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- PDB-7wbt: Crystal structure of bovine NLRP9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wbt
タイトルCrystal structure of bovine NLRP9
要素NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
キーワードIMMUNE SYSTEM / NLR / NOD-like receptor / NLRP9 / Inflammasome
機能・相同性
機能・相同性情報


canonical inflammasome complex / regulation of inflammatory response / inflammatory response / innate immune response / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / DAPIN domain profile. / NACHT-NTPase domain profile. ...: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / DAPIN domain profile. / NACHT-NTPase domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Kamitsukasa, Y. / Shimizu, T. / Ohto, U.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)19H03164 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)19H00976 日本
引用ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2022
タイトル: The structure of NLRP9 reveals a unique C-terminal region with putative regulatory function.
著者: Yukie Kamitsukasa / Kenji Nakano / Karin Murakami / Kunio Hirata / Masaki Yamamoto / Toshiyuki Shimizu / Umeharu Ohto /
要旨: Nucleotide-binding and oligomerisation domain-like receptors (NLRs) can form inflammasomes that activate caspase-1 and pro-interleukin-1β and induce pyroptosis. NLR family pyrin domain-containing 9 ...Nucleotide-binding and oligomerisation domain-like receptors (NLRs) can form inflammasomes that activate caspase-1 and pro-interleukin-1β and induce pyroptosis. NLR family pyrin domain-containing 9 (NLRP9) forms an inflammasome and activates innate immune responses during virus infection, but little is known about this process. Here, we report the crystal and cryo-electron microscopy structures of NLRP9 in an ADP-bound state, revealing inactive and closed conformations of NLRP9 and its similarities to other structurally characterised NLRs. Moreover, we found a C-terminal region interacting with the concave surface of the leucine-rich repeat domain of NLRP9. This region is unique among NLRs and might be involved in the specific function of NLRP9. These data provide the structural basis for understanding the mechanism of NLRP9 regulation and activation.
履歴
登録2021年12月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
B: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,9974
ポリマ－208,1432
非ポリマー8542
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area75410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.260, 169.120, 177.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 94 through 541 or resid 543 through 803 or resid 805 through 996))
21(chain B and (resid 94 through 541 or resid 543 through 803 or resid 805 through 996))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNASNASN(chain A and (resid 94 through 541 or resid 543 through 803 or resid 805 through 996))AA94 - 54110 - 457
12METMETASNASN(chain A and (resid 94 through 541 or resid 543 through 803 or resid 805 through 996))AA543 - 803459 - 719
13SERSERVALVAL(chain A and (resid 94 through 541 or resid 543 through 803 or resid 805 through 996))AA805 - 996721 - 912
21GLNGLNASNASN(chain B and (resid 94 through 541 or resid 543 through 803 or resid 805 through 996))BB94 - 54110 - 457
22METMETASNASN(chain B and (resid 94 through 541 or resid 543 through 803 or resid 805 through 996))BB543 - 803459 - 719
23SERSERVALVAL(chain B and (resid 94 through 541 or resid 543 through 803 or resid 805 through 996))BB805 - 996721 - 912

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要素

#1: タンパク質 NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9


分子量: 104071.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: NLRP9, NALP9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q288C4
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 6.25-7.50% PEG20000, 100 mM MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→177.84 Å / Num. obs: 88250 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 427.6 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 2.67→2.83 Å / Num. unique obs: 13957 / CC1/2: 0.774

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→49.14 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2615 4021 5.19 %
Rwork0.2316 73408 -
obs0.2332 77429 96.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 283.41 Å2 / Biso mean: 116.1425 Å2 / Biso min: 43.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→49.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14312 0 54 0 14366
Biso mean--86.94 --
残基数----1798
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A8647X-RAY DIFFRACTION9.732TORSIONAL
12B8647X-RAY DIFFRACTION9.732TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 29

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.75-2.781.0023520.773377382530
2.78-2.820.7651940.64281786188068
2.82-2.850.57231350.52572377251291
2.85-2.890.50381390.43122512265197
2.89-2.930.36561410.342526032744100
2.93-2.970.37531460.322925662712100
2.97-3.020.38381260.328526622788100
3.02-3.060.34931170.333825992716100
3.06-3.110.39071350.348126232758100
3.11-3.170.38821310.348326132744100
3.17-3.230.38051490.311426102759100
3.23-3.290.33451290.27626252754100
3.29-3.350.28631380.255326302768100
3.35-3.430.27411270.239826232750100
3.43-3.510.29921520.241826262778100
3.51-3.60.26181500.244426082758100
3.6-3.690.27681500.239125992749100
3.69-3.80.25461390.245126592798100
3.8-3.920.28061570.229725832740100
3.92-4.060.27961560.214226212777100
4.06-4.230.23811740.201126142788100
4.23-4.420.21191430.192326362779100
4.42-4.650.23161500.193126452795100
4.65-4.940.22481380.191626612799100
4.94-5.320.26541690.203226432812100
5.32-5.860.28221260.234626782804100
5.86-6.70.26881420.239226972839100
6.71-8.440.23321500.222827372887100
8.44-49.140.17661660.18432799296599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.96470.3759-0.51624.3411-1.92953.2617-0.2826-0.2388-0.05380.12680.30750.6180.4063-0.40190.0060.42090.0470.03760.95540.17150.5749-28.106-8.1273-37.0055
25.5395-0.40792.88232.6949-0.55433.8863-0.2550.07860.2360.50940.3333-0.3226-0.18430.27-0.04630.37150.0624-0.13340.6214-0.04660.4393-1.45828.2486-40.7241
30.67640.2410.37190.88250.01341.06650.109-0.0367-0.07721.59810.13-0.284-0.75850.1431-0.01122.49960.0867-0.52890.9518-0.08510.56388.925528.5276-7.7458
42.0550.2811-0.22723.64780.70252.2445-0.4146-0.44040.2649-0.55270.4083-1.69140.12680.5726-0.02940.85070.07620.22381.0213-0.2941.24627.6007-14.3166-51.2861
53.5817-0.179-2.67883.8811-0.69057.9815-0.342-0.307-0.1641-0.22060.38480.05270.5527-0.0664-0.05760.55160.03040.12520.66680.0470.37482.6739-30.3844-42.2234
60.5863-0.10360.20542.7591-0.35332.5294-0.2637-0.42740.02741.27440.8162-0.0902-0.4687-0.4219-0.44311.08390.318-0.10511.20520.01730.452210.2961-50.7847-8.2378
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 94:475)A94 - 475
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 476:672)A476 - 672
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 673:996)A673 - 996
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 94:475)B94 - 475
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 476:672)B476 - 672
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 673:996)B673 - 996

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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