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万見
- EMDB-3104: The human Nuclear Pore Complex with nucleoporin 358 knockdown -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3104
タイトルThe human Nuclear Pore Complex with nucleoporin 358 knockdown
マップデータReconstruction of human nuclear pore complex after Nup358 knockdown
試料
  • 試料: Human nuclear pore complex with nucleoporin 358 knockdown
  • タンパク質・ペプチド: nuclear pore complex
キーワードnuclear pore complex / Nup358 knockdown
機能・相同性
機能・相同性情報


nephron development / GATOR2 complex / Seh1-associated complex / nuclear pore inner ring / COPII-coated vesicle budding / protein exit from endoplasmic reticulum / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore complex assembly / nuclear pore outer ring ...nephron development / GATOR2 complex / Seh1-associated complex / nuclear pore inner ring / COPII-coated vesicle budding / protein exit from endoplasmic reticulum / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore complex assembly / nuclear pore outer ring / protein localization to nuclear inner membrane / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore organization / somite development / nuclear envelope organization / nuclear pore cytoplasmic filaments / atrial cardiac muscle cell action potential / COPII vesicle coat / paraxial mesoderm development / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear inclusion body / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / miRNA processing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Amino acids regulate mTORC1 / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / structural constituent of nuclear pore / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA export from nucleus / tRNA processing in the nucleus / COPII-mediated vesicle transport / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / neural tube development / protein-containing complex localization / nuclear localization sequence binding / nucleocytoplasmic transport / lamellipodium assembly / Viral Messenger RNA Synthesis / poly(A)+ mRNA export from nucleus / mitotic metaphase chromosome alignment / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / female gonad development / macrophage chemotaxis / SUMOylation of DNA replication proteins / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of TORC1 signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of TORC1 signaling / MHC class II antigen presentation / nuclear periphery / neurogenesis / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / cellular response to nutrient levels / serine-type peptidase activity / cellular response to amino acid starvation / SUMOylation of chromatin organization proteins / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HCMV Late Events / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / chromosome segregation / promoter-specific chromatin binding / ER to Golgi transport vesicle membrane / molecular condensate scaffold activity / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / intracellular protein transport / kinetochore / ISG15 antiviral mechanism / spindle / HCMV Early Events / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / protein transport / actin cytoskeleton / snRNP Assembly / nuclear membrane / transcription coactivator activity / nuclear speck
類似検索 - 分子機能
: / Nucleoporin NUP160, helical domain / : / : / Nup160 C-terminal TPR / NUP160/120 middle TPR / Nucleoporin Nup37 / : / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin Nup120/160, beta-propeller domain ...: / Nucleoporin NUP160, helical domain / : / : / Nup160 C-terminal TPR / NUP160/120 middle TPR / Nucleoporin Nup37 / : / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin Nup120/160, beta-propeller domain / Nup98, Gle2-binding sequence / Nucleoporin Nup85-like / Nucleoporin Nup120/160 / Nup85 Nucleoporin / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nuclear pore complex protein Nup133-like / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 1 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 2 / Nucleoporin, Nup155-like / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Sec13/Seh1 family / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup155 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96 / Protein SEC13 homolog / Nuclear pore complex protein Nup107 / Nuclear pore complex protein Nup160 / Nucleoporin Nup43 / Nucleoporin Nup37 / Nuclear pore complex protein Nup133 / Nucleoporin SEH1 / Nuclear pore complex protein Nup85
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 37.5 Å
データ登録者von Appen A / Kosinski J / Sparks L / Ori A / DiGuilio A / Vollmer B / Mackmull M / Banterle N / Parca L / Kastritis P ...von Appen A / Kosinski J / Sparks L / Ori A / DiGuilio A / Vollmer B / Mackmull M / Banterle N / Parca L / Kastritis P / Buczak K / Mosalaganti S / Hagen W / Andres-Pons A / Lemke EA / Bork P / Antonin W / Glavy JS / Bui KH / Beck M
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: In situ structural analysis of the human nuclear pore complex.
