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- EMDB-33768: Human O-GlcNAc transferase Dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33768
タイトルHuman O-GlcNAc transferase Dimer
マップデータHuman OGT Dimer
試料
  • 複合体: Human O-GlcNAc transferase (OGT)
    • タンパク質・ペプチド: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードHuman O-GlcNAc transferase Dimer / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / response to insulin / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats ...UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.82 Å
データ登録者Gao H / Lu P / Liu Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32130053 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of human O-GlcNAcylation enzyme pair OGT-OGA complex.
著者: Ping Lu / Yusong Liu / Maozhou He / Ting Cao / Mengquan Yang / Shutao Qi / Hongtao Yu / Haishan Gao /
要旨: O-GlcNAcylation is a conserved post-translational modification that attaches N-acetyl glucosamine (GlcNAc) to myriad cellular proteins. In response to nutritional and hormonal signals, O- ...O-GlcNAcylation is a conserved post-translational modification that attaches N-acetyl glucosamine (GlcNAc) to myriad cellular proteins. In response to nutritional and hormonal signals, O-GlcNAcylation regulates diverse cellular processes by modulating the stability, structure, and function of target proteins. Dysregulation of O-GlcNAcylation has been implicated in the pathogenesis of cancer, diabetes, and neurodegeneration. A single pair of enzymes, the O-GlcNAc transferase (OGT) and O-GlcNAcase (OGA), catalyzes the addition and removal of O-GlcNAc on over 3,000 proteins in the human proteome. However, how OGT selects its native substrates and maintains the homeostatic control of O-GlcNAcylation of so many substrates against OGA is not fully understood. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human OGT and the OGT-OGA complex. Our studies reveal that OGT forms a functionally important scissor-shaped dimer. Within the OGT-OGA complex structure, a long flexible OGA segment occupies the extended substrate-binding groove of OGT and positions a serine for O-GlcNAcylation, thus preventing OGT from modifying other substrates. Conversely, OGT disrupts the functional dimerization of OGA and occludes its active site, resulting in the blocking of access by other substrates. This mutual inhibition between OGT and OGA may limit the futile O-GlcNAcylation cycles and help to maintain O-GlcNAc homeostasis.
履歴
登録2022年7月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月12日-
マップ公開2023年7月12日-
更新2024年1月24日-
現状2024年1月24日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33768.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33768.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human OGT Dimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 344.4 Å		0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 344.4 Å		0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 344.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.861 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-2.137122 - 3.5585766
平均 (標準偏差)-0.00008947747 (±0.042943712)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 344.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map

ファイルemd_33768_half_map_1.map
注釈Half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map

ファイルemd_33768_half_map_2.map
注釈Half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human O-GlcNAc transferase (OGT)

全体名称: Human O-GlcNAc transferase (OGT)
要素
  • 複合体: Human O-GlcNAc transferase (OGT)
    • タンパク質・ペプチド: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

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超分子 #1: Human O-GlcNAc transferase (OGT)

超分子名称: Human O-GlcNAc transferase (OGT) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 250 KDa

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分子 #1: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase ...

分子名称: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein O-GlcNAc transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 117.937367 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MASSVGNVAD STEPTKRMLS FQGPMELAHR EYQAGDFEAA ERHCMQLWRQ EPDNTGVLLL LSSIHFECRR LDRSAHFSTL AIKQNPLLA EAYSNLGNVY KERGQLQEAI EHYRHALRLK PDFIDGYINL AAALVAAGDM EGAVQAYVSA LQYNPDLYCV R SDLGNLLK ...文字列:
MASSVGNVAD STEPTKRMLS FQGPMELAHR EYQAGDFEAA ERHCMQLWRQ EPDNTGVLLL LSSIHFECRR LDRSAHFSTL AIKQNPLLA EAYSNLGNVY KERGQLQEAI EHYRHALRLK PDFIDGYINL AAALVAAGDM EGAVQAYVSA LQYNPDLYCV R SDLGNLLK ALGRLEEAKA CYLKAIETQP NFAVAWSNLG CVFNAQGEIW LAIHHFEKAV TLDPNFLDAY INLGNVLKEA RI FDRAVAA YLRALSLSPN HAVVHGNLAC VYYEQGLIDL AIDTYRRAIE LQPHFPDAYC NLANALKEKG SVAEAEDCYN TAL RLCPTH ADSLNNLANI KREQGNIEEA VRLYRKALEV FPEFAAAHSN LASVLQQQGK LQEALMHYKE AIRISPTFAD AYSN MGNTL KEMQDVQGAL QCYTRAIQIN PAFADAHSNL ASIHKDSGNI PEAIASYRTA LKLKPDFPDA YCNLAHCLQI VCDWT DYDE RMKKLVSIVA DQLEKNRLPS VHPHHSMLYP LSHGFRKAIA ERHGNLCLDK INVLHKPPYE HPKDLKLSDG RLRVGY VSS DFGNHPTSHL MQSIPGMHNP DKFEVFCYAL SPDDGTNFRV KVMAEANHFI DLSQIPCNGK AADRIHQDGI HILVNMN GY TKGARNELFA LRPAPIQAMW LGYPGTSGAL FMDYIITDQE TSPAEVAEQY SEKLAYMPHT FFIGDHANMF PHLKKKAV I DFKSNGHIYD NRIVLNGIDL KAFLDSLPDV KIVKMKCPDG GDNADSSNTA LNMPVIPMNT IAEAVIEMIN RGQIQITIN GFSISNGLAT TQINNKAATG EEVPRTIIVT TRSQYGLPED AIVYCNFNQL YKIDPSTLQM WANILKRVPN SVLWLLRFPA VGEPNIQQY AQNMGLPQNR IIFSPVAPKE EHVRRGQLAD VCLDTPLCNG HTTGMDVLWA GTPMVTMPGE TLASRVAASQ L TCLGCLEL IAKNRQEYED IAVKLGTDLE YLKKVRGKVW KQRISSPLFN TKQYTMELER LYLQMWEHYA AGNKPDHMIK PV EVTESAH HHHHH

UniProtKB: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5539 / 平均露光時間: 0.0725 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 6266880
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3pe3


詳細: 1W3B, 3PE3
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 124155
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3pe3


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 137
得られたモデル

PDB-7yea:
Human O-GlcNAc transferase Dimer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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