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- EMDB-3162: Vibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3162
タイトルVibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor
マップデータVibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor
試料
  • 試料: Vibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor
  • 細胞器官・細胞要素: Bacterial flagellar motor
キーワードbacterial flagellar motor / flagellar diversity / electron cryo-tomography / Campylobacter jejuni / Vibrio fischeri / Salmonella enterica
生物種Aliivibrio fischeri (バクテリア)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 81.0 Å
データ登録者Beeby M
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Diverse high-torque bacterial flagellar motors assemble wider stator rings using a conserved protein scaffold.
著者: Morgan Beeby / Deborah A Ribardo / Caitlin A Brennan / Edward G Ruby / Grant J Jensen / David R Hendrixson /
要旨: Although it is known that diverse bacterial flagellar motors produce different torques, the mechanism underlying torque variation is unknown. To understand this difference better, we combined genetic ...Although it is known that diverse bacterial flagellar motors produce different torques, the mechanism underlying torque variation is unknown. To understand this difference better, we combined genetic analyses with electron cryo-tomography subtomogram averaging to determine in situ structures of flagellar motors that produce different torques, from Campylobacter and Vibrio species. For the first time, to our knowledge, our results unambiguously locate the torque-generating stator complexes and show that diverse high-torque motors use variants of an ancestrally related family of structures to scaffold incorporation of additional stator complexes at wider radii from the axial driveshaft than in the model enteric motor. We identify the protein components of these additional scaffold structures and elucidate their sequential assembly, demonstrating that they are required for stator-complex incorporation. These proteins are widespread, suggesting that different bacteria have tailored torques to specific environments by scaffolding alternative stator placement and number. Our results quantitatively account for different motor torques, complete the assignment of the locations of the major flagellar components, and provide crucial constraints for understanding mechanisms of torque generation and the evolution of multiprotein complexes.
履歴
登録2015年9月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年9月30日-
マップ公開2016年3月23日-
更新2016年3月23日-
現状2016年3月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0627
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0627
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3162_Vib...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3162.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 24 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Vibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
8.12 Å/pix.
x 186 pix.
= 1510.692 Å		8.12 Å/pix.
x 186 pix.
= 1510.692 Å		8.12 Å/pix.
x 186 pix.
= 1510.692 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 8.122 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0627 / ムービー #1: 0.0627
最小 - 最大-0.38065642 - 0.5805707
平均 (標準偏差)0.00116541 (±0.09840713)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-93-93-93
サイズ186186186
Spacing186186186
セルA=B=C: 1510.6919 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z8.1228.1228.122
M x/y/z186186186
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1510.6921510.6921510.692
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-93-93-93
NC/NR/NS186186186
D min/max/mean-0.3810.5810.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Vibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor

全体名称: Vibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor
要素
  • 試料: Vibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor
  • 細胞器官・細胞要素: Bacterial flagellar motor

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超分子 #1000: Vibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor

超分子名称: Vibrio fischeri flgP deletion bacterial flagellar motor
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 1 / Number unique components: 1
分子量実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa

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超分子 #1: Bacterial flagellar motor

超分子名称: Bacterial flagellar motor / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Aliivibrio fischeri (バクテリア) / 株: ES114 / 細胞中の位置: Cell wall

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Variable

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2015年1月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 120 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -4.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Nitrogen cooled Gatan 914 / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Averaged using PEET
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C13 (13回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 81.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMOD / 使用したサブトモグラム数: 156
CTF補正詳細: Low-pass filter
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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