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- EMDB-32735: Structure of Human IGF1/IGFBP3/ALS Ternary Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32735
タイトルStructure of Human IGF1/IGFBP3/ALS Ternary Complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of IGF1/IGFBP3/ALS
    • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor-binding protein complex acid labile subunit
    • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor-binding protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine phosphatase activator activity / regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of smooth muscle cell migration ...protein tyrosine phosphatase activator activity / regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / myotube cell development / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of neuroinflammatory response / bone mineralization involved in bone maturation / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / exocytic vesicle / cell activation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / insulin-like growth factor II binding / type B pancreatic cell proliferation / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / insulin-like growth factor I binding / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / positive regulation of Ras protein signal transduction / myoblast differentiation / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / myoblast proliferation / muscle organ development / negative regulation of interleukin-1 beta production / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / fibronectin binding / negative regulation of tumor necrosis factor production / regulation of glucose metabolic process / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of myoblast differentiation / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of DNA binding / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of signal transduction / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / positive regulation of mitotic nuclear division / extracellular matrix / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / negative regulation of protein phosphorylation / skeletal system development / positive regulation of epithelial cell proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein secretion / positive regulation of glucose import / regulation of cell growth / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / regulation of protein phosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / growth factor activity / wound healing / insulin receptor binding / hormone activity / osteoblast differentiation / cellular response to amyloid-beta / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / MAPK cascade / positive regulation of fibroblast proliferation / integrin binding / Platelet degranulation / response to heat / regulation of gene expression / cell population proliferation / Ras protein signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein stabilization / cell adhesion / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum lumen / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor binding protein 3 / Insulin-like growth factor-binding protein family 1-6, chordata / Insulin-like growth factor binding protein, N-terminal, Cys-rich conserved site / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain signature. / Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Insulin-like growth factor ...Insulin-like growth factor binding protein 3 / Insulin-like growth factor-binding protein family 1-6, chordata / Insulin-like growth factor binding protein, N-terminal, Cys-rich conserved site / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain signature. / Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Insulin-like growth factor / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor-binding protein 3 / Insulin-like growth factor-binding protein complex acid labile subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Kim H / Fu Y / Kim HM
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other governmentInstiture of Basic Science, IBS-R030-C1
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis for assembly and disassembly of the IGF/IGFBP/ALS ternary complex
著者: Kim H / Fu Y / Hong HJ / Lee SG / Lee DS / Kim HM
履歴
登録2022年1月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月10日-
マップ公開2022年8月10日-
更新2022年8月10日-
現状2022年8月10日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32735.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32735.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.883 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.29
最小 - 最大-0.68561953 - 1.4313762
平均 (標準偏差)-0.0005136444 (±0.0321102)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 264.9 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_32735_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_32735_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_32735_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of IGF1/IGFBP3/ALS

全体名称: Ternary complex of IGF1/IGFBP3/ALS
要素
  • 複合体: Ternary complex of IGF1/IGFBP3/ALS
    • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor-binding protein complex acid labile subunit
    • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor-binding protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Ternary complex of IGF1/IGFBP3/ALS

超分子名称: Ternary complex of IGF1/IGFBP3/ALS / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Insulin-like growth factor-binding protein complex acid labile subunit

分子名称: Insulin-like growth factor-binding protein complex acid labile subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 63.312316 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ADPGTPGEAE GPACPAACVC SYDDDADELS VFCSSRNLTR LPDGVPGGTQ ALWLDGNNLS SVPPAAFQNL SSLGFLNLQG GQLGSLEPQ ALLGLENLCH LHLERNQLRS LALGTFAHTP ALASLGLSNN RLSRLEDGLF EGLGSLWDLN LGWNSLAVLP D AAFRGLGS ...文字列:
ADPGTPGEAE GPACPAACVC SYDDDADELS VFCSSRNLTR LPDGVPGGTQ ALWLDGNNLS SVPPAAFQNL SSLGFLNLQG GQLGSLEPQ ALLGLENLCH LHLERNQLRS LALGTFAHTP ALASLGLSNN RLSRLEDGLF EGLGSLWDLN LGWNSLAVLP D AAFRGLGS LRELVLAGNR LAYLQPALFS GLAELRELDL SRNALRAIKA NVFVQLPRLQ KLYLDRNLIA AVAPGAFLGL KA LRWLDLS HNRVAGLLED TFPGLLGLRV LRLSHNAIAS LRPRTFKDLH FLEELQLGHN RIRQLAERSF EGLGQLEVLT LDH NQLQEV KAGAFLGLTN VAVMNLSGNC LRNLPEQVFR GLGKLHSLHL EGSCLGRIRP HTFTGLSGLR RLFLKDNGLV GIEE QSLWG LAELLELDLT SNQLTHLPHR LFQGLGKLEY LLLSRNRLAE LPADALGPLQ RAFWLDVSHN RLEALPNSLL APLGR LRYL SLRNNSLRTF TPQPPGLERL WLEGNPWDCG CPLKALRDFA LQNPSAVPRF VQAICEGDDC QPPAYTYNNI TCASPP EVV GLDLRDLSEA HFAPC

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分子 #2: Insulin-like growth factor-binding protein 3

分子名称: Insulin-like growth factor-binding protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.79474 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GASSAGLGPV VRCEPCDARA LAQCAPPPAV CAELVREPGC GCCLTCALSE GQPCGIYTER CGSGLRCQPS PDEARPLQAL LDGRGLCVN ASAVSRLRAY LLPAPPAPGN ASESEEDRSA GSVESPSVSS THRVSDPKFH PLHSKIIIIK KGHAKDSQRY K VDYESQST ...文字列:
GASSAGLGPV VRCEPCDARA LAQCAPPPAV CAELVREPGC GCCLTCALSE GQPCGIYTER CGSGLRCQPS PDEARPLQAL LDGRGLCVN ASAVSRLRAY LLPAPPAPGN ASESEEDRSA GSVESPSVSS THRVSDPKFH PLHSKIIIIK KGHAKDSQRY K VDYESQST DTQNFSSESK RETEYGPCRR EMEDTLNHLK FLNVLSPRGV HIPNCDKKGF YKKKQCRPSK GRKRGFCWCV DK YGQPLPG YTTKGKEDVH CYSMQSK

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分子 #3: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I

分子名称: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.663752 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GPETLCGAEL VDALQFVCGD RGFYFNKPTG YGSSSRRAPQ TGIVDECCFR SCDLRRLEMY CAPLKPAKSA

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTrisTris
200.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: 15mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 2 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細CDS mode is used
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14754 / 平均露光時間: 3.4 sec. / 平均電子線量: 63.23033928 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2dsr


詳細: IGF1/IGFBP4 complex (2DSR) is used as an initial model. The structure of ALS is manually built.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 638058
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0.1) / 詳細: Cryosprac
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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