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万見
- EMDB-32908: Flagellar motor from wild type H. pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32908
タイトルFlagellar motor from wild type H. pylori
マップデータwild type.
試料
  • 細胞器官・細胞要素: flagellar motor
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 65.0 Å
データ登録者Lu P / Zhang HW / Gao YZ / Jia XD / Liu Z / Wang DP / Au SWA / Zhang QF
資金援助 中国, 香港, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC) 香港
引用ジャーナル: mSphere / 年: 2022
タイトル: Cryo-electron Tomography Reveals the Roles of FliY in Flagellar Motor Assembly.
著者: Ping Lu / Huawei Zhang / Yuanzhu Gao / Xudong Jia / Zhe Liu / Daping Wang / Shannon Wing Ngor Au / Qinfen Zhang /
要旨: Helicobacter pylori plays a causative role in gastric diseases. The pathogenicity of H. pylori depends on its ability to colonize the stomach guided by motility. FliY is a unique flagellar motor ...Helicobacter pylori plays a causative role in gastric diseases. The pathogenicity of H. pylori depends on its ability to colonize the stomach guided by motility. FliY is a unique flagellar motor switch component coexisting with the classical FliG, FliM, and FliN switch proteins in some bacteria and has been shown to be essential for flagellation. However, the functional importance of FliY in H. pylori flagellar motor assembly is not well understood. Here, we applied cryo-electron tomography and subtomogram averaging to analyze the structures of flagellar motors from wild-type strain, -null mutant and complementation mutants expressing the N-terminal or C-terminal domain of FliY. Loss of full-length FliY or its C-terminal domain interrupted the formation of an intact C ring and soluble export apparatus, as well as the hook and flagellar filaments. Complementation with FliY C-terminal domain restored all these missing components of flagellar motor. Taken together, these results provide structural insights into the roles of FliY, especially its C-terminal domain in flagellar motor assembly in H. pylori. Helicobacter pylori is the major risk factor related with gastric diseases. Flagellar motor is one of the most important virulence factors in H. pylori. However, the assembly mechanism of H. pylori flagellar motor is not fully understood yet. Previous report mainly described the overall structures of flagellum but had not focused on its specific components. Here, we focus on H. pylori flagellar C-ring protein FliY. We directly visualize the flagellar structures of H. pylori wild-type and FliY N-/C-terminal complementary strains by cryo-electron tomography and subtomogram averaging. Our results show that deletion of FliY or its C-terminal domain causes the loss of C ring, whereas deletion of FliY N-terminal does not affect C-ring assembly and flagellar structures. Our results provide direct evidence that C-ring protein FliY, especially its C-terminal domain, plays an indispensable role in H. pylori motor assembly and flagellar formation. This study will deepen our understanding about H. pylori pathogenesis.
履歴
登録2022年2月18日-
置き換え2022年3月16日ID: EMD-32012
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月16日-
マップ公開2022年3月16日-
更新2022年3月23日-
現状2022年3月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_32908.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32908.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈wild type.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 15.2957 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-1.654485 - 2.8761296
平均 (標準偏差)0.07768416 (±0.9111094)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-36-36-36
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 1101.2904 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z15.29569444444415.29569444444415.295694444444
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1101.2901101.2901101.290
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-36-36-36
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-1.6542.8760.078

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : flagellar motor

全体名称: flagellar motor
要素
  • 細胞器官・細胞要素: flagellar motor

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超分子 #1: flagellar motor

超分子名称: flagellar motor / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Helicobacter pylori (ピロリ菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 平均電子線量: 150.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 9.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C18 (18回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 65.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 59
抽出トモグラム数: 24 / 使用した粒子像数: 61
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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