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万見
- EMDB-32881: Protein 110 and Q complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32881
タイトルProtein 110 and Q complex
マップデータ
試料
  • 複合体: GPCR/G-protein complex
    • 複合体: GPCR/G-protein
      • タンパク質・ペプチド: engineered mini Galpha-Q subunit
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Adhesion G-protein coupled receptor F1
    • 複合体: NB35
      • タンパク質・ペプチド: NB35
キーワードGPCR / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


energy reserve metabolic process / fat cell differentiation / regulation of lipid metabolic process / synapse assembly / G protein-coupled receptor activity / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors ...energy reserve metabolic process / fat cell differentiation / regulation of lipid metabolic process / synapse assembly / G protein-coupled receptor activity / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / memory / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / cellular response to catecholamine stimulus / sensory perception of taste / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / neuron projection development / G-protein beta-subunit binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / retina development in camera-type eye / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / cytoplasmic vesicle / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / protein-containing complex binding / signal transduction / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GPCR family 2, Ig-hepta-like receptor / : / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain ...GPCR family 2, Ig-hepta-like receptor / : / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Adhesion G-protein coupled receptor F1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Lama glama (ラマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者He Y / Zhu X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32070048 中国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of adhesion GPCR GPR110 activation by stalk peptide and G-proteins coupling.
著者: Xinyan Zhu / Yu Qian / Xiaowan Li / Zhenmei Xu / Ruixue Xia / Na Wang / Jiale Liang / Han Yin / Anqi Zhang / Changyou Guo / Guangfu Wang / Yuanzheng He /
要旨: Adhesion G protein-coupled receptors (aGPCRs) are keys of many physiological events and attractive targets for various diseases. aGPCRs are also known to be capable of self-activation via an ...Adhesion G protein-coupled receptors (aGPCRs) are keys of many physiological events and attractive targets for various diseases. aGPCRs are also known to be capable of self-activation via an autoproteolysis process that removes the inhibitory GAIN domain on the extracellular side of receptor and releases a stalk peptide to bind and activate the transmembrane side of receptor. However, the detailed mechanism of aGPCR activation remains elusive. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of GPR110 (ADGRF1), a member of aGPCR, in complex with G, G, G, G and G The structures reveal distinctive ligand engaging model and activation conformations of GPR110. The structures also unveil the rarely explored GPCR/G and GPCR/G engagements. A comparison of G, G, G, G and G engagements with GPR110 reveals details of G-protein engagement, including a dividing point at the far end of the alpha helix 5 (αH5) of Gα subunit that separates G/G engagements from G/G/G engagements. This is also where G/G bind the receptor through both hydrophobic and polar interaction, while G/G/G engage receptor mainly through hydrophobic interaction. We further provide physiological evidence of GPR110 activation via stalk peptide. Taken together, our study fills the missing information of GPCR/G-protein engagement and provides a framework for understanding aGPCR activation and GPR110 signaling.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of adhesion GPCR GPR110 activation by stalk peptide and G-proteins coupling
著者: Zhu X / Qian Y / Li X / Xu Z / Xia R / Wang N / Liang J / Yin H / Zhang A / Guo C / Wang G / He Y
履歴
登録2022年2月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月28日-
マップ公開2022年9月28日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32881.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32881.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.018951846 - 1.998123
平均 (標準偏差)0.000933287 (±0.021390203)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GPCR/G-protein complex

全体名称: GPCR/G-protein complex
要素
  • 複合体: GPCR/G-protein complex
    • 複合体: GPCR/G-protein
      • タンパク質・ペプチド: engineered mini Galpha-Q subunit
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Adhesion G-protein coupled receptor F1
    • 複合体: NB35
      • タンパク質・ペプチド: NB35

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超分子 #1: GPCR/G-protein complex

超分子名称: GPCR/G-protein complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: GPCR/G-protein

超分子名称: GPCR/G-protein / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3, #5
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)

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超分子 #3: NB35

超分子名称: NB35 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4

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分子 #1: engineered mini Galpha-Q subunit

分子名称: engineered mini Galpha-Q subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.855578 KDa
組換発現生物種: Insect BA phytoplasma (バクテリア)
配列文字列: MMGCTLSAED KAAVERSKMI EKQLQKDKQV YRRTLRLLLL GADNSGKSTI VKQMRIYHVN GYSEEECKQY KAVVYSNTIQ SIIAIIRAM GRLKIDFGDS ARADDARQLF VLAGAAEEGF MTAELAGVIK RLWKDSGVQA CFNRSREYQL NDSAAYYLND L DRIAQPNY ...文字列:
MMGCTLSAED KAAVERSKMI EKQLQKDKQV YRRTLRLLLL GADNSGKSTI VKQMRIYHVN GYSEEECKQY KAVVYSNTIQ SIIAIIRAM GRLKIDFGDS ARADDARQLF VLAGAAEEGF MTAELAGVIK RLWKDSGVQA CFNRSREYQL NDSAAYYLND L DRIAQPNY IPTQQDVLRT RVKTSGIFET KFQVDKVNFH MFDVGAQRDE RRKWIQCFND VTAIIFVVDS SDYNRLQEAL ND FKSIWNN RWLRTISVIL FLNKQDLLAE KVLAGKSKIE DYFPEFARYT TPEDATPEPG EDPRVTRAKY FIRKEFVDIS TAS GDGRHI CYPHFTCSVD TENARRIFND CKDIILQMNL REYNLV

