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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-31174 | |||||||||
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タイトル | Cpn11/20/23 | |||||||||
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生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å | |||||||||
![]() | Wang N / Wang YF / Cong Y / Liu CM | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex. 著者: Ning Wang / Yifan Wang / Qian Zhao / Xiang Zhang / Chao Peng / Wenjuan Zhang / Yanan Liu / Olivier Vallon / Michael Schroda / Yao Cong / Cuimin Liu / ![]() ![]() ![]() 要旨: Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the ...Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the structure of the chloroplast ClpP complex from Chlamydomonas reinhardtii by cryo-electron microscopy. ClpP contains two heptameric catalytic rings without any symmetry. The top ring contains one ClpR6, three ClpP4 and three ClpP5 subunits while the bottom ring is composed of three ClpP1 subunits and one each of the ClpR1-4 subunits. ClpR3, ClpR4 and ClpT4 subunits connect the two rings and stabilize the complex. The chloroplast Cpn11/20/23 co-chaperonin, a co-factor of Cpn60, forms a cap on the top of ClpP by protruding mobile loops into hydrophobic clefts at the surface of the top ring. The co-chaperonin repressed ClpP proteolytic activity in vitro. By regulating Cpn60 chaperone and ClpP protease activity, the co-chaperonin may play a role in coordinating protein folding and degradation in the chloroplast. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 383.6 KB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.8 KB 10.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 62.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.318 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023
全体 | 名称: complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023 |
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要素 |
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-超分子 #1: complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023
超分子 | 名称: complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023 タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Chaperonin 11
分子 | 名称: Chaperonin 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 10.953762 KDa |
配列 | 文字列: AASVTAEKAA LDITKMTPIH DRVLIRPIEE EQKTAGGILL PKAPPKANSD AHIGEVLAVG SDVTLAVAKG DMVVFQKYAM AEVEVKEGQ IIFVAEKSIM GKLE |
-分子 #2: Chaperonin 23
分子 | 名称: Chaperonin 23 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 23.061414 KDa |
配列 | 文字列: EAISVPAPFT KVAPKGDRVL VKVAEEEVKT RGGILLPPSA IKKPTSGEVV QLGDGRVGDG EVRPFYLQPG QTVVYSKFGF MYQDLKLSN GEEYILIRED DVIGIMPRAN AQADDVPELQ PLADRVLIKV EEVADVTMGG VFLPETAKER PLSGTVVRVG P GKYDKDAE ...文字列: EAISVPAPFT KVAPKGDRVL VKVAEEEVKT RGGILLPPSA IKKPTSGEVV QLGDGRVGDG EVRPFYLQPG QTVVYSKFGF MYQDLKLSN GEEYILIRED DVIGIMPRAN AQADDVPELQ PLADRVLIKV EEVADVTMGG VFLPETAKER PLSGTVVRVG P GKYDKDAE GKRRTVPLAP GDKVLYFKYA GDNMETPSGD KFVVLRSDDV LCKA |
-分子 #3: Cpn20 subunit
分子 | 名称: Cpn20 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 20.480365 KDa |
配列 | 文字列: ATPVPKQFKA VKPVGDRVLV KVDKEEAKSV GGVLLPASVR NKPTAGSIIA LGDAKSVKLS DKVIYSKFAG TELELGGAEH VLLKEEDVI GVLSASEKIA QLKPLSDRIL IKGAKAEDKT SGGVLLATES AEKPTFGTVV AVGEGREDEE TKALVKPNVT V GATVMYSK ...文字列: ATPVPKQFKA VKPVGDRVLV KVDKEEAKSV GGVLLPASVR NKPTAGSIIA LGDAKSVKLS DKVIYSKFAG TELELGGAEH VLLKEEDVI GVLSASEKIA QLKPLSDRIL IKGAKAEDKT SGGVLLATES AEKPTFGTVV AVGEGREDEE TKALVKPNVT V GATVMYSK YSGTEFEEDG DNYIVVRESD ILAQLS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 38.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 13040 |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |