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- EMDB-3132: Electron cryo-microscopy of an Abeta(1-42)amyloid fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3132
タイトルElectron cryo-microscopy of an Abeta(1-42)amyloid fibril
マップデータReconstruction of an Abeta(1-42) amyloid-like fibril
試料
  • 試料: Abeta(1-42) amyloid-like fibril
  • タンパク質・ペプチド: Abeta(1-42)
キーワードAlzheimer's disease / Abeta(1-42) / amyloid fibril / protein aggregation / protein folding / cross-beta / Frealix
機能・相同性
機能・相同性情報


amyloid-beta complex / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport ...amyloid-beta complex / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / axon midline choice point recognition / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / mating behavior / regulation of spontaneous synaptic transmission / ciliary rootlet / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / signaling receptor activator activity / dendrite development / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / presynaptic active zone / positive regulation of protein metabolic process / neuromuscular process controlling balance / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of presynapse assembly / regulation of multicellular organism growth / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / spindle midzone / positive regulation of T cell migration / smooth endoplasmic reticulum / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / forebrain development / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / response to interleukin-1 / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / cholesterol metabolic process / axonogenesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / dendritic shaft / platelet alpha granule lumen / adult locomotory behavior / positive regulation of glycolytic process / central nervous system development / learning / positive regulation of interleukin-1 beta production / trans-Golgi network membrane / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / locomotory behavior / astrocyte activation / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / synapse organization / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / neuromuscular junction / visual learning / recycling endosome / positive regulation of interleukin-6 production / Golgi lumen / cognition / neuron cellular homeostasis / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of tumor necrosis factor production / apical part of cell / synaptic vesicle / cell-cell junction / Platelet degranulation
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta A4 protein / Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者Schmidt M / Rohou A / Lasker K / Yadav J-K / Schiene-Fischer C / Fandrich M / Grigorieff N
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Peptide dimer structure in an Aβ(1-42) fibril visualized with cryo-EM.
著者: Matthias Schmidt / Alexis Rohou / Keren Lasker / Jay K Yadav / Cordelia Schiene-Fischer / Marcus Fändrich / Nikolaus Grigorieff /
要旨: Alzheimer's disease (AD) is a fatal neurodegenerative disorder in humans and the main cause of dementia in aging societies. The disease is characterized by the aberrant formation of β-amyloid (Aβ) ...Alzheimer's disease (AD) is a fatal neurodegenerative disorder in humans and the main cause of dementia in aging societies. The disease is characterized by the aberrant formation of β-amyloid (Aβ) peptide oligomers and fibrils. These structures may damage the brain and give rise to cerebral amyloid angiopathy, neuronal dysfunction, and cellular toxicity. Although the connection between AD and Aβ fibrillation is extensively documented, much is still unknown about the formation of these Aβ aggregates and their structures at the molecular level. Here, we combined electron cryomicroscopy, 3D reconstruction, and integrative structural modeling methods to determine the molecular architecture of a fibril formed by Aβ(1-42), a particularly pathogenic variant of Aβ peptide. Our model reveals that the individual layers of the Aβ fibril are formed by peptide dimers with face-to-face packing. The two peptides forming the dimer possess identical tilde-shaped conformations and interact with each other by packing of their hydrophobic C-terminal β-strands. The peptide C termini are located close to the main fibril axis, where they produce a hydrophobic core and are surrounded by the structurally more flexible and charged segments of the peptide N termini. The observed molecular architecture is compatible with the general chemical properties of Aβ peptide and provides a structural basis for various biological observations that illuminate the molecular underpinnings of AD. Moreover, the structure provides direct evidence for a steric zipper within a fibril formed by full-length Aβ peptide.
履歴
登録2015年8月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年8月26日-
マップ公開2015年8月26日-
更新2015年10月21日-
現状2015年10月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 80
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-5aef
  • 表面レベル: 80
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5aef
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3132.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3132.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 14.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of an Abeta(1-42) amyloid-like fibril
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.2 Å/pix.
x 400 pix.
= 480. Å		1.2 Å/pix.
x 100 pix.
= 120. Å		1.2 Å/pix.
x 100 pix.
= 120. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 100.0 / ムービー #1: 80
最小 - 最大-161.863662720000008 - 391.453094480000004
平均 (標準偏差)27.37804985 (±65.717109679999993)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin1251250
サイズ100100400
Spacing100100400
セルA: 120.00001 Å / B: 120.00001 Å / C: 480.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21.21.2
M x/y/z100100400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z120.000120.000480.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS1251250
NC/NR/NS100100400
D min/max/mean-161.864391.45327.378

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添付データ

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添付マップデータ: emd 3132 additional 1.map

ファイルemd_3132_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Abeta(1-42) amyloid-like fibril

全体名称: Abeta(1-42) amyloid-like fibril
要素
  • 試料: Abeta(1-42) amyloid-like fibril
  • タンパク質・ペプチド: Abeta(1-42)

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超分子 #1000: Abeta(1-42) amyloid-like fibril

超分子名称: Abeta(1-42) amyloid-like fibril / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: fibril / 集合状態: Peptide forms a helical assembly / Number unique components: 1

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分子 #1: Abeta(1-42)

分子名称: Abeta(1-42) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: Multimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Brain
分子量実験値: 4.418 KDa / 理論値: 4.418 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50mM Tris-HCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 40 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
手法: grids: glow-discharged holey-carbon Blotting: 4 second backside blotting

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度平均: 100 K
日付2010年2月5日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 29 / 平均電子線量: 30 e/Å2 / ビット/ピクセル: 14
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 58333 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.75 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Reconstruction was done with FREALIX.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.7 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 0.769 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: FREALIX
詳細: Final map was calculated from 29 single filament reconstructions. Resolution of data used during refinement never exceeded 10 angstrom resolution. Resolution of fibril core is about 5 angstroms.
CTF補正詳細: For each helical subunit
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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