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- EMDB-33237: Cryo-EM structure of Oryza sativa plastid glycyl-tRNA synthetase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33237
タイトルCryo-EM structure of Oryza sativa plastid glycyl-tRNA synthetase (apo form)
マップデータ
試料
  • 複合体: complex
    • タンパク質・ペプチド: Glycine--tRNA ligase
キーワードGlyRS2 / Glycine-tRNA ligase / tRNA selection / GlyRS tRNA complex / chloroplasts / LIGASE / LIGASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / glycyl-tRNA aminoacylation / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / embryo development ending in seed dormancy / regulation of embryonic development / chloroplast / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Glycine-tRNA ligase, beta subunit / Glycyl-tRNA synthetase beta subunit / Glycine-tRNA ligase, alpha subunit / Glycine-tRNA synthetase, heterodimeric / Glycyl-tRNA synthetase alpha subunit / Heterodimeric glycyl-transfer RNA synthetases family profile. / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL)
類似検索 - ドメイン・相同性
glycine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa subsp. japonica (イネ) / Oryza sativa Japonica Group (イネ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Yu Z / Wu Z / Li Y / Lu G / Lin J
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770784 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31802147 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023
タイトル: Structural basis of a two-step tRNA recognition mechanism for plastid glycyl-tRNA synthetase.
著者: Zhaoli Yu / Zihan Wu / Ye Li / Qiang Hao / Xiaofeng Cao / Gregor M Blaha / Jinzhong Lin / Guoliang Lu /
要旨: Two types of glycyl-tRNA synthetase (GlyRS) are known, the α2 and the α2β2 GlyRSs. Both types of synthetase employ a class II catalytic domain to aminoacylate tRNAGly. In plastids and some ...Two types of glycyl-tRNA synthetase (GlyRS) are known, the α2 and the α2β2 GlyRSs. Both types of synthetase employ a class II catalytic domain to aminoacylate tRNAGly. In plastids and some bacteria, the α and β subunits are fused and are designated as (αβ)2 GlyRSs. While the tRNA recognition and aminoacylation mechanisms are well understood for α2 GlyRSs, little is known about the mechanisms for α2β2/(αβ)2 GlyRSs. Here we describe structures of the (αβ)2 GlyRS from Oryza sativa chloroplast by itself and in complex with cognate tRNAGly. The set of structures reveals that the U-shaped β half of the synthetase selects the tRNA in a two-step manner. In the first step, the synthetase engages the elbow and the anticodon base C35 of the tRNA. In the second step, the tRNA has rotated ∼9° toward the catalytic centre. The synthetase probes the tRNA for the presence of anticodon base C36 and discriminator base C73. This intricate mechanism enables the tRNA to access the active site of the synthetase from a direction opposite to that of most other class II synthetases.
履歴
登録2022年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月3日-
マップ公開2023年5月3日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33237.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33237.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 384 pix.
= 422.4 Å		1.1 Å/pix.
x 384 pix.
= 422.4 Å		1.1 Å/pix.
x 384 pix.
= 422.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.7
最小 - 最大-2.8971708 - 4.9909587
平均 (標準偏差)-0.00050528714 (±0.1330116)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 422.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_33237_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33237_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33237_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : complex

全体名称: complex
要素
  • 複合体: complex
    • タンパク質・ペプチド: Glycine--tRNA ligase

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超分子 #1: complex

超分子名称: complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Oryza sativa subsp. japonica (イネ)

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分子 #1: Glycine--tRNA ligase

分子名称: Glycine--tRNA ligase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycine-tRNA ligase
由来(天然)生物種: Oryza sativa Japonica Group (イネ)
分子量理論値: 117.050477 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: HHHHHHHHGS SLEVLFQGPA VASADGDAPS PVSVSASAAT KGPSSSSVLT FQQAIQRLQD YWASVGCAVM QCSNTEVGAG TMNPLTFLR VLGPEPWNVA YVEPSIRPDD SRYGDNPNRL QRHTQFQVIL KPDPGNSQDL FLHSLSALGI NVREHDIRFV E DNWESPVL ...文字列:
HHHHHHHHGS SLEVLFQGPA VASADGDAPS PVSVSASAAT KGPSSSSVLT FQQAIQRLQD YWASVGCAVM QCSNTEVGAG TMNPLTFLR VLGPEPWNVA YVEPSIRPDD SRYGDNPNRL QRHTQFQVIL KPDPGNSQDL FLHSLSALGI NVREHDIRFV E DNWESPVL GAWGLGWEVW MDGMEITQFT YFQQSGSLPL LPVSVEITYG LERILMSLQG VDHFKNIQYT KGITYGELFL EN EKEMSAY YLEHANVDNI QKHFDDFEEE ARSLLSLWLP IPAYDHVLKA SHAFNILDSR GFVGVTERAR YFGRMRSLAR QCA QLWVKT RENLGYPLGT YQESNLIYPH VSEKPSRKGV VGQPRAFVLE IGTEELPPHD VIEATKQLEK SLIQILEKRR LSHG KVRSY GTPRRLAVVV ENLNMKQMEE EIELRGPPVA KAFDQEGRPT KAAEGFCRKN NVPIDSLYRR TDGKTEYIYA RVKES ARFA DEVLTEDLPT IISGISFPKS MRWNSNIVFS RPIRWIFALH GDLIVPFCFA GISSGNQSCG LRNSSLANFK VEAAEL YLH TLEKAGILID MQERKQRILH DSSILAEGVG GDIIAPDSLV QEVINLVEAP MPIIGRYDVS FLALPKDVLI TVMQKHQ KY FPVTSKTMGN LLPCFITVAN GAIKEEVVRK GNEAVLRARY EDAKFFYKMD TQKKLSEFRD QLSSILFHER LGTMLDKM K RVENTVAEVA LLLGINEKMI PAIKDAAALA MSDLATNIVT EFTSLAGIMA RHYALRDGLS EQIAEALFEI TLPRFSGDV FPKTDPGIVL AVTDRLDSLV GLFGAGCQPS STNDPFGLRR ISYGLVQILV ENKKNFDLTK ALTLVAEEQP ITIDSGVIDE VVQFVTRRL EQLLVDEGIN CEIVRSVLIE RANCPYLASQ TAIEMEAFSR TEDFPKIVEA YSRPTRIIRG KEIGSALEVD A SVFEKDEE RALWSAYLEV ADKIHPGVDI KAFADASLEL LQPLEDFFTN VFVMAEDEKV RNNRLALLTK VASLPKGIAD LS VLPGF

UniProtKB: glycine--tRNA ligase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.25 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18283
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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