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- EMDB-31843: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophil... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31843
タイトルNucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2
マップデータNucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2, postprocessed map.
試料
  • 複合体: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase beta chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit G
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit E
キーワードrotary ATPase / V-type ATPase / ATP synthase / Thermus thermophilus / chemo-mechanical coupling / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit ...Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kishikawa J / Nakanishi A / Nakano A / Saeki S / Furuta A / Kato T / Mitsuoka K / Yokoyama K
資金援助 日本, 6件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03231 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06514 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20J00162 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)12024046 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)20215008 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural snapshots of V/A-ATPase reveal the rotary catalytic mechanism of rotary ATPases.
著者: J Kishikawa / A Nakanishi / A Nakano / S Saeki / A Furuta / T Kato / K Mistuoka / K Yokoyama /
要旨: V/A-ATPase is a motor protein that shares a common rotary catalytic mechanism with FF ATP synthase. When powered by ATP hydrolysis, the V domain rotates the central rotor against the AB hexamer, ...V/A-ATPase is a motor protein that shares a common rotary catalytic mechanism with FF ATP synthase. When powered by ATP hydrolysis, the V domain rotates the central rotor against the AB hexamer, composed of three catalytic AB dimers adopting different conformations (AB, AB, and AB). Here, we report the atomic models of 18 catalytic intermediates of the V domain of V/A-ATPase under different reaction conditions, determined by single particle cryo-EM. The models reveal that the rotor does not rotate immediately after binding of ATP to the V. Instead, three events proceed simultaneously with the 120˚ rotation of the shaft: hydrolysis of ATP in AB, zipper movement in AB by the binding ATP, and unzipper movement in AB with release of both ADP and Pi. This indicates the unidirectional rotation of V/A-ATPase by a ratchet-like mechanism owing to ATP hydrolysis in AB, rather than the power stroke model proposed previously for F-ATPase.
履歴
登録2021年8月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月13日-
マップ公開2022年7月13日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31843.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31843.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2, postprocessed map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 450 pix.
= 396. Å		0.88 Å/pix.
x 450 pix.
= 396. Å		0.88 Å/pix.
x 450 pix.
= 396. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.024
最小 - 最大-0.0512045 - 0.09918953
平均 (標準偏差)0.000033112556 (±0.0048789857)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 396.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_31843_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus,...

ファイルemd_31843_half_map_1.map
注釈Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2, halfmap2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus,...

ファイルemd_31843_half_map_2.map
注釈Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2, halfmap1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophil...

全体名称: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2
要素
  • 複合体: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase beta chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit G
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit E

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超分子 #1: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophil...

超分子名称: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 500 KDa

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分子 #1: V-type ATP synthase alpha chain

分子名称: V-type ATP synthase alpha chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 63.669957 KDa
配列文字列: MIQGVIQKIA GPAVIAKGML GARMYDICKV GEEGLVGEII RLDGDTAFVQ VYEDTSGLKV GEPVVSTGLP LAVELGPGML NGIYDGIQR PLERIREKTG IYITRGVVVH ALDREKKWAW TPMVKPGDEV RGGMVLGTVP EFGFTHKILV PPDVRGRVKE V KPAGEYTV ...文字列:
MIQGVIQKIA GPAVIAKGML GARMYDICKV GEEGLVGEII RLDGDTAFVQ VYEDTSGLKV GEPVVSTGLP LAVELGPGML NGIYDGIQR PLERIREKTG IYITRGVVVH ALDREKKWAW TPMVKPGDEV RGGMVLGTVP EFGFTHKILV PPDVRGRVKE V KPAGEYTV EEPVVVLEDG TELKMYHTWP VRRARPVQRK LDPNTPFLTG MRILDVLFPV AMGGTAAIPG PFGAGKSVTQ QS LAKWSNA DVVVYVGCGE RGNEMTDVLV EFPELTDPKT GGPLMHRTVL IANTSNMPVA AREASIYVGV TIAEYFRDQG FSV ALMADS TSRWAEALRE ISSRLEEMPA EEGYPPYLAA RLAAFYERAG KVITLGGEEG AVTIVGAVSP PGGDMSEPVT QSTL RIVGA FWRLDASLAF RRHFPAINWN GSYSLFTSAL DPWYRENVAE DYPELRDAIS ELLQREAGLQ EIVQLVGPDA LQDAE RLVI EVGRIIREDF LQQNAYHEVD AYCSMKKAYG IMKMILAFYK EAEAAIKRGV SIDEILQLPV LERIGRARYV SEEEFP AYF EEAMKEIQGA FKALA

