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- EMDB-3033: Structure of PhnGHIJK complex by negative stain electron microscopy -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3033
タイトルStructure of PhnGHIJK complex by negative stain electron microscopy
マップデータ3D reconstruction of C-P lyase core complex including K subunit
試料
  • 試料: Escherichia coli PhnGHIJK complex
  • タンパク質・ペプチド: PhnG
  • タンパク質・ペプチド: PhnH
  • タンパク質・ペプチド: PhnI
  • タンパク質・ペプチド: PhnJ
  • タンパク質・ペプチド: PhnK
キーワードphosphorus metabolism / carbon-phosphorous lyase / phosphonate / PhnG / PhnH / PhnI / PhnJ / PhnK
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Seweryn P / Bich Van L / Kjeldgaard M / Russo CJ / Passmore LA / Hove-Jensen B / Jochimsen B / Brodersen DE
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structural insights into the bacterial carbon-phosphorus lyase machinery.
著者: Paulina Seweryn / Lan Bich Van / Morten Kjeldgaard / Christopher J Russo / Lori A Passmore / Bjarne Hove-Jensen / Bjarne Jochimsen / Ditlev E Brodersen /
要旨: Phosphorus is required for all life and microorganisms can extract it from their environment through several metabolic pathways. When phosphate is in limited supply, some bacteria are able to use ...Phosphorus is required for all life and microorganisms can extract it from their environment through several metabolic pathways. When phosphate is in limited supply, some bacteria are able to use phosphonate compounds, which require specialized enzymatic machinery to break the stable carbon-phosphorus (C-P) bond. Despite its importance, the details of how this machinery catabolizes phosphonates remain unknown. Here we determine the crystal structure of the 240-kilodalton Escherichia coli C-P lyase core complex (PhnG-PhnH-PhnI-PhnJ; PhnGHIJ), and show that it is a two-fold symmetric hetero-octamer comprising an intertwined network of subunits with unexpected self-homologies. It contains two potential active sites that probably couple phosphonate compounds to ATP and subsequently hydrolyse the C-P bond. We map the binding site of PhnK on the complex using electron microscopy, and show that it binds to a conserved insertion domain of PhnJ. Our results provide a structural basis for understanding microbial phosphonate breakdown.
履歴
登録2015年5月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年7月15日-
マップ公開2015年8月26日-
更新2015年9月23日-
現状2015年9月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.66
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.66
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3033.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3033.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 670.9 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of C-P lyase core complex including K subunit
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.71 / ムービー #1: 0.66
最小 - 最大-0.00770088 - 1.36574364
平均 (標準偏差)0.09359466 (±0.21601628)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ565656
Spacing565656
セルA=B=C: 171.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.073.073.07
M x/y/z565656
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z171.920171.920171.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-21-120
NX/NY/NZ432573
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS565656
D min/max/mean-0.0081.3660.094

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia coli PhnGHIJK complex

全体名称: Escherichia coli PhnGHIJK complex
要素
  • 試料: Escherichia coli PhnGHIJK complex
  • タンパク質・ペプチド: PhnG
  • タンパク質・ペプチド: PhnH
  • タンパク質・ペプチド: PhnI
  • タンパク質・ペプチド: PhnJ
  • タンパク質・ペプチド: PhnK

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超分子 #1000: Escherichia coli PhnGHIJK complex

超分子名称: Escherichia coli PhnGHIJK complex / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 5
分子量理論値: 268 KDa

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分子 #1: PhnG

分子名称: PhnG / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 集合状態: heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 21 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pHO575

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分子 #2: PhnH

分子名称: PhnH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 集合状態: heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 21 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pHO575

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分子 #3: PhnI

分子名称: PhnI / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 集合状態: heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 39 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pHO575

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分子 #4: PhnJ

分子名称: PhnJ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 集合状態: heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 32 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pHO575

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分子 #5: PhnK

分子名称: PhnK / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 28 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pHO575

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 3% ammonium molybdate pH 8.0 followed by 2% uranyl acetate
グリッド詳細: Quantifoil R2/2 holey carbon on copper mesh grids, covered with an additional thin film of amorphous carbon
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
日付2013年7月26日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 105 / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.974 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.832 µm / 倍率（公称値）: 44000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析 #1

Image processing ID1
詳細Particles manually picked using EMAN Boxer. 2D and 3D processing in Relion.
CTF補正詳細: CTFFIND3
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 10033
FSC曲線 (解像度の算出)

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画像解析 #2

Image processing ID2
詳細Particles manually picked using EMAN Boxer. 2D and 3D processing in Relion.
CTF補正詳細: CTFFIND3
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 10033
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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