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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33604
タイトルCryo-EM Structure of apo mitochondrial ABC transporter ABCB10 from Biortus
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: Homodimer of ABCB10, apo form
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family B member 10, mitochondrial
キーワードABCB10 / ABC transporter / biliverdin / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


export from the mitochondrion / positive regulation of heme biosynthetic process / Mitochondrial ABC transporters / mitochondrial unfolded protein response / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / heme biosynthetic process / mitochondrial transport / ABC-type transporter activity / erythrocyte development ...export from the mitochondrion / positive regulation of heme biosynthetic process / Mitochondrial ABC transporters / mitochondrial unfolded protein response / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / heme biosynthetic process / mitochondrial transport / ABC-type transporter activity / erythrocyte development / positive regulation of erythrocyte differentiation / mitochondrial membrane / mitochondrial inner membrane / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-binding cassette sub-family B member 10, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Cao S / Yang Y
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structures of mitochondrial ABC transporter ABCB10 in apo and biliverdin-bound form.
著者: Sheng Cao / Yihu Yang / Lili He / Yumo Hang / Xiaodong Yan / Hui Shi / Jiaquan Wu / Zhuqing Ouyang /
要旨: ABCB10, a member of ABC transporter superfamily that locates in the inner membrane of mitochondria, plays crucial roles in hemoglobin synthesis, antioxidative stress and stabilization of the iron ...ABCB10, a member of ABC transporter superfamily that locates in the inner membrane of mitochondria, plays crucial roles in hemoglobin synthesis, antioxidative stress and stabilization of the iron transporter mitoferrin-1. Recently, it was found that ABCB10 is a mitochondrial biliverdin exporter. However, the molecular mechanism of biliverdin export by ABCB10 remains elusive. Here we report the cryo-EM structures of ABCB10 in apo (ABCB10-apo) and biliverdin-bound form (ABCB10-BV) at 3.67 Å and 2.85 Å resolution, respectively. ABCB10-apo adopts a wide-open conformation and may thus represent the apo form structure. ABCB10-BV forms a closed conformation and biliverdin situates in a hydrophobic pocket in one protomer and bridges the interaction through hydrogen bonds with the opposing one. We also identify cholesterols sandwiched by BVs and discuss the export dynamics based on these structural and biochemical observations.
履歴
登録2022年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33604.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33604.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 384 pix.
= 326.4 Å		0.85 Å/pix.
x 384 pix.
= 326.4 Å		0.85 Å/pix.
x 384 pix.
= 326.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.030426752 - 2.0956678
平均 (標準偏差)0.00059980515 (±0.01630939)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 326.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_33604_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: original map

ファイルemd_33604_additional_1.map
注釈original map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33604_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33604_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimer of ABCB10, apo form

全体名称: Homodimer of ABCB10, apo form
要素
  • 複合体: Homodimer of ABCB10, apo form
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family B member 10, mitochondrial

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超分子 #1: Homodimer of ABCB10, apo form

超分子名称: Homodimer of ABCB10, apo form / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: ATP-binding cassette sub-family B member 10, mitochondrial

分子名称: ATP-binding cassette sub-family B member 10, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 67.180125 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAGLPEARKL LGLAYPERRR LAAAVGFLTM SSVISMSAPF FLGKIIDVIY TNPTVDYSDN LTRLCLGLSA VFLCGAAANA IRVYLMQTS GQRIVNRLRT SLFSSILRQE VAFFDKTRTG ELINRLSSDT ALLGRSVTEN LSDGLRAGAQ ASVGISMMFF V SPNLATFV ...文字列:
MAGLPEARKL LGLAYPERRR LAAAVGFLTM SSVISMSAPF FLGKIIDVIY TNPTVDYSDN LTRLCLGLSA VFLCGAAANA IRVYLMQTS GQRIVNRLRT SLFSSILRQE VAFFDKTRTG ELINRLSSDT ALLGRSVTEN LSDGLRAGAQ ASVGISMMFF V SPNLATFV LSVVPPVSII AVIYGRYLRK LTKVTQDSLA QATQLAEERI GNVRTVRAFG KEMTEIEKYA SKVDHVMQLA RK EAFARAG FFGATGLSGN LIVLSVLYKG GLLMGSAHMT VGELSSFLMY AFWVGISIGG LSSFYSELMK GLGAGGRLWE LLE REPKLP FNEGVILNEK SFQGALEFKN VHFAYPARPE VPIFQDFSLS IPSGSVTALV GPSGSGKSTV LSLLLRLYDP ASGT ISLDG HDIRQLNPVW LRSKIGTVSQ EPILFSCSIA ENIAYGADDP SSVTAEEIQR VAEVANAVAF IRNFPQGFNT VVGEK GVLL SGGQKQRIAI ARALLKNPKI LLLDQATSAL DAENEYLVQE ALDRLMDGRT VLVIAHRLST IKNANMVAVL DQGKIT EYG KHEELLSKPN GIYRKLMNKQ SFISAENLYF QGDYKDDDDK HHHHHHHHHH

UniProtKB: ATP-binding cassette sub-family B member 10, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.78 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 支持フィルム - Film thickness: 10
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 55.21 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4ayx

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 70134
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4ayx


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 117.9
得られたモデル

PDB-7y49:
Cryo-EM Structure of apo mitochondrial ABC transporter ABCB10 from Biortus

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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