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万見
- EMDB-32761: Cryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4 bound to cyt... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32761
タイトルCryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4 bound to cytochalasin B in detergent micelles
マップデータCryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4
試料
  • 複合体: GLUT4
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 4
  • リガンド: Cytochalasin B
キーワードglucose transporter / GLUT4 / diabetes / cytochalasin B / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


D-glucose uniporter activity / regulation of synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / positive regulation of brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / white fat cell proliferation / amylopectin biosynthetic process / dehydroascorbic acid transport / glucose import in response to insulin stimulus / Cellular hexose transport / D-glucose transmembrane transporter activity / insulin-responsive compartment ...D-glucose uniporter activity / regulation of synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / positive regulation of brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / white fat cell proliferation / amylopectin biosynthetic process / dehydroascorbic acid transport / glucose import in response to insulin stimulus / Cellular hexose transport / D-glucose transmembrane transporter activity / insulin-responsive compartment / D-glucose transmembrane transport / trans-Golgi network transport vesicle / short-term memory / cellular response to osmotic stress / vesicle membrane / clathrin-coated vesicle / D-glucose import / long-term memory / brown fat cell differentiation / transport across blood-brain barrier / clathrin-coated pit / multivesicular body / T-tubule / endomembrane system / cytoplasmic vesicle membrane / sarcoplasmic reticulum / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / trans-Golgi network / sarcolemma / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / cellular response to insulin stimulus / cellular response to tumor necrosis factor / glucose homeostasis / presynapse / response to ethanol / cellular response to hypoxia / carbohydrate metabolic process / learning or memory / membrane raft / external side of plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucose transporter, type 4 (GLUT4) / Glucose transporter GLUT / Sugar/inositol transporter / Sugar transport proteins signature 2. / Sugar transport proteins signature 1. / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / MFS transporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Yuan Y / Kong F
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0509301 中国
Beijing Academy of Science and TechnologyZ201100006820039 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4.
著者: Yafei Yuan / Fang Kong / Hanwen Xu / Angqi Zhu / Nieng Yan / Chuangye Yan /
要旨: GLUT4 is the primary glucose transporter in adipose and skeletal muscle tissues. Its cellular trafficking is regulated by insulin signaling. Failed or reduced plasma membrane localization of GLUT4 is ...GLUT4 is the primary glucose transporter in adipose and skeletal muscle tissues. Its cellular trafficking is regulated by insulin signaling. Failed or reduced plasma membrane localization of GLUT4 is associated with diabetes. Here, we report the cryo-EM structures of human GLUT4 bound to a small molecule inhibitor cytochalasin B (CCB) at resolutions of 3.3 Å in both detergent micelles and lipid nanodiscs. CCB-bound GLUT4 exhibits an inward-open conformation. Despite the nearly identical conformation of the transmembrane domain to GLUT1, the cryo-EM structure reveals an extracellular glycosylation site and an intracellular helix that is invisible in the crystal structure of GLUT1. The structural study presented here lays the foundation for further mechanistic investigation of the modulation of GLUT4 trafficking. Our methods for cryo-EM analysis of GLUT4 will also facilitate structural determination of many other small size solute carriers.
履歴
登録2022年1月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月18日-
マップ公開2022年5月18日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32761.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32761.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 192 pix.
= 207.84 Å		1.08 Å/pix.
x 192 pix.
= 207.84 Å		1.08 Å/pix.
x 192 pix.
= 207.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.9
最小 - 最大-3.1629503 - 5.1323256
平均 (標準偏差)0.0016784676 (±0.11634488)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 207.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GLUT4

全体名称: GLUT4
要素
  • 複合体: GLUT4
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 4
  • リガンド: Cytochalasin B

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超分子 #1: GLUT4

超分子名称: GLUT4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56 kDa/nm

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分子 #1: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 4

分子名称: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.108199 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKG TMPSGFQQIG SEDGEPPQQR VTGTLVLAVF SAVLGSLQFG YNIGVINAPQ KVIEQSYNET WLGRQGPEGP SSIPPGTLT TLWALSVAIF SVGGMISSFL IGIISQWLGR KRAMLVNNVL AVLGGSLMGL ANAAASYEML ILGRFLIGAY S GLTSGLVP ...文字列:
MDYKDDDDKG TMPSGFQQIG SEDGEPPQQR VTGTLVLAVF SAVLGSLQFG YNIGVINAPQ KVIEQSYNET WLGRQGPEGP SSIPPGTLT TLWALSVAIF SVGGMISSFL IGIISQWLGR KRAMLVNNVL AVLGGSLMGL ANAAASYEML ILGRFLIGAY S GLTSGLVP MYVGEIAPTH LRGALGTLNQ LAIVIGILIA QVLGLESLLG TASLWPLLLG LTVLPALLQL VLLPFCPESP RY LYIIQNL EGPARKSLKR LTGWADVSGV LAELKDEKRK LERERPLSLL QLLGSRTHRQ PLIIAVVLQL SQQLSGINAV FYY STSIFE TAGVGQPAYA TIGAGVVNTV FTLVSVLLVE RAGRRTLHLL GLAGMCGCAI LMTVALLLLE RVPAMSYVSI VAIF GFVAF FEIGPGPIPW FIVAELFSQG PRPAAMAVAG FSNWTSNFII GMGFQYVAEA MGPYVFLLFA VLLLGFFIFT FLRVP ETRG RTFDQISAAF HRTPSLLEQE VKPSTELEYL GPDEND

UniProtKB: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 4

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分子 #3: Cytochalasin B

分子名称: Cytochalasin B / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: 5RH
分子量理論値: 479.608 Da
Chemical component information

ChemComp-5RH:
Cytochalasin B / toxin*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.8 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 260000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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