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- EMDB-32352: Structural of the filamentous Escherichia coli glutamine synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32352
タイトルStructural of the filamentous Escherichia coli glutamine synthetase
マップデータSPA map of Ecoli GS filament, calculated using cryoSPARC.
試料
  • 複合体: Filamentous form of Ecoli glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase
  • リガンド: NICKEL (II) ION
キーワードGlutamine synthetase / filament / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ammonia assimilation cycle / nitrogen utilization / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / response to radiation / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding ...ammonia assimilation cycle / nitrogen utilization / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / response to radiation / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily ...Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Huang P-C / Chen S-K
資金援助 台湾, 2件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan) 台湾
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2022
タイトル: Structural basis for the helical filament formation of Escherichia coli glutamine synthetase.
著者: Pei-Chi Huang / Shao-Kang Chen / Wei-Hung Chiang / Meng-Ru Ho / Kuen-Phon Wu /
要旨: Escherichia coli glutamine synthetase (EcGS) spontaneously forms a dodecamer that catalytically converts glutamate to glutamine. EcGS stacks with other dodecamers to create a filament-like polymer ...Escherichia coli glutamine synthetase (EcGS) spontaneously forms a dodecamer that catalytically converts glutamate to glutamine. EcGS stacks with other dodecamers to create a filament-like polymer visible under transmission electron microscopy. Filamentous EcGS is induced by environmental metal ions. We used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to decipher the structure of metal ion (nickel)-induced EcGS helical filament at a sub-3Å resolution. EcGS filament formation involves stacking of native dodecamers by chelating nickel ions to residues His5 and His13 in the first N-terminal helix (H1). His5 and His13 from paired parallel H1 helices provide salt bridges and hydrogen bonds to tightly stack two dodecamers. One subunit of the EcGS filament hosts two nickel ions, whereas the dodecameric interface and the ATP/Mg-binding site both host a nickel ion each. We reveal that upon adding glutamate or ATP for catalytic reactions, nickel-induced EcGS filament reverts to individual dodecamers. Such tunable filament formation is often associated with stress responses. Our results provide detailed structural information on the mechanism underlying reversible and tunable EcGS filament formation.
履歴
登録2021年12月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月6日-
マップ公開2022年4月6日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32352.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32352.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 303.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈SPA map of Ecoli GS filament, calculated using cryoSPARC.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 430 pix.
= 353.46 Å		0.82 Å/pix.
x 430 pix.
= 353.46 Å		0.82 Å/pix.
x 430 pix.
= 353.46 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.822 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-2.135863 - 3.2281482
平均 (標準偏差)0.020110242 (±0.09557043)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ430430430
Spacing430430430
セルA=B=C: 353.46002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Helical reconstruction map of Ecoli GS filament, calculated...

ファイルemd_32352_additional_1.map
注釈Helical reconstruction map of Ecoli GS filament, calculated using cryoSPARC.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: additional map for the 24mer (12mer x2) assembly....

ファイルemd_32352_additional_2.map
注釈additional map for the 24mer (12mer x2) assembly. It was calculated to 5.5 angstrom.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Filamentous form of Ecoli glutamine synthetase

全体名称: Filamentous form of Ecoli glutamine synthetase
要素
  • 複合体: Filamentous form of Ecoli glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase
  • リガンド: NICKEL (II) ION

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超分子 #1: Filamentous form of Ecoli glutamine synthetase

超分子名称: Filamentous form of Ecoli glutamine synthetase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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分子 #1: Glutamine synthetase

分子名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamine synthetase
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 51.966609 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSAEHVLTML NEHEVKFVDL RFTDTKGKEQ HVTIPAHQVN AEFFEEGKMF DGSSIGGWKG INESDMVLMP DASTAVIDPF FADSTLIIR CDILEPGTLQ GYDRDPRSIA KRAEDYLRST GIADTVLFGP EPEFFLFDDI RFGSSISGSH VAIDDIEGAW N SSTQYEGG ...文字列:
MSAEHVLTML NEHEVKFVDL RFTDTKGKEQ HVTIPAHQVN AEFFEEGKMF DGSSIGGWKG INESDMVLMP DASTAVIDPF FADSTLIIR CDILEPGTLQ GYDRDPRSIA KRAEDYLRST GIADTVLFGP EPEFFLFDDI RFGSSISGSH VAIDDIEGAW N SSTQYEGG NKGHRPAVKG GYFPVPPVDS AQDIRSEMCL VMEQMGLVVE AHHHEVATAG QNEVATRFNT MTKKADEIQI YK YVVHNVA HRFGKTATFM PKPMFGDNGS GMHCHMSLSK NGVNLFAGDK YAGLSEQALY YIGGVIKHAK AINALANPTT NSY KRLVPG YEAPVMLAYS ARNRSASIRI PVVSSPKARR IEVRFPDPAA NPYLCFAALL MAGLDGIKNK IHPGEAMDKN LYDL PPEEA KEIPQVAGSL EEALNELDLD REFLKAGGVF TDEAIDAYIA LRREEDDRVR MTPHPVEFEL YYSV

UniProtKB: Glutamine synthetase

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分子 #2: NICKEL (II) ION

分子名称: NICKEL (II) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 42 / 式: NI
分子量理論値: 58.693 Da
Chemical component information

ChemComp-NI:
NICKEL (II) ION

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Titan Krios

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1182 / 平均電子線量: 59.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 117242
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2lgs


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7w85:
Structural of the filamentous Escherichia coli glutamine synthetase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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