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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4 bound to cytochalasin B in detergent micelles | |||||||||
![]() | Cryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4 | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() glucose uniporter activity / regulation of synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / amylopectin biosynthetic process / positive regulation of brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / hexose transmembrane transporter activity / monosaccharide transmembrane transport / glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transporter activity / Cellular hexose transport / glucose import in response to insulin stimulus ...glucose uniporter activity / regulation of synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / amylopectin biosynthetic process / positive regulation of brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / hexose transmembrane transporter activity / monosaccharide transmembrane transport / glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transporter activity / Cellular hexose transport / glucose import in response to insulin stimulus / insulin-responsive compartment / glucose transmembrane transport / short-term memory / trans-Golgi network transport vesicle / cellular response to osmotic stress / vesicle membrane / clathrin-coated vesicle / glucose import / plasma membrane => GO:0005886 / transport across blood-brain barrier / endomembrane system / long-term memory / brown fat cell differentiation / clathrin-coated pit / T-tubule / multivesicular body / sarcoplasmic reticulum / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / trans-Golgi network / cytoplasmic vesicle membrane / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / cellular response to insulin stimulus / sarcolemma / glucose homeostasis / cellular response to tumor necrosis factor / presynapse / cellular response to hypoxia / response to ethanol / learning or memory / carbohydrate metabolic process / membrane raft / external side of plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å | |||||||||
![]() | Yuan Y / Kong F / Xu H / Zhu A / Yan N / Yan C | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4. 著者: Yafei Yuan / Fang Kong / Hanwen Xu / Angqi Zhu / Nieng Yan / Chuangye Yan / ![]() ![]() 要旨: GLUT4 is the primary glucose transporter in adipose and skeletal muscle tissues. Its cellular trafficking is regulated by insulin signaling. Failed or reduced plasma membrane localization of GLUT4 is ...GLUT4 is the primary glucose transporter in adipose and skeletal muscle tissues. Its cellular trafficking is regulated by insulin signaling. Failed or reduced plasma membrane localization of GLUT4 is associated with diabetes. Here, we report the cryo-EM structures of human GLUT4 bound to a small molecule inhibitor cytochalasin B (CCB) at resolutions of 3.3 Å in both detergent micelles and lipid nanodiscs. CCB-bound GLUT4 exhibits an inward-open conformation. Despite the nearly identical conformation of the transmembrane domain to GLUT1, the cryo-EM structure reveals an extracellular glycosylation site and an intracellular helix that is invisible in the crystal structure of GLUT1. The structural study presented here lays the foundation for further mechanistic investigation of the modulation of GLUT4 trafficking. Our methods for cryo-EM analysis of GLUT4 will also facilitate structural determination of many other small size solute carriers. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 25.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 11.4 KB 11.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 143.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7wsnMC ![]() 7wsmC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4 | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0825 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : GLUT4
全体 | 名称: GLUT4 |
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要素 |
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-超分子 #1: GLUT4
超分子 | 名称: GLUT4 / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 56 kDa/nm |
-分子 #1: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 4
分子 | 名称: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 4 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 56.108199 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MDYKDDDDKG TMPSGFQQIG SEDGEPPQQR VTGTLVLAVF SAVLGSLQFG YNIGVINAPQ KVIEQSYNET WLGRQGPEGP SSIPPGTLT TLWALSVAIF SVGGMISSFL IGIISQWLGR KRAMLVNNVL AVLGGSLMGL ANAAASYEML ILGRFLIGAY S GLTSGLVP ...文字列: MDYKDDDDKG TMPSGFQQIG SEDGEPPQQR VTGTLVLAVF SAVLGSLQFG YNIGVINAPQ KVIEQSYNET WLGRQGPEGP SSIPPGTLT TLWALSVAIF SVGGMISSFL IGIISQWLGR KRAMLVNNVL AVLGGSLMGL ANAAASYEML ILGRFLIGAY S GLTSGLVP MYVGEIAPTH LRGALGTLNQ LAIVIGILIA QVLGLESLLG TASLWPLLLG LTVLPALLQL VLLPFCPESP RY LYIIQNL EGPARKSLKR LTGWADVSGV LAELKDEKRK LERERPLSLL QLLGSRTHRQ PLIIAVVLQL SQQLSGINAV FYY STSIFE TAGVGQPAYA TIGAGVVNTV FTLVSVLLVE RAGRRTLHLL GLAGMCGCAI LMTVALLLLE RVPAMSYVSI VAIF GFVAF FEIGPGPIPW FIVAELFSQG PRPAAMAVAG FSNWTSNFII GMGFQYVAEA MGPYVFLLFA VLLLGFFIFT FLRVP ETRG RTFDQISAAF HRTPSLLEQE VKPSTELEYL GPDEND |
-分子 #3: Cytochalasin B
分子 | 名称: Cytochalasin B / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: 5RH |
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分子量 | 理論値: 479.608 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-5RH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.8 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 260000 |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |