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- EMDB-31174: Cpn11/20/23 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31174
タイトルCpn11/20/23
マップデータ
試料
  • 複合体: complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin 11
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin 23
    • タンパク質・ペプチド: Cpn20 subunit
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) / Chlamydomonas smithii (クラミドモナス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Wang N / Wang YF / Cong Y / Liu CM
引用ジャーナル: Nat Plants / : 2021
タイトル: The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex.
著者: Ning Wang / Yifan Wang / Qian Zhao / Xiang Zhang / Chao Peng / Wenjuan Zhang / Yanan Liu / Olivier Vallon / Michael Schroda / Yao Cong / Cuimin Liu /
要旨: Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the ...Protein homoeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here, we determined the structure of the chloroplast ClpP complex from Chlamydomonas reinhardtii by cryo-electron microscopy. ClpP contains two heptameric catalytic rings without any symmetry. The top ring contains one ClpR6, three ClpP4 and three ClpP5 subunits while the bottom ring is composed of three ClpP1 subunits and one each of the ClpR1-4 subunits. ClpR3, ClpR4 and ClpT4 subunits connect the two rings and stabilize the complex. The chloroplast Cpn11/20/23 co-chaperonin, a co-factor of Cpn60, forms a cap on the top of ClpP by protruding mobile loops into hydrophobic clefts at the surface of the top ring. The co-chaperonin repressed ClpP proteolytic activity in vitro. By regulating Cpn60 chaperone and ClpP protease activity, the co-chaperonin may play a role in coordinating protein folding and degradation in the chloroplast.
履歴
登録2021年4月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月20日-
マップ公開2021年10月20日-
更新2022年5月4日-
現状2022年5月4日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.83
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.83
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31174.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 96 pix.
= 126.528 Å
1.32 Å/pix.
x 96 pix.
= 126.528 Å
1.32 Å/pix.
x 96 pix.
= 126.528 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.318 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.83 / ムービー #1: 0.83
最小 - 最大-1.9449328 - 2.6505241
平均 (標準偏差)0.02904285 (±0.19663824)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ969696
Spacing969696
セルA=B=C: 126.528 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3181.3181.318
M x/y/z969696
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z126.528126.528126.528
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ336210602
NX/NY/NZ227193139
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS969696
D min/max/mean-1.9452.6510.029

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023

全体名称: complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023
要素
  • 複合体: complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin 11
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin 23
    • タンパク質・ペプチド: Cpn20 subunit

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超分子 #1: complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023

超分子名称: complex of CrClp protease and co-chaperonin Cpn112023
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)

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分子 #1: Chaperonin 11

分子名称: Chaperonin 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chlamydomonas smithii (クラミドモナス)
分子量理論値: 10.953762 KDa
配列文字列:
AASVTAEKAA LDITKMTPIH DRVLIRPIEE EQKTAGGILL PKAPPKANSD AHIGEVLAVG SDVTLAVAKG DMVVFQKYAM AEVEVKEGQ IIFVAEKSIM GKLE

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分子 #2: Chaperonin 23

分子名称: Chaperonin 23 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chlamydomonas smithii (クラミドモナス)
分子量理論値: 23.061414 KDa
配列文字列: EAISVPAPFT KVAPKGDRVL VKVAEEEVKT RGGILLPPSA IKKPTSGEVV QLGDGRVGDG EVRPFYLQPG QTVVYSKFGF MYQDLKLSN GEEYILIRED DVIGIMPRAN AQADDVPELQ PLADRVLIKV EEVADVTMGG VFLPETAKER PLSGTVVRVG P GKYDKDAE ...文字列:
EAISVPAPFT KVAPKGDRVL VKVAEEEVKT RGGILLPPSA IKKPTSGEVV QLGDGRVGDG EVRPFYLQPG QTVVYSKFGF MYQDLKLSN GEEYILIRED DVIGIMPRAN AQADDVPELQ PLADRVLIKV EEVADVTMGG VFLPETAKER PLSGTVVRVG P GKYDKDAE GKRRTVPLAP GDKVLYFKYA GDNMETPSGD KFVVLRSDDV LCKA

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分子 #3: Cpn20 subunit

分子名称: Cpn20 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chlamydomonas smithii (クラミドモナス)
分子量理論値: 20.480365 KDa
配列文字列: ATPVPKQFKA VKPVGDRVLV KVDKEEAKSV GGVLLPASVR NKPTAGSIIA LGDAKSVKLS DKVIYSKFAG TELELGGAEH VLLKEEDVI GVLSASEKIA QLKPLSDRIL IKGAKAEDKT SGGVLLATES AEKPTFGTVV AVGEGREDEE TKALVKPNVT V GATVMYSK ...文字列:
ATPVPKQFKA VKPVGDRVLV KVDKEEAKSV GGVLLPASVR NKPTAGSIIA LGDAKSVKLS DKVIYSKFAG TELELGGAEH VLLKEEDVI GVLSASEKIA QLKPLSDRIL IKGAKAEDKT SGGVLLATES AEKPTFGTVV AVGEGREDEE TKALVKPNVT V GATVMYSK YSGTEFEEDG DNYIVVRESD ILAQLS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
80.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMTris-HClTris base
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 38.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 13040
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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