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万見
- EMDB-31167: Cryo-EM structure of VCCN1 Y332A mutant in lipid nanodisc -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31167
タイトルCryo-EM structure of VCCN1 Y332A mutant in lipid nanodisc
マップデータ
試料
  • 複合体: Bestrophin-like protein
    • タンパク質・ペプチド: Bestrophin-like protein
キーワードIon channel / Thylakoid / Photosynthesis / Bestrophin family / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性UPF0187 protein At3g61320-like / regulation of photosynthesis, light reaction / UPF0187 family / Bestrophin/UPF0187 / Bestrophin, RFP-TM, chloride channel / voltage-gated chloride channel activity / membrane / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Malus domestica (リンゴ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Hagino T / Kato T / Kasuya G / Kobayashi K / Kusakizako T / Yamashita K / Nishizawa T / Nureki O
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of thylakoid-located voltage-dependent chloride channel VCCN1.
著者: Tatsuya Hagino / Takafumi Kato / Go Kasuya / Kan Kobayashi / Tsukasa Kusakizako / Shin Hamamoto / Tomoaki Sobajima / Yuichiro Fujiwara / Keitaro Yamashita / Hisashi Kawasaki / Andrés D ...著者: Tatsuya Hagino / Takafumi Kato / Go Kasuya / Kan Kobayashi / Tsukasa Kusakizako / Shin Hamamoto / Tomoaki Sobajima / Yuichiro Fujiwara / Keitaro Yamashita / Hisashi Kawasaki / Andrés D Maturana / Tomohiro Nishizawa / Osamu Nureki /
要旨: In the light reaction of plant photosynthesis, modulation of electron transport chain reactions is important to maintain the efficiency of photosynthesis under a broad range of light intensities. ...In the light reaction of plant photosynthesis, modulation of electron transport chain reactions is important to maintain the efficiency of photosynthesis under a broad range of light intensities. VCCN1 was recently identified as a voltage-gated chloride channel residing in the thylakoid membrane, where it plays a key role in photoreaction tuning to avoid the generation of reactive oxygen species (ROS). Here, we present the cryo-EM structures of Malus domestica VCCN1 (MdVCCN1) in nanodiscs and detergent at 2.7 Å and 3.0 Å resolutions, respectively, and the structure-based electrophysiological analyses. VCCN1 structurally resembles its animal homolog, bestrophin, a Ca-gated anion channel. However, unlike bestrophin channels, VCCN1 lacks the Ca-binding motif but instead contains an N-terminal charged helix that is anchored to the lipid membrane through an additional amphipathic helix. Electrophysiological experiments demonstrate that these structural elements are essential for the channel activity, thus revealing the distinct activation mechanism of VCCN1.
履歴
登録2021年4月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月6日-
マップ公開2022年4月6日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31167.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.328 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.054
最小 - 最大-0.16939624 - 0.31304598
平均 (標準偏差)0.0011297051 (±0.017600171)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ122122122
Spacing122122122
セルA=B=C: 162.01599 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bestrophin-like protein

全体名称: Bestrophin-like protein
要素
  • 複合体: Bestrophin-like protein
    • タンパク質・ペプチド: Bestrophin-like protein

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超分子 #1: Bestrophin-like protein

超分子名称: Bestrophin-like protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Malus domestica (リンゴ)

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分子 #1: Bestrophin-like protein

分子名称: Bestrophin-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Malus domestica (リンゴ)
分子量理論値: 41.965645 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPNPSPPSSS SPVQTLISIL RIIPDWSDRT QERGMRQHRT LYDHEKWMHH RSSYRHLRHL LSSLSSRVIL SLIPPVIAFT LVAVVIASY NTAVALDLLP GIFPLLRSSS LPYQLTAPAL ALLLVFRTEA SYSRFEEGRK SWTEVIAGAN DFARQIISSV E TSGDAQLK ...文字列:
MPNPSPPSSS SPVQTLISIL RIIPDWSDRT QERGMRQHRT LYDHEKWMHH RSSYRHLRHL LSSLSSRVIL SLIPPVIAFT LVAVVIASY NTAVALDLLP GIFPLLRSSS LPYQLTAPAL ALLLVFRTEA SYSRFEEGRK SWTEVIAGAN DFARQIISSV E TSGDAQLK KALLQYIVAF PVALKCHVIY GSDIARDLQN LLEVDDLLVV LNSKHRPGCI IQFISRSLQL LKLEESRRIM LQ SKISCFH EGIGICEQLI GTPIPLSATR LTSRFLVLWH LTLPIILWDD CHWIVVPATF ISAASLFCIE QVGVLIEEPF PML ALDDLC NSVRNNVQEA LASEKLIRAR LAAKGRIQSE QQFQNGQPRP ENLYFQ

UniProtKB: Uncharacterized protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2835 / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 107192
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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