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.915496 KDa
組換発現生物種: Insect BA phytoplasma (バクテリア)
配列文字列: MGSLLQSELD QLRQEAEQLK NQIRDARKAC ADATLSQITN NIDPVGRIQM RTRRTLRGHL AKIYAMHWGT DSRLLVSASQ DGKLIIWDS YTTNKVHAIP LRSSWVMTCA YAPSGNYVAC GGLDNICSIY NLKTREGNVR VSRELAGHTG YLSCCRFLDD N QIVTSSGD ...文字列:
MGSLLQSELD QLRQEAEQLK NQIRDARKAC ADATLSQITN NIDPVGRIQM RTRRTLRGHL AKIYAMHWGT DSRLLVSASQ DGKLIIWDS YTTNKVHAIP LRSSWVMTCA YAPSGNYVAC GGLDNICSIY NLKTREGNVR VSRELAGHTG YLSCCRFLDD N QIVTSSGD TTCALWDIET GQQTTTFTGH TGDVMSLSLA PDTRLFVSGA CDASAKLWDV REGMCRQTFT GHESDINAIC FF PNGNAFA TGSDDATCRL FDLRADQELM TYSHDNIICG ITSVSFSKSG RLLLAGYDDF NCNVWDALKA DRAGVLAGHD NRV SCLGVT DDGMAVATGS WDSFLKIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.861143 KDa
組換発現生物種: Insect BA phytoplasma (バクテリア)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFCAI L

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #4: NB35

分子名称: NB35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)
分子量理論値: 17.381584 KDa
組換発現生物種: Bacteria abnormis (昆虫)
配列文字列:
MKYLLPTAAA GLLLLAAQPA MAQVQLQESG GGLVQPGGSL RLSCAASGFT FSNYKMNWVR QAPGKGLEWV SDISQSGASI SYTGSVKGR FTISRDNAKN TLYLQMNSLK PEDTAVYYCA RCPAPFTRDC FDVTSTTYAY RGQGTQVTVS SAAALEHHHH H H

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分子 #5: Adhesion G-protein coupled receptor F1

分子名称: Adhesion G-protein coupled receptor F1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 101.465219 KDa
組換発現生物種: Insect BA phytoplasma (バクテリア)
配列文字列: MKVGVLWLIS FFTFTDGHGG FLGKNDGIKT KKELIVNKKK HLGPVEEYQL LLQVTYRDSK EKRDLRNFLK LLKPPLLWSH GLIRIIRAK ATTDCNSLNG VLQCTCEDSY TWFPPSCLDP QNCYLHTAGA LPSCECHLNN LSQSVNFCER TKIWGTFKIN E RFTNDLLN ...文字列:
MKVGVLWLIS FFTFTDGHGG FLGKNDGIKT KKELIVNKKK HLGPVEEYQL LLQVTYRDSK EKRDLRNFLK LLKPPLLWSH GLIRIIRAK ATTDCNSLNG VLQCTCEDSY TWFPPSCLDP QNCYLHTAGA LPSCECHLNN LSQSVNFCER TKIWGTFKIN E RFTNDLLN SSSAIYSKYA NGIEIQLKKA YERIQGFESV QVTQFRNGSI VAGYEVVGSS SASELLSAIE HVAEKAKTAL HK LFPLEDG SFRVFGKAQC NDIVFGFGSK DDEYTLPCSS GYRGNITAKC ESSGWQVIRE TCVLSLLEEL NKNFSMIVGN ATE AAVSSF VQNLSVIIRQ NPSTTVGNLA SVVSILSNIS SLSLASHFRV SNSTMEDVIS IADNILNSAS VTNWTVLLRE EKYA SSRLL ETLENISTLV PPTALPLNFS RKFIDWKGIP VNKSQLKRGY SYQIKMCPQN TSIPIRGRVL IGSDQFQRSL PETII SMAS LTLGNILPVS KNGNAQVNGP VISTVIQNYS INEVFLFFSK IESNLSQPHC VFWDFSHLQW NDAGCHLVNE TQDIVT CQC THLTSFSILM SPFVPSTIFP VVKWITYVGL GISIGSLILC LIIEALFWKQ IKKSQTSHTR RICMVNIALS LLIADVW FI VGATVDTTVN PSGVCTAAVF FTHFFYLSLF FWMLMLGILL AYRIILVFHH MAQHLMMAVG FCLGYGCPLI ISVITIAV T QPSNTYKRKD VCWLNWSNGS KPLLAFVVPA LAIVAVNFVV VLLVLTKLWR PTVGERLSRD DKATIIRVGK SLLILTPLL GLTWGFGIGT IVDSQNLAWH VIFALLNAFQ GFFILCFGIL LDSKLRQLLF NKLSALSSWK QTEKQNSSDL SAKPKFSKPF NPLQNKGHY AFSHTGDSSD NIMLTQFVSN E

UniProtKB: Adhesion G-protein coupled receptor F1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6vms

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 400000
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6vms


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7wxu:
GPR110/Gq complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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