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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3163 | |||||||||
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タイトル | Single-particle reconstruction of negatively stained SufBCD | |||||||||
マップデータ | Reconstruction of SufBCD. The particle images were low-pass filtered before refinement. The FSC that was calculated using eotest shows higher values than 0.5 every frequencies. | |||||||||
試料 |
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キーワード | Iron-sulfur cluster / ABC-ATPase / Suf machinery / ABC-transporter | |||||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Hirabayashi K / Yuda E / Tanaka N / Katayama S / Iwasaki K / Matsumoto T / Kurisu G / Outten FW / Fukuyama K / Takahashi Y / Wada K | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2015 タイトル: Functional Dynamics Revealed by the Structure of the SufBCD Complex, a Novel ATP-binding Cassette (ABC) Protein That Serves as a Scaffold for Iron-Sulfur Cluster Biogenesis. 著者: Kei Hirabayashi / Eiki Yuda / Naoyuki Tanaka / Sumie Katayama / Kenji Iwasaki / Takashi Matsumoto / Genji Kurisu / F Wayne Outten / Keiichi Fukuyama / Yasuhiro Takahashi / Kei Wada / 要旨: ATP-binding cassette (ABC)-type ATPases are chemomechanical engines involved in diverse biological pathways. Recent genomic information reveals that ABC ATPase domains/subunits act not only in ABC ...ATP-binding cassette (ABC)-type ATPases are chemomechanical engines involved in diverse biological pathways. Recent genomic information reveals that ABC ATPase domains/subunits act not only in ABC transporters and structural maintenance of chromosome proteins, but also in iron-sulfur (Fe-S) cluster biogenesis. A novel type of ABC protein, the SufBCD complex, functions in the biosynthesis of nascent Fe-S clusters in almost all Eubacteria and Archaea, as well as eukaryotic chloroplasts. In this study, we determined the first crystal structure of the Escherichia coli SufBCD complex, which exhibits the common architecture of ABC proteins: two ABC ATPase components (SufC) with function-specific components (SufB-SufD protomers). Biochemical and physiological analyses based on this structure provided critical insights into Fe-S cluster assembly and revealed a dynamic conformational change driven by ABC ATPase activity. We propose a molecular mechanism for the biogenesis of the Fe-S cluster in the SufBCD complex. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3163.map.gz | 425.1 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3163-v30.xml emd-3163.xml | 9.4 KB 9.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | EMD-3163.png | 108.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3163 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3163 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3163_validation.pdf.gz | 192.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3163_full_validation.pdf.gz | 191.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3163_validation.xml.gz | 5.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3163 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3163 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3163.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstruction of SufBCD. The particle images were low-pass filtered before refinement. The FSC that was calculated using eotest shows higher values than 0.5 every frequencies. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : SufBCD
全体 | 名称: SufBCD |
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要素 |
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-超分子 #1000: SufBCD
超分子 | 名称: SufBCD / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse. 集合状態: One of a couple of the SufC subunits binds to the SufB protomer of the heterodimeric complex of SufB and SufD. The other SufC subunit binds to the SufD protomer. Number unique components: 3 |
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分子量 | 実験値: 160 KDa / 理論値: 156.7 KDa 手法: Size-exclusion chromatography and Dynamic light scattering |
-分子 #1: SufBCD
分子 | 名称: SufBCD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: Carbon coated grid. Negatively staining with uranyl acetate. 集合状態: Heterotetramer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 細胞中の位置: Cytosol |
分子量 | 実験値: 160 KDa / 理論値: 156.7 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
染色 | タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% Uranyl acetate |
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グリッド | 詳細: Carbon coated grid. |
凍結 | 凍結剤: NONE / 装置: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | HITACHI H-9500SD |
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温度 | 平均: 293 K |
日付 | 2009年1月21日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F224 (2k x 2k) デジタル化 - サンプリング間隔: 24 µm |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6 |
電子光学系 | 倍率(補正後): 109091 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.8 mm / 倍率(公称値): 80000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Room temperature / 試料ホルダーモデル: OTHER |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: No correction |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN1 詳細: Particles images were lowpass-filtered at 30A before refinement. Therefore, FSC shows higher values than 0.5 in every frequency ranges.So, we think that, in our case, FSC is not appropriate ...詳細: Particles images were lowpass-filtered at 30A before refinement. Therefore, FSC shows higher values than 0.5 in every frequency ranges.So, we think that, in our case, FSC is not appropriate to use resolution determination. We used eotest of EMAN. We do not know if this corresponds to FCS type "even/odd maps were refined agains the same model (semi-independedt) or not. 使用した粒子像数: 7146 |