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万見
- EMDB-33275: Human Cx36/GJD2 (N-terminal deletion mutant) gap junction channel... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33275
タイトルHuman Cx36/GJD2 (N-terminal deletion mutant) gap junction channel in soybean lipids (C1 symmetry)
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: Cx36-delN8
キーワードConnexin 36 / Cx36 / Gap Junction Channel / GJD2 / MEMBRANE PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Lee SN / Cho HJ / Jeong H / Ryu B / Lee HJ / Lee HH / Woo JS
資金援助 韓国, 2件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)2018R1C1B6004447 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1A2B5B02002529 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structures of human Cx36/GJD2 neuronal gap junction channel.
著者: Seu-Na Lee / Hwa-Jin Cho / Hyeongseop Jeong / Bumhan Ryu / Hyuk-Joon Lee / Minsoo Kim / Jejoong Yoo / Jae-Sung Woo / Hyung Ho Lee /
要旨: Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular ...Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular architecture of the Cx36 gap junction channel (GJC) is unknown. Here, we determine cryo-electron microscopy structures of Cx36 GJC at 2.2-3.6 Å resolutions, revealing a dynamic equilibrium between its closed and open states. In the closed state, channel pores are obstructed by lipids, while N-terminal helices (NTHs) are excluded from the pore. In the open state with pore-lining NTHs, the pore is more acidic than those in Cx26 and Cx46/50 GJCs, explaining its strong cation selectivity. The conformational change during channel opening also includes the α-to-π-helix transition of the first transmembrane helix, which weakens the protomer-protomer interaction. Our structural analyses provide high resolution information on the conformational flexibility of Cx36 GJC and suggest a potential role of lipids in the channel gating.
履歴
登録2022年4月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月9日-
マップ公開2023年8月9日-
更新2023年8月9日-
現状2023年8月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33275.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33275.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.94 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.94 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.94 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8415 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.11
最小 - 最大-0.42550108 - 0.8217179
平均 (標準偏差)0.0005185439 (±0.022361867)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 302.94 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_33275_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_33275_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cx36-delN8

全体名称: Cx36-delN8
要素
  • 複合体: Cx36-delN8

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超分子 #1: Cx36-delN8

超分子名称: Cx36-delN8 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 61.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 460806
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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