著者: Alexander von Appen / Jan Kosinski / Lenore Sparks / Alessandro Ori / Amanda L DiGuilio / Benjamin Vollmer / Marie-Therese Mackmull / Niccolo Banterle / Luca Parca / Panagiotis Kastritis / ...著者: Alexander von Appen / Jan Kosinski / Lenore Sparks / Alessandro Ori / Amanda L DiGuilio / Benjamin Vollmer / Marie-Therese Mackmull / Niccolo Banterle / Luca Parca / Panagiotis Kastritis / Katarzyna Buczak / Shyamal Mosalaganti / Wim Hagen / Amparo Andres-Pons / Edward A Lemke / Peer Bork / Wolfram Antonin / Joseph S Glavy / Khanh Huy Bui / Martin Beck /
要旨: Nuclear pore complexes are fundamental components of all eukaryotic cells that mediate nucleocytoplasmic exchange. Determining their 110-megadalton structure imposes a formidable challenge and ...Nuclear pore complexes are fundamental components of all eukaryotic cells that mediate nucleocytoplasmic exchange. Determining their 110-megadalton structure imposes a formidable challenge and requires in situ structural biology approaches. Of approximately 30 nucleoporins (Nups), 15 are structured and form the Y and inner-ring complexes. These two major scaffolding modules assemble in multiple copies into an eight-fold rotationally symmetric structure that fuses the inner and outer nuclear membranes to form a central channel of ~60 nm in diameter. The scaffold is decorated with transport-channel Nups that often contain phenylalanine-repeat sequences and mediate the interaction with cargo complexes. Although the architectural arrangement of parts of the Y complex has been elucidated, it is unclear how exactly it oligomerizes in situ. Here we combine cryo-electron tomography with mass spectrometry, biochemical analysis, perturbation experiments and structural modelling to generate, to our knowledge, the most comprehensive architectural model of the human nuclear pore complex to date. Our data suggest previously unknown protein interfaces across Y complexes and to inner-ring complex members. We show that the transport-channel Nup358 (also known as Ranbp2) has a previously unanticipated role in Y-complex oligomerization. Our findings blur the established boundaries between scaffold and transport-channel Nups. We conclude that, similar to coated vesicles, several copies of the same structural building block--although compositionally identical--engage in different local sets of interactions and conformations.
履歴
登録2015年7月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年8月12日-
マップ公開2015年9月30日-
更新2015年10月7日-
現状2015年10月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3104.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 17.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of human nuclear pore complex after Nup358 knockdown
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
8.6 Å/pix.
x 168 pix.
= 1444.8 Å		8.6 Å/pix.
x 168 pix.
= 1444.8 Å		8.6 Å/pix.
x 168 pix.
= 1444.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 8.6 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-11.19243908 - 19.80205917
平均 (標準偏差)-0.00104026 (±1.6228081)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ168168168
Spacing168168168
セルA=B=C: 1444.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z8.68.68.6
M x/y/z168168168
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1444.8001444.8001444.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-800-4
NX/NY/NZ1611358
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS168168168
D min/max/mean-11.19219.802-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human nuclear pore complex with nucleoporin 358 knockdown

全体名称: Human nuclear pore complex with nucleoporin 358 knockdown
要素
  • 試料: Human nuclear pore complex with nucleoporin 358 knockdown
  • タンパク質・ペプチド: nuclear pore complex

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超分子 #1000: Human nuclear pore complex with nucleoporin 358 knockdown

超分子名称: Human nuclear pore complex with nucleoporin 358 knockdown
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 120 MDa / 理論値: 120 MDa

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分子 #1: nuclear pore complex

分子名称: nuclear pore complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: Nucleus / 細胞中の位置: Nuclear envelope

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20mM Tris, 0.2-0.4% Trehalose
グリッド詳細: 200 mesh Quantifoil Copper Holey Carbon Grid R2/1
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF2002
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2014年9月20日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN / 平均電子線量: 100 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 34883 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 19500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Tilt series - Axis1 - Min angle: -44 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The subtomograms were selected manually and further processed by iterative, symmetry-independent averaging.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C8 (8回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 37.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMOD, TOM, AV3 / 使用したサブトモグラム数: 7360

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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