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万見
- EMDB-33452: Cryo-EM structure of the R399-bound GPBAR-Gs complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33452
タイトルCryo-EM structure of the R399-bound GPBAR-Gs complex
マップデータ
試料
  • 複合体: R399-bound GPBAR-Gs complex
    • 複合体: GPBAR
      • タンパク質・ペプチド: G-protein coupled bile acid receptor 1
    • 複合体: Nanobody-35
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody-35
    • 複合体: Gs
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
  • リガンド: [2-(2,5-Dichloro-phenoxy)-pyridin-3-yl]-(3,4-dihydro-2H-quinolin-1-yl)-methanone
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled bile acid receptor activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled bile acid receptor signaling pathway / positive regulation of cholangiocyte proliferation / : / cellular response to bile acid / Class A/1 (Rhodopsin-like receptors) / regulation of bicellular tight junction assembly / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / mu-type opioid receptor binding ...G protein-coupled bile acid receptor activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled bile acid receptor signaling pathway / positive regulation of cholangiocyte proliferation / : / cellular response to bile acid / Class A/1 (Rhodopsin-like receptors) / regulation of bicellular tight junction assembly / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / mu-type opioid receptor binding / developmental growth / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / intracellular transport / D1 dopamine receptor binding / Hedgehog 'off' state / beta-2 adrenergic receptor binding / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / activation of adenylate cyclase activity / adenylate cyclase activator activity / trans-Golgi network membrane / insulin-like growth factor receptor binding / ionotropic glutamate receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / bone development / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein activation / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / cognition / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / platelet aggregation / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / sensory perception of taste / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to prostaglandin E stimulus / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / G-protein beta-subunit binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / sensory perception of smell / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / retina development in camera-type eye / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Ca2+ pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / cell population proliferation / Ras protein signal transduction / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / protein-containing complex binding / GTP binding / signal transduction / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
G-protein alpha subunit, group S / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / GGL domain / G-protein gamma-like domain superfamily ...G-protein alpha subunit, group S / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / GGL domain / G-protein gamma-like domain superfamily / G-protein gamma-like domain / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / G-protein coupled bile acid receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ma L / Yang F / Wu X / Mao C / Sun J / Yu X / Zhang Y / Zhang P
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Basic Research Program of China (973 Program)2019YFA050880 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Structural basis and molecular mechanism of biased GPBAR signaling in regulating NSCLC cell growth via YAP activity.
著者: Lijuan Ma / Fan Yang / Xiang Wu / Chunyou Mao / Lulu Guo / Tianshu Miao / Shao-Kun Zang / Xiaoyu Jiang / Dan-Dan Shen / Tianhui Wei / Hengxing Zhou / Qin Wei / Shiyang Li / Qiang Shu / ...著者: Lijuan Ma / Fan Yang / Xiang Wu / Chunyou Mao / Lulu Guo / Tianshu Miao / Shao-Kun Zang / Xiaoyu Jiang / Dan-Dan Shen / Tianhui Wei / Hengxing Zhou / Qin Wei / Shiyang Li / Qiang Shu / Shiqing Feng / Changtao Jiang / Bo Chu / Lutao Du / Jin-Peng Sun / Xiao Yu / Yan Zhang / Pengju Zhang /
要旨: The G protein-coupled bile acid receptor (GPBAR) is the membrane receptor for bile acids and a driving force of the liver-bile acid-microbiota-organ axis to regulate metabolism and other ...The G protein-coupled bile acid receptor (GPBAR) is the membrane receptor for bile acids and a driving force of the liver-bile acid-microbiota-organ axis to regulate metabolism and other pathophysiological processes. Although GPBAR is an important therapeutic target for a spectrum of metabolic and neurodegenerative diseases, its activation has also been found to be linked to carcinogenesis, leading to potential side effects. Here, via functional screening, we found that two specific GPBAR agonists, R399 and INT-777, demonstrated strikingly different regulatory effects on the growth and apoptosis of non-small cell lung cancer (NSCLC) cells both in vitro and in vivo. Further mechanistic investigation showed that R399-induced GPBAR activation displayed an obvious bias for β-arrestin 1 signaling, thus promoting YAP signaling activation to stimulate cell proliferation. Conversely, INT-777 preferentially activated GPBAR-Gs signaling, thus inactivating YAP to inhibit cell proliferation and induce apoptosis. Phosphorylation of GPBAR by GRK2 at S310/S321/S323/S324 sites contributed to R399-induced GPBAR-β-arrestin 1 association. The cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the R399-bound GPBAR-Gs complex enabled us to identify key interaction residues and pivotal conformational changes in GPBAR responsible for the arrestin signaling bias and cancer cell proliferation. In summary, we demonstrate that different agonists can regulate distinct functions of cell growth and apoptosis through biased GPBAR signaling and control of YAP activity in a NSCLC cell model. The delineated mechanism and structural basis may facilitate the rational design of GPBAR-targeting drugs with both metabolic and anticancer benefits.
履歴
登録2022年5月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月6日-
マップ公開2022年7月6日-
更新2022年8月3日-
現状2022年8月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33452.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33452.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.014 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.017978426 - 1.6590251
平均 (標準偏差)0.0022842048 (±0.033100408)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 194.68802 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33452_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_33452_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : R399-bound GPBAR-Gs complex

全体名称: R399-bound GPBAR-Gs complex
要素
  • 複合体: R399-bound GPBAR-Gs complex
    • 複合体: GPBAR
      • タンパク質・ペプチド: G-protein coupled bile acid receptor 1
    • 複合体: Nanobody-35
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody-35
    • 複合体: Gs
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
  • リガンド: [2-(2,5-Dichloro-phenoxy)-pyridin-3-yl]-(3,4-dihydro-2H-quinolin-1-yl)-methanone