UniProtKB: V-type ATP synthase alpha chain

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分子 #2: V-type ATP synthase beta chain

分子名称: V-type ATP synthase beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 53.2195 KDa
配列文字列: MDLLKKEYTG ITYISGPLLF VENAKDLAYG AIVDIKDGTG RVRGGQVIEV SEEYAVIQVF EETTGLDLAT TSVSLVEDVA RLGVSKEML GRRFNGIGKP IDGLPPITPE KRLPITGLPL NPVARRKPEQ FIQTGISTID VMNTLVRGQK LPIFSGSGLP A NEIAAQIA ...文字列:
MDLLKKEYTG ITYISGPLLF VENAKDLAYG AIVDIKDGTG RVRGGQVIEV SEEYAVIQVF EETTGLDLAT TSVSLVEDVA RLGVSKEML GRRFNGIGKP IDGLPPITPE KRLPITGLPL NPVARRKPEQ FIQTGISTID VMNTLVRGQK LPIFSGSGLP A NEIAAQIA RQATVRPDLS GEGEKEEPFA VVFAAMGITQ RELSYFIQEF ERTGALSRSV LFLNKADDPT IERILTPRMA LT VAEYLAF EHDYHVLVIL TDMTNYCEAL REIGAAREEI PGRRGYPGYM YTDLATIYER AGVVEGKKGS VTQIPILSMP DDD RTHPIP DLTGYITEGQ IQLSRELHRK GIYPPIDPLP SLSRLMNNGV GKGKTREDHK QVSDQLYSAY ANGVDIRKLV AIIG EDALT ENDRRYLQFA DAFERFFINQ GQQNRSIEES LQIAWALLSM LPQGELKRIS KDHIGKYYGQ KLEEIWGAPQ ALD

UniProtKB: V-type ATP synthase beta chain

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分子 #3: V-type ATP synthase subunit D

分子名称: V-type ATP synthase subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 24.715566 KDa
配列文字列: MSQVSPTRMN LLQRRGQLRL AQKGVDLLKK KRDALVAEFF GLVREAMEAR KALDQAAKEA YAALLLAQAF DGPEVVAGAA LGVPPLEGV EAEVENVWGS KVPRLKATFP DGALLSPVGT PAYTLEASRA FRRYAEALIR VANTETRLKK IGEEIKKTTR R VNALEQVV ...文字列:
MSQVSPTRMN LLQRRGQLRL AQKGVDLLKK KRDALVAEFF GLVREAMEAR KALDQAAKEA YAALLLAQAF DGPEVVAGAA LGVPPLEGV EAEVENVWGS KVPRLKATFP DGALLSPVGT PAYTLEASRA FRRYAEALIR VANTETRLKK IGEEIKKTTR R VNALEQVV IPGIRAQIRF IQQVLEQRER EDTFRLKRIK GKIEAREAEE EGGRPNPQVE IGAGL

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit D

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分子 #4: V-type ATP synthase subunit F

分子名称: V-type ATP synthase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 11.294904 KDa
配列文字列:
MAVIADPETA QGFRLAGLEG YGASSAEEAQ SLLETLVERG GYALVAVDEA LLPDPERAVE RLMRGRDLPV LLPIAGLKEA FQGHDVEGY MRELVRKTIG FDIKL

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit F

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分子 #5: V-type ATP synthase subunit G

分子名称: V-type ATP synthase subunit G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 13.166218 KDa
配列文字列:
MTGGLVLNAI SRAGGAMGGL GLIKSLAEKE KQLLERLEAA KKEAEERVKR AEAEAKALLE EAEAKAKALE AQYRERERAE TEALLARYR ERAEAEAKAV REKAMARLDE AVALVLKEVL P

UniProtKB: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)

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分子 #6: V-type ATP synthase subunit E

分子名称: V-type ATP synthase subunit E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 20.645582 KDa
配列文字列:
MSKLEAILSQ EVEAEIQALL QEAEAKAEAV KREAEEKAKA LLQARERALE AQYRAALRRA ESAGELLVAT ARTQARGEVL EEVRRRVRE ALEALPQKPE WPEVVRKLAL EALEALPGAK ALVANPEDLP HLEALARERG VELQAEPALR LGVRAVGAEG K TQVENSLL ARLDRAWDAL SSKVAQALWG

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit E

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.045 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4354341
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: The map obtaind in previous study
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 24103
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細The atomic model built in this study was used as an initial model.
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7vaj:
Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state1-2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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