[日本語] English
万見
- EMDB-32406: Cryo-EM structure of bovine NLRP9 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32406
タイトルCryo-EM structure of bovine NLRP9
マップデータ
試料
  • 複合体: NLRP9
    • タンパク質・ペプチド: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードNLR / NOD-like receptor / NLRP9 / Inflammasome / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


canonical inflammasome complex / regulation of inflammatory response / inflammatory response / innate immune response / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / DAPIN domain profile. / NACHT-NTPase domain profile. ...: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / DAPIN domain profile. / NACHT-NTPase domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Kamitsukasa Y / Shimizu T
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)19H03164 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)19H00976 日本
引用ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2022
タイトル: The structure of NLRP9 reveals a unique C-terminal region with putative regulatory function.
著者: Yukie Kamitsukasa / Kenji Nakano / Karin Murakami / Kunio Hirata / Masaki Yamamoto / Toshiyuki Shimizu / Umeharu Ohto /
要旨: Nucleotide-binding and oligomerisation domain-like receptors (NLRs) can form inflammasomes that activate caspase-1 and pro-interleukin-1β and induce pyroptosis. NLR family pyrin domain-containing 9 ...Nucleotide-binding and oligomerisation domain-like receptors (NLRs) can form inflammasomes that activate caspase-1 and pro-interleukin-1β and induce pyroptosis. NLR family pyrin domain-containing 9 (NLRP9) forms an inflammasome and activates innate immune responses during virus infection, but little is known about this process. Here, we report the crystal and cryo-electron microscopy structures of NLRP9 in an ADP-bound state, revealing inactive and closed conformations of NLRP9 and its similarities to other structurally characterised NLRs. Moreover, we found a C-terminal region interacting with the concave surface of the leucine-rich repeat domain of NLRP9. This region is unique among NLRs and might be involved in the specific function of NLRP9. These data provide the structural basis for understanding the mechanism of NLRP9 regulation and activation.
履歴
登録2021年12月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月6日-
マップ公開2022年4月6日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_32406.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32406.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.25 Å/pix.
x 140 pix.
= 174.3 Å		1.25 Å/pix.
x 140 pix.
= 174.3 Å		1.25 Å/pix.
x 140 pix.
= 174.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.245 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.13
最小 - 最大-22.164429999999999 - 28.695243999999999
平均 (標準偏差)0.000000000017837 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 174.3 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : NLRP9

全体名称: NLRP9
要素
  • 複合体: NLRP9
    • タンパク質・ペプチド: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: NLRP9

超分子名称: NLRP9 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

-
分子 #1: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9

分子名称: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 106.627039 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: HHHHHHDYKD DDDKLEVLFQ GPEFRNEIRQ KINPYRSHMK QKFQVLWEKE PCLLVPEDFY EETTKIEYEL LSTVYLDAFK PGESSPTVV LHGPEGIGKT TFLRKVMLEW AKGNLWRDRF SFVFFLTGRE MNGVTDMSLV ELLSRDWPES SEPIEDIFSQ P ERILFILD ...文字列:
HHHHHHDYKD DDDKLEVLFQ GPEFRNEIRQ KINPYRSHMK QKFQVLWEKE PCLLVPEDFY EETTKIEYEL LSTVYLDAFK PGESSPTVV LHGPEGIGKT TFLRKVMLEW AKGNLWRDRF SFVFFLTGRE MNGVTDMSLV ELLSRDWPES SEPIEDIFSQ P ERILFILD GMEELKFDLD CNADLCEDWE QPQSMQVVLQ SLLQKQMLPE CSLLLALSKM GMRKNYSLLK HMKCIFLLGF SE HQRKLYF SHYFQEKDAS SRAFSFVREK SSLFVLCQSP FLCWLVCTSL KCQLEKGEDL ELDSETITGL YVSFFTKVFR SGS ETCPLK QRRARLKSLC TLAAEGMWTC TFLFCPEDLR RNGVSESDTS MWLDMKLLHR SGDCLAFIHT CIQEFCAAMF YMFT RPKDP PHSVIGNVTQ LITRAVSGHY SRLSWTAVFL FVFSTERMTH RLETSFGFPL SKEIKQEITQ SLDTLSQCDP NNVMM SFQA LFNCLFETQD PEFVAQVVNF FKDIDIYIGT KEELIICAAC LRHCHSLQKF HLCMEHVFPD ESGCISNTIE KLTLWR DVC SAFAASEDFE ILNLDNCRFD EPSLAVLCRT LSQPVCKLRK FVCNFASNLA NSLELFKVIL HNPHLKHLNF YGSSLSH MD ARQLCEALKH PMCNIEELML GKCDITGEAC EDIASVLVHN KKLNLLSLCE NALKDDGVLV LCEALKNPDC ALEALLLS H CCFSSAACDH LSQVLLYNRS LTFLDLGSNV LKDEGVTTLC ESLKHPSCNL QELWLMNCYF TSVCCVDIAT VLIHSEKLK TLKLGNNKIY DAGAKQLCKA LKHPKCKLEN LGLEACELSP ASCEDLASAL TTCKSLTCVN LEWITLDYDG AAVLCEALVS LECSLQLLG LNKSSYDEEI KMMLTQVEEM NPNLIISHHL WTDDEGRRRG ILV

UniProtKB: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9

-
分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris pH 8.0, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP, 2 mM ADP
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 50000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る