+
超分子 #1: R399-bound GPBAR-Gs complex

超分子名称: R399-bound GPBAR-Gs complex / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5

+
超分子 #2: GPBAR

超分子名称: GPBAR / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: sf9

+
超分子 #3: Nanobody-35

超分子名称: Nanobody-35 / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #4: Gs

超分子名称: Gs / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

+
分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.683434 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKNTIVKQM RILHVNGFNG EGGEEDPQAA RSNSDGEKA TKVQDIKNNL KEAIETIVAA MSNLVPPVEL ANPENQFRVD YILSVMNVPD FDFPPEFYEH AKALWEDEGV R ACYERSNE ...文字列:
MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKNTIVKQM RILHVNGFNG EGGEEDPQAA RSNSDGEKA TKVQDIKNNL KEAIETIVAA MSNLVPPVEL ANPENQFRVD YILSVMNVPD FDFPPEFYEH AKALWEDEGV R ACYERSNE YQLIDCAQYF LDKIDVIKQA DYVPSDQDLL RCRVLTSGIF ETKFQVDKVN FHMFDVGAQR DERRKWIQCF ND VTAIIFV VASSSYNMVI REDNQTNRLQ AALKLFDSIW NNKWLRDTSV ILFLNKQDLL AEKVLAGKSK IEDYFPEFAR YTT PEDATP EPGEDPRVTR AKYFIRDEFL RISTASGDGR HYCYPHFTCA VDTENIRRVF NDCRDIIQRM HLRQYELL

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.48916 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHHLEV LFQGPGSSQS ELDQLRQEAE QLKNQIRDAR KACADATLSQ ITNNIDPVGR IQMRTRRTLR GHLAKIYAMH WGTDSRLLV SASQDGKLII WDSYTTNKVH AIPLRSSWVM TCAYAPSGNY VACGGLDNIC SIYNLKTREG NVRVSRELAG H TGYLSCCR ...文字列:
MHHHHHHLEV LFQGPGSSQS ELDQLRQEAE QLKNQIRDAR KACADATLSQ ITNNIDPVGR IQMRTRRTLR GHLAKIYAMH WGTDSRLLV SASQDGKLII WDSYTTNKVH AIPLRSSWVM TCAYAPSGNY VACGGLDNIC SIYNLKTREG NVRVSRELAG H TGYLSCCR FLDDNQIVTS SGDTTCALWD IETGQQTTTF TGHTGDVMSL SLAPDTRLFV SGACDASAKL WDVREGMCRQ TF TGHESDI NAICFFPNGN AFATGSDDAT CRLFDLRADQ ELMTYSHDNI ICGITSVSFS KSGRLLLAGY DDFNCNVWDA LKA DRAGVL AGHDNRVSCL GVTDDGMAVA TGSWDSFLKI WN

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6.375332 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
NTASIAQARK LVEQLKMEAN IDRIKVSKAA ADLMAYCEAH AKEDPLLTPV PASENPFR

+
分子 #4: Nanobody-35

分子名称: Nanobody-35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 13.885439 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLQESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFTFS NYKMNWVRQA PGKGLEWVSD ISQSGASISY TGSVKGRFTI SRDNAKNTLY LQMNSLKPE DTAVYYCARC PAPFTRDCFD VTSTTYAYRG QGTQVTVSS

+
分子 #5: G-protein coupled bile acid receptor 1

分子名称: G-protein coupled bile acid receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.275203 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MTPNSTGEVP SPIPKGALGL SLALASLIIT ANLLLALGIA WDRRLRSPPA GCFFLSLLLA GLLTGLALPT LPGLWNQSRR GYWSCLLVY LAPNFSFLSL LANLLLVHGE RYMAVLRPLQ PPGSIRLALL LTWAGPLLFA SLPALGWNHW TPGANCSSQA I FPAPYLYL ...文字列:
MTPNSTGEVP SPIPKGALGL SLALASLIIT ANLLLALGIA WDRRLRSPPA GCFFLSLLLA GLLTGLALPT LPGLWNQSRR GYWSCLLVY LAPNFSFLSL LANLLLVHGE RYMAVLRPLQ PPGSIRLALL LTWAGPLLFA SLPALGWNHW TPGANCSSQA I FPAPYLYL EVYGLLLPAV GAAAFLSVRV LATAHRQLQD ICRLERAVCR DEPSALARAL TWRQARAQAG AMLLFGLCWG PY VATLLLS VLAYEQRPPL GPGTLLSLLS LGSASAAAVP VAMGLGDQRY TAPWRAAAQR CLQGLWGRAS RDSPGPSIAY HPS SQSSVD LDLN

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分子 #6: [2-(2,5-Dichloro-phenoxy)-pyridin-3-yl]-(3,4-dihydro-2H-quinolin-...

分子名称: [2-(2,5-Dichloro-phenoxy)-pyridin-3-yl]-(3,4-dihydro-2H-quinolin-1-yl)-methanone
タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: H8I
分子量理論値: 399.27 Da
Chemical component information

ChemComp-H8I:
[2-(2,5-Dichloro-phenoxy)-pyridin-3-yl]-(3,4-dihydro-2H-quinolin-1-yl)-methanone

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 4884 / 平均電子線量: 62.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 49310 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2941406
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. v1.18)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0-beta2) / 使用した粒子像数: 220652
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7cfm

得られたモデル

PDB-7xtq:
Cryo-EM structure of the R399-bound GPBAR-Gs complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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