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- EMDB-32126: L7-TIR-nucleic acid End State Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32126
タイトルL7-TIR-nucleic acid End State Complex
マップデータMain map. 16 unit helical reconstructed masked.
試料
  • 複合体: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain
    • タンパク質・ペプチド: L7 Tir domain
機能・相同性
機能・相同性情報


induction of programmed cell death / NADP+ catabolic process / cGMP biosynthetic process / NAD+ catabolic process / purine ribonucleoside triphosphate binding / cAMP biosynthetic process / DNA catabolic process / RNA catabolic process / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly ...induction of programmed cell death / NADP+ catabolic process / cGMP biosynthetic process / NAD+ catabolic process / purine ribonucleoside triphosphate binding / cAMP biosynthetic process / DNA catabolic process / RNA catabolic process / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / myofibril / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome assembly / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / cAMP binding / immune system process / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / proteasome complex / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / proteolysis involved in protein catabolic process / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / sarcomere / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / lipopolysaccharide binding / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / P-body / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / defense response / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / ADP binding / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / response to virus / Regulation of RUNX2 expression and activity / nuclear matrix / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / peptidase activity / ER-Phagosome pathway / double-stranded RNA binding / response to oxidative stress / double-stranded DNA binding / regulation of inflammatory response / secretory granule lumen / endopeptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / hydrolase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / nuclear body
類似検索 - 分子機能
Disease resistance protein Roq1-like, winged-helix domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / TIR domain / Proteasome subunit alpha 1 / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain ...Disease resistance protein Roq1-like, winged-helix domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / TIR domain / Proteasome subunit alpha 1 / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 ...Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit beta type-7 / Flax rust resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Linum usitatissimum (アマ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Yu D / Song W / Tan EYJ / Xu C / Wu B / Schulze-Lefert P / Chai J
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cell / 年: 2022
タイトル: TIR domains of plant immune receptors are 2',3'-cAMP/cGMP synthetases mediating cell death.
著者: Dongli Yu / Wen Song / Eddie Yong Jun Tan / Li Liu / Yu Cao / Jan Jirschitzka / Ertong Li / Elke Logemann / Chenrui Xu / Shijia Huang / Aolin Jia / Xiaoyu Chang / Zhifu Han / Bin Wu / Paul ...著者: Dongli Yu / Wen Song / Eddie Yong Jun Tan / Li Liu / Yu Cao / Jan Jirschitzka / Ertong Li / Elke Logemann / Chenrui Xu / Shijia Huang / Aolin Jia / Xiaoyu Chang / Zhifu Han / Bin Wu / Paul Schulze-Lefert / Jijie Chai /
要旨: 2',3'-cAMP is a positional isomer of the well-established second messenger 3',5'-cAMP, but little is known about the biology of this noncanonical cyclic nucleotide monophosphate (cNMP). ...2',3'-cAMP is a positional isomer of the well-established second messenger 3',5'-cAMP, but little is known about the biology of this noncanonical cyclic nucleotide monophosphate (cNMP). Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domains of nucleotide-binding leucine-rich repeat (NLR) immune receptors have the NADase function necessary but insufficient to activate plant immune responses. Here, we show that plant TIR proteins, besides being NADases, act as 2',3'-cAMP/cGMP synthetases by hydrolyzing RNA/DNA. Structural data show that a TIR domain adopts distinct oligomers with mutually exclusive NADase and synthetase activity. Mutations specifically disrupting the synthetase activity abrogate TIR-mediated cell death in Nicotiana benthamiana (Nb), supporting an important role for these cNMPs in TIR signaling. Furthermore, the Arabidopsis negative regulator of TIR-NLR signaling, NUDT7, displays 2',3'-cAMP/cGMP but not 3',5'-cAMP/cGMP phosphodiesterase activity and suppresses cell death activity of TIRs in Nb. Our study identifies a family of 2',3'-cAMP/cGMP synthetases and establishes a critical role for them in plant immune responses.
履歴
登録2021年11月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月1日-
マップ公開2022年6月1日-
更新2022年7月6日-
現状2022年7月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32126.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32126.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map. 16 unit helical reconstructed masked.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 219.648 Å		0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 219.648 Å		0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 219.648 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.858 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.027
最小 - 最大-0.07370282 - 0.13659638
平均 (標準偏差)0.0011174808 (±0.005576977)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 219.648 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: central slice half map

ファイルemd_32126_additional_1.map
注釈central slice half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: central slice half map

ファイルemd_32126_additional_2.map
注釈central slice half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: non-masked half map A

ファイルemd_32126_half_map_1.map
注釈non-masked half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: non masked half map B

ファイルemd_32126_half_map_2.map
注釈non masked half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain

全体名称: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain
要素
  • 複合体: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain
    • タンパク質・ペプチド: L7 Tir domain

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超分子 #1: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain

超分子名称: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Linum usitatissimum (アマ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 Rosseta strain

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分子 #1: L7 Tir domain

分子名称: L7 Tir domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Linum usitatissimum (アマ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: NSKDSIVNDD DDSTSEVDAI PDSTNPSGSF PSVEYDVFLS FRGPDTRKQF TDFLYHFLCY YKIHTFRDDD ELRKGKEIGP NLLRAIDQS KIYVPIISSG YADSKWCLME LAEIVRRQEE DPRRIILPIF YMVDPSDVRH QTGCYKKAFR KHANKFDGQT I QNWKDALK ...文字列:
NSKDSIVNDD DDSTSEVDAI PDSTNPSGSF PSVEYDVFLS FRGPDTRKQF TDFLYHFLCY YKIHTFRDDD ELRKGKEIGP NLLRAIDQS KIYVPIISSG YADSKWCLME LAEIVRRQEE DPRRIILPIF YMVDPSDVRH QTGCYKKAFR KHANKFDGQT I QNWKDALK KVGDLKGWHI GKDDEQGAIA DKVSADIWSH ISKENL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.2 / 構成要素 - 濃度: 50.0 mM / 構成要素 - 名称: PBS
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 10.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 5-35 / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 10637 / 平均露光時間: 40.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 33.43 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -49.3 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08) / 使用した粒子像数: 91302
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
Segment selection選択した数: 2731997 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Gaussian Noise
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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