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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-31007 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the flagellar MS ring with FlgB-Dc loop and FliE-helix 1 from Salmonella | |||||||||||||||||||||
マップデータ | Density map of the flagellar MSring from Salmonella | |||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Flagella / Motor-hook / MS ring / MOTOR PROTEIN | |||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum basal body, MS ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) | |||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Tan JX / Chang SH | |||||||||||||||||||||
資金援助 | 中国, 6件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2021 タイトル: Structural basis of assembly and torque transmission of the bacterial flagellar motor. 著者: Jiaxing Tan / Xing Zhang / Xiaofei Wang / Caihuang Xu / Shenghai Chang / Hangjun Wu / Ting Wang / Huihui Liang / Haichun Gao / Yan Zhou / Yongqun Zhu / 要旨: The bacterial flagellar motor is a supramolecular protein machine that drives rotation of the flagellum for motility, which is essential for bacterial survival in different environments and a key ...The bacterial flagellar motor is a supramolecular protein machine that drives rotation of the flagellum for motility, which is essential for bacterial survival in different environments and a key determinant of pathogenicity. The detailed structure of the flagellar motor remains unknown. Here we present an atomic-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the bacterial flagellar motor complexed with the hook, consisting of 175 subunits with a molecular mass of approximately 6.3 MDa. The structure reveals that 10 peptides protruding from the MS ring with the FlgB and FliE subunits mediate torque transmission from the MS ring to the rod and overcome the symmetry mismatch between the rotational and helical structures in the motor. The LP ring contacts the distal rod and applies electrostatic forces to support its rotation and torque transmission to the hook. This work provides detailed molecular insights into the structure, assembly, and torque transmission mechanisms of the flagellar motor. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_31007.map.gz | 413 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-31007-v30.xml emd-31007.xml | 13.8 KB 13.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_31007.png | 81.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-31007.cif.gz | 5.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31007 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31007 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_31007_validation.pdf.gz | 574.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_31007_full_validation.pdf.gz | 573.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_31007_validation.xml.gz | 8.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_31007_validation.cif.gz | 9.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31007 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31007 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7e81MC 7cblC 7cbmC 7cg0C 7cg4C 7cg7C 7cgbC 7cgoC 7e80C 7e82C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_31007.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Density map of the flagellar MSring from Salmonella | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.307 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Flagellar motor-hook complex
全体 | 名称: Flagellar motor-hook complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Flagellar motor-hook complex
超分子 | 名称: Flagellar motor-hook complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) |
-分子 #1: Flagellar M-ring protein
分子 | 名称: Flagellar M-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 57 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) |
分子量 | 理論値: 61.295645 KDa |
配列 | 文字列: MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE ...文字列: MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE QKSPSASVTV TLEPGRALDE GQISAVVHLV SSAVAGLPPG NVTLVDQSGH LLTQSNTSGR DLNDAQLKFA ND VESRIQR RIEAILSPIV GNGNVHAQVT AQLDFANKEQ TEEHYSPNGD ASKATLRSRQ LNISEQVGAG YPGGVPGALS NQP APPNEA PIATPPTNQQ NAQNTPQTST STNSNSAGPR STQRNETSNY EVDRTIRHTK MNVGDIERLS VAVVVNYKTL ADGK PLPLT ADQMKQIEDL TREAMGFSDK RGDTLNVVNS PFSAVDNTGG ELPFWQQQSF IDQLLAAGRW LLVLVVAWIL WRKAV RPQL TRRVEEAKAA QEQAQVRQET EEAVEVRLSK DEQLQQRRAN QRLGAEVMSQ RIREMSDNDP RVVALVIRQW MSNDHE UniProtKB: Flagellar M-ring protein |
-分子 #2: FlgB-Dc loop
分子 | 名称: FlgB-Dc loop / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) |
分子量 | 理論値: 1.039273 KDa |
配列 | 文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) |
-分子 #3: FliE helix 1
分子 | 名称: FliE helix 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) |
分子量 | 理論値: 1.549902 KDa |
配列 | 文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 6 seconds before plunging. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 47.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 52714 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |