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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of plant receptor like protein RXEG1 | |||||||||
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![]() | LRR / PTI / Glycoside hydrolase / Inhibitor / PLANT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å | |||||||||
![]() | Sun Y / Wang Y / Zhang XX / Chen ZD / Xia YQ / Sun YJ / Zhang MM / Xiao Y / Han ZF / Wang YC / Chai JJ | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Plant receptor-like protein activation by a microbial glycoside hydrolase. 著者: Yue Sun / Yan Wang / Xiaoxiao Zhang / Zhaodan Chen / Yeqiang Xia / Lei Wang / Yujing Sun / Mingmei Zhang / Yu Xiao / Zhifu Han / Yuanchao Wang / Jijie Chai / ![]() ![]() 要旨: Plants rely on cell-surface-localized pattern recognition receptors to detect pathogen- or host-derived danger signals and trigger an immune response. Receptor-like proteins (RLPs) with a leucine- ...Plants rely on cell-surface-localized pattern recognition receptors to detect pathogen- or host-derived danger signals and trigger an immune response. Receptor-like proteins (RLPs) with a leucine-rich repeat (LRR) ectodomain constitute a subgroup of pattern recognition receptors and play a critical role in plant immunity. Mechanisms underlying ligand recognition and activation of LRR-RLPs remain elusive. Here we report a crystal structure of the LRR-RLP RXEG1 from Nicotiana benthamiana that recognizes XEG1 xyloglucanase from the pathogen Phytophthora sojae. The structure reveals that specific XEG1 recognition is predominantly mediated by an amino-terminal and a carboxy-terminal loop-out region (RXEG1(ID)) of RXEG1. The two loops bind to the active-site groove of XEG1, inhibiting its enzymatic activity and suppressing Phytophthora infection of N. benthamiana. Binding of XEG1 promotes association of RXEG1(LRR) with the LRR-type co-receptor BAK1 through RXEG1(ID) and the last four conserved LRRs to trigger RXEG1-mediated immune responses. Comparison of the structures of apo-RXEG1(LRR), XEG1-RXEG1(LRR) and XEG1-BAK1-RXEG1(LRR) shows that binding of XEG1 induces conformational changes in the N-terminal region of RXEG1(ID) and enhances structural flexibility of the BAK1-associating regions of RXEG1(LRR). These changes allow fold switching of RXEG1(ID) for recruitment of BAK1(LRR). Our data reveal a conserved mechanism of ligand-induced heterodimerization of an LRR-RLP with BAK1 and suggest a dual function for the LRR-RLP in plant immunity. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 46.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.2 KB 18.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 20.5 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 40.7 MB 40.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 691.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 691.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 14 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8697 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_32295_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_32295_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : plant receptor like protein RXEG1
全体 | 名称: plant receptor like protein RXEG1 |
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要素 |
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-超分子 #1: plant receptor like protein RXEG1
超分子 | 名称: plant receptor like protein RXEG1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Membrane-localized LRR receptor-like protein
分子 | 名称: Membrane-localized LRR receptor-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 104.238852 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MGKREYPSSA HFLVTLSLLL LQAAFGLTLC IEKERDALLE FKRGLSDNFG QLSTWGDEED KKECCKWKGI ECNKTTGHVI VLDLHNAFT CSASACFAPR LTGKLSPSLL ELEYLNFLDL SVNEFERSEI PRFICSFKRL EYLNLSSSFF SGLIPTQFKN L TSLRILDL ...文字列: MGKREYPSSA HFLVTLSLLL LQAAFGLTLC IEKERDALLE FKRGLSDNFG QLSTWGDEED KKECCKWKGI ECNKTTGHVI VLDLHNAFT CSASACFAPR LTGKLSPSLL ELEYLNFLDL SVNEFERSEI PRFICSFKRL EYLNLSSSFF SGLIPTQFKN L TSLRILDL GYNNLIVKDL TWLSHLSSLE LLSLGGSDFQ VKNWFQEITK LPLLKELDLS LCGLSKLVPS PAEIANSSLI SL SVLHLCC NEFSSSAKYS WLFNFSTSLT SIDLSNNQLD GQIDDRFGNL MYLEHLNLAN ELNLKGGIPS SFGNLTRLRY LDM SNTRTY QWLPELFVRL SGSRKTLEVL GLNDNSMFGS LVDVTRFSAL KRLYLQKNVL NGFFMERFGQ VSSLEYLDLS DNQM RGPLP DLALFPSLRE LHLGSNHFNG RIPQGIGKLS QLKILDVSSN RLEGLPESMG QLSNLESFDA SYNVLKGTIT ESHLS NLSS LVDLDLSFNS LALKTSIDWL PPFQLQVINL PSCNLGPSFP KWLQSQNNYT VLDISLANIS DALPSWFSGL PPDIKI LNL SNNQISGRVS DLIENAYDYM VIDLSSNNFS GPLPLVPTNV QIFYLHKNQF FGSISSICKS TTGATSLDLS HNQFSGE LP DCWMNATNLA VLNLAYNNFS GKLPQSLGSL TNLEALYMRQ NSFSGMLPSL SQCQSLQILD LGGNKLTGRI PAWIGTDL L NLRILSLRFN KFYGSISPII CQLQFLQILD LSANGLAGKI PQCFNNFTLL HQENGLGEPM EFLVQGFYGK YPRHYSYLG NLLVQWKNQE AEYKNPLTYL KTIDLSSNKL VGGIPKEMAE MRGLKSLNLS RNDLNGSIIK GIGQMKMLES LDLSRNQLSG MIPKDLANL TFIGVLDLSN NHLSGRIPSS TQLQTFERSS YSGNAQLCGP PLQEC UniProtKB: Membrane-localized LRR receptor-like protein |
-分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
分子 | 名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 11 / 式: NAG |
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分子量 | 理論値: 221.208 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-NAG: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 6 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |