVRYQECDS RSNAPATLTF ENMAGVFMLV AGGIVAGIFL IFIEIAYKRH KDARRKQLEV LFQGPAAAHH HHHHHH

UniProtKB: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

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分子 #2: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2C

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 87.753758 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGGALGPALL LTSLLGAWAR LGAGQGEQAV TVAVVFGSSG PLQTQARTRL TSQNFLDLPL EIQPLTVGVN NTNPSSILTQ ICGLLGAAR VHGIVFEDNV DTEAVAQLLD FVSSQTHVPI LSISGGSAVV LTPKEPGSAF LQLGVSLEQQ LQVLFKVLEE Y DWSAFAVI ...文字列:
MGGALGPALL LTSLLGAWAR LGAGQGEQAV TVAVVFGSSG PLQTQARTRL TSQNFLDLPL EIQPLTVGVN NTNPSSILTQ ICGLLGAAR VHGIVFEDNV DTEAVAQLLD FVSSQTHVPI LSISGGSAVV LTPKEPGSAF LQLGVSLEQQ LQVLFKVLEE Y DWSAFAVI TSLHPGHALF LEGVRAVADA SYLSWRLLDV LTLELGPGGP RARTQRLLRQ VDAPVLVAYC SREEAEVLFA EA AQAGLVG PGHVWLVPNL ALGSTDAPPA AFPVGLISVV TESWRLSLRQ KVRDGVAILA LGAHSYRRQY GTLPAPAGDC RSH PGPVSP AREAFYRHLL NVTWEGRDFS FSPGGYLVRP TMVVIALNRH RLWEMVGRWD HGVLYMKYPV WPRYSTSLQP VVDS RHLTV ATLEERPFVI VESPDPGTGG CVPNTVPCRR QSNHTFSSGD LTPYTKLCCK GFCIDILKKL AKVVKFSYDL YLVTN GKHG KRVRGVWNGM IGEVYYKRAD MAIGSLTINE ERSEIIDFSV PFVETGISVM VSRSNGTVSP SAFLEPYSPA VWVMMF VMC LTVVAITVFM FEYFSPVSYN QNLTKGKKPG GPSFTIGKSV WLLWALVFNN SVPIENPRGT TSKIMVLVWA FFAVIFL AS YTANLAAFMI QEQYIDTVSG LSDKKFQRPQ DQYPPFRFGT VPNGSTERNI RSNYRDMHTH MVKFNQRSVE DALTSLKM G KLDAFIYDAA VLNYMAGKDE GCKLVTIGSG KVFATTGYGI AMQKDSHWKR AIDLALLQLL GDGETQKLET VWLSGICQN

UniProtKB: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2C

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 13 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #6: GLYCINE

分子名称: GLYCINE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: GLY
分子量理論値: 75.067 Da
Chemical component information

ChemComp-GLY:
GLYCINE / グリシン

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分子 #7: GLUTAMIC ACID

分子名称: GLUTAMIC ACID / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: GLU
分子量理論値: 147.129 Da
Chemical component information

ChemComp-GLU:
GLUTAMIC ACID / グルタミン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-10 (5k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 9042 pixel / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1188229
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 245730
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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