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万見
- EMDB-32121: TIR-dsDNA initial state complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32121
タイトルTIR-dsDNA initial state complex
マップデータMain map. Could serve as the reference to produce longer filamentous densities after applying helical symmetry. PDB 7X5K was fit into helical symmetry extended version of this map.
試料
  • 複合体: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain
    • タンパク質・ペプチド: L7 TIR
機能・相同性
機能・相同性情報


induction of programmed cell death / NADP+ catabolic process / cGMP biosynthetic process / NAD+ catabolic process / cAMP biosynthetic process / DNA catabolic process / RNA catabolic process / cAMP binding / defense response / ADP binding ...induction of programmed cell death / NADP+ catabolic process / cGMP biosynthetic process / NAD+ catabolic process / cAMP biosynthetic process / DNA catabolic process / RNA catabolic process / cAMP binding / defense response / ADP binding / double-stranded RNA binding / double-stranded DNA binding / hydrolase activity / signal transduction
類似検索 - 分子機能
Disease resistance protein Roq1-like, winged-helix domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily ...Disease resistance protein Roq1-like, winged-helix domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Flax rust resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Linum usitatissimum (アマ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Yu D / Song W / Tan EYJ / Xu C / Wu B / Schulze-Lefert P / Chai J
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cell / 年: 2022
タイトル: TIR domains of plant immune receptors are 2',3'-cAMP/cGMP synthetases mediating cell death.
著者: Dongli Yu / Wen Song / Eddie Yong Jun Tan / Li Liu / Yu Cao / Jan Jirschitzka / Ertong Li / Elke Logemann / Chenrui Xu / Shijia Huang / Aolin Jia / Xiaoyu Chang / Zhifu Han / Bin Wu / Paul ...著者: Dongli Yu / Wen Song / Eddie Yong Jun Tan / Li Liu / Yu Cao / Jan Jirschitzka / Ertong Li / Elke Logemann / Chenrui Xu / Shijia Huang / Aolin Jia / Xiaoyu Chang / Zhifu Han / Bin Wu / Paul Schulze-Lefert / Jijie Chai /
要旨: 2',3'-cAMP is a positional isomer of the well-established second messenger 3',5'-cAMP, but little is known about the biology of this noncanonical cyclic nucleotide monophosphate (cNMP). ...2',3'-cAMP is a positional isomer of the well-established second messenger 3',5'-cAMP, but little is known about the biology of this noncanonical cyclic nucleotide monophosphate (cNMP). Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domains of nucleotide-binding leucine-rich repeat (NLR) immune receptors have the NADase function necessary but insufficient to activate plant immune responses. Here, we show that plant TIR proteins, besides being NADases, act as 2',3'-cAMP/cGMP synthetases by hydrolyzing RNA/DNA. Structural data show that a TIR domain adopts distinct oligomers with mutually exclusive NADase and synthetase activity. Mutations specifically disrupting the synthetase activity abrogate TIR-mediated cell death in Nicotiana benthamiana (Nb), supporting an important role for these cNMPs in TIR signaling. Furthermore, the Arabidopsis negative regulator of TIR-NLR signaling, NUDT7, displays 2',3'-cAMP/cGMP but not 3',5'-cAMP/cGMP phosphodiesterase activity and suppresses cell death activity of TIRs in Nb. Our study identifies a family of 2',3'-cAMP/cGMP synthetases and establishes a critical role for them in plant immune responses.
履歴
登録2021年10月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月8日-
マップ公開2022年6月8日-
更新2022年7月6日-
現状2022年7月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32121.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map. Could serve as the reference to produce longer filamentous densities after applying helical symmetry. PDB 7X5K was fit into helical symmetry extended version of this map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 160 pix.
= 208.96 Å		1.31 Å/pix.
x 160 pix.
= 208.96 Å		1.31 Å/pix.
x 160 pix.
= 208.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.306 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.012
最小 - 最大-0.06651904 - 0.117588416
平均 (標準偏差)0.001039516 (±0.005449602)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 208.95999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: masked out dsDNA density.

ファイルemd_32121_additional_1.map
注釈masked out dsDNA density.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_32121_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_32121_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain

全体名称: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain
要素
  • 複合体: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain
    • タンパク質・ペプチド: L7 TIR

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超分子 #1: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain

超分子名称: L7 Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domain / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Linum usitatissimum (アマ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 Rosseta strain

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分子 #1: L7 TIR

分子名称: L7 TIR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Linum usitatissimum (アマ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: NSKDSIVNDD DDSTSEVDAI PDSTNPSGSF PSVEYDVFLS FRGPDTRKQF TDFLYHFLCY YKIHTFRDDD ELRKGKEIGP NLLRAIDQSK IYVPIISSGY ADSKWCLMEL AEIVRRQEED PRRIILPIFY MVDPSDVRHQ TGCYKKAFRK HANKFDGQTI QNWKDALKKV ...文字列:
NSKDSIVNDD DDSTSEVDAI PDSTNPSGSF PSVEYDVFLS FRGPDTRKQF TDFLYHFLCY YKIHTFRDDD ELRKGKEIGP NLLRAIDQSK IYVPIISSGY ADSKWCLMEL AEIVRRQEED PRRIILPIFY MVDPSDVRHQ TGCYKKAFRK HANKFDGQTI QNWKDALKKV GDLKGWHIGK DDEQGAIADK VSADIWSHIS KENLHHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.2 / 構成要素 - 濃度: 20.0 mM / 構成要素 - 名称: PBS
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 10.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 5-35 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 880 / 平均露光時間: 40.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 16.56 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 159.2 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08) / 使用した粒子像数: 228796
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
Segment selection選択した数: 1119149 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Gaussian Noise
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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