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- EMDB-32875: GK domain of Drosophila P5CS filament with glutamate, ATP, and NADPH -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32875
タイトルGK domain of Drosophila P5CS filament with glutamate, ATP, and NADPH
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Drosophila glutamate-bound Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
    • タンパク質・ペプチド: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
  • リガンド: GAMMA-GLUTAMYL PHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutamate and glutamine metabolism / Mitochondrial protein degradation / glutamate-5-semialdehyde dehydrogenase / glutamate-5-semialdehyde dehydrogenase activity / glutamate 5-kinase / glutamate 5-kinase activity / L-proline biosynthetic process / proline biosynthetic process / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional delta 1-pyrroline-5-carboxylate synthetase, glutamate-5-kinase domain / Delta l-pyrroline-5-carboxylate synthetase / GPR domain / Gamma-glutamyl phosphate reductase GPR, conserved site / Gamma-glutamyl phosphate reductase signature. / Glutamate 5-kinase/delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase / Glutamate 5-kinase, conserved site / Glutamate 5-kinase signature. / Glutamate/acetylglutamate kinase / Aspartate/glutamate/uridylate kinase ...Bifunctional delta 1-pyrroline-5-carboxylate synthetase, glutamate-5-kinase domain / Delta l-pyrroline-5-carboxylate synthetase / GPR domain / Gamma-glutamyl phosphate reductase GPR, conserved site / Gamma-glutamyl phosphate reductase signature. / Glutamate 5-kinase/delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase / Glutamate 5-kinase, conserved site / Glutamate 5-kinase signature. / Glutamate/acetylglutamate kinase / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Liu JL / Zhong J / Guo CJ / Zhou X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structural basis of dynamic P5CS filaments.
著者: Jiale Zhong / Chen-Jun Guo / Xian Zhou / Chia-Chun Chang / Boqi Yin / Tianyi Zhang / Huan-Huan Hu / Guang-Ming Lu / Ji-Long Liu /
要旨: The bifunctional enzyme Δ-pyrroline-5-carboxylate synthase (P5CS) is vital to the synthesis of proline and ornithine, playing an essential role in human health and agriculture. Pathogenic mutations ...The bifunctional enzyme Δ-pyrroline-5-carboxylate synthase (P5CS) is vital to the synthesis of proline and ornithine, playing an essential role in human health and agriculture. Pathogenic mutations in the P5CS gene (ALDH18A1) lead to neurocutaneous syndrome and skin relaxation connective tissue disease in humans, and P5CS deficiency seriously damages the ability to resist adversity in plants. We have recently found that P5CS forms cytoophidia in vivo and filaments in vitro. However, it is difficult to appreciate the function of P5CS filamentation without precise structures. Using cryo-electron microscopy, here we solve the structures of full-length P5CS in three states at resolution from 3.1 to 4.3 Å. We observe distinct ligand-binding states and conformational changes for the GK and GPR domains, respectively. Divergent helical filaments are assembled by P5CS tetramers and stabilized by multiple interfaces. Point mutations disturbing those interfaces prevent P5CS filamentation and greatly reduce the enzymatic activity. Our findings reveal that filamentation is crucial for the coordination between the GK and GPR domains, providing a structural basis for the catalytic function of P5CS filaments.
履歴
登録2022年2月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月6日-
マップ公開2022年4月6日-
更新2022年4月6日-
現状2022年4月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32875.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32875.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.17639337 - 0.33054745
平均 (標準偏差)4.8982158e-05 (±0.006098122)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 317.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_32875_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_32875_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_32875_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Drosophila glutamate-bound Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase

全体名称: Drosophila glutamate-bound Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Drosophila glutamate-bound Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
    • タンパク質・ペプチド: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
  • リガンド: GAMMA-GLUTAMYL PHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Drosophila glutamate-bound Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase

超分子名称: Drosophila glutamate-bound Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)

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分子 #1: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase

分子名称: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamate 5-kinase
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 84.198227 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MLQNSFKLAQ SLRNGFYRNA WRAFSSHGPR QPLVSPERRL EKAHPTFTER SQLKYARRLV VKLGSAVITR EDNHGLALGR LASIVEQVA ECHLEGREVM MVTSGAVAFG KQKLAQELLM SLSMRETLNP KDSKEFDGAT LEPRAAAAVG QSGLMSLYDA M FAQYGVKI ...文字列:
MLQNSFKLAQ SLRNGFYRNA WRAFSSHGPR QPLVSPERRL EKAHPTFTER SQLKYARRLV VKLGSAVITR EDNHGLALGR LASIVEQVA ECHLEGREVM MVTSGAVAFG KQKLAQELLM SLSMRETLNP KDSKEFDGAT LEPRAAAAVG QSGLMSLYDA M FAQYGVKI AQVLVTKPDF YNEETRNNLF CTLSELISLN IVPIINTNDA VSPPMFIRDD EPAGGARRGI PIKDNDSLSA ML AAEVQAD LLILMSDVDG IYNKPPWEDG AKLMHTYTSD DSNSIEFGKK SKVGTGGMDS KVKAATWALD RGVSVVICNG MQE KAIKTI IGGRKVGTFF TEATESANAV PVEVMAENAR TGSRQMQALT PAQRASAVNT LADLLVSREK FILDANAKDL AEAQ KSGLA KPLLSRLSLN PAKLKNLSVG LKQIAEDSHK NVGRVLRRTR LADQLELKQV TVPIGVLLVI FESRPDSLPQ VAALA MASA NGLLLKGGKE AAHSNKALME LVKEALATVG AEHAVSLVST REEISDLLSM ENHIDLIIPR GSSDLVRSIQ QQSLHI PVL GHAEGVCHVY IDRDADLEKA LRIARDAKCD YPAACNAMET LLIHEDLMSG AIFGDVCNML KREGVKIYAG PRLNQQL TF GPPAAKSLKH EYGALECCIE VVPSLDEAIN HIHTYGSSHT DVIVTENDAA ARQFLGSVDS ACVFHNASSR FADGFRFG L GAEVGISTAR IHARGPVGVE GLLTTKWILE GQDHAAADFA EGGGRTWLHE TLPLD

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分子 #2: GAMMA-GLUTAMYL PHOSPHATE

分子名称: GAMMA-GLUTAMYL PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: RGP
分子量理論値: 227.109 Da
Chemical component information

ChemComp-RGP:
GAMMA-GLUTAMYL PHOSPHATE

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 72.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1412498
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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