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万見
- EMDB-30261: Structure of Hsp21 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30261
タイトルStructure of Hsp21
マップデータ
試料
  • 複合体: Hsp21
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 21, chloroplastic
キーワードsmall heat shock protein / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


chloroplast nucleoid / chloroplast organization / protein folding chaperone complex / response to light stimulus / response to heat / regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein 21-like / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 21, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Lau WCY
資金援助 香港, 1件
OrganizationGrant number国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)14105517 香港
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural basis of substrate recognition and thermal protection by a small heat shock protein.
著者: Chuanyang Yu / Stephen King Pong Leung / Wenxin Zhang / Louis Tung Faat Lai / Ying Ki Chan / Man Chit Wong / Samir Benlekbir / Yong Cui / Liwen Jiang / Wilson Chun Yu Lau /
要旨: Small heat shock proteins (sHsps) bind unfolding proteins, thereby playing a pivotal role in the maintenance of proteostasis in virtually all living organisms. Structural elucidation of sHsp- ...Small heat shock proteins (sHsps) bind unfolding proteins, thereby playing a pivotal role in the maintenance of proteostasis in virtually all living organisms. Structural elucidation of sHsp-substrate complexes has been hampered by the transient and heterogeneous nature of their interactions, and the precise mechanisms underlying substrate recognition, promiscuity, and chaperone activity of sHsps remain unclear. Here we show the formation of a stable complex between Arabidopsis thaliana plastid sHsp, Hsp21, and its natural substrate 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate synthase (DXPS) under heat stress, and report cryo-electron microscopy structures of Hsp21, DXPS and Hsp21-DXPS complex at near-atomic resolution. Monomeric Hsp21 binds across the dimer interface of DXPS and engages in multivalent interactions by recognizing highly dynamic structural elements in DXPS. Hsp21 partly unfolds its central α-crystallin domain to facilitate binding of DXPS, which preserves a native-like structure. This mode of interaction suggests a mechanism of sHsps anti-aggregation activity towards a broad range of substrates.
履歴
登録2020年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月28日-
マップ公開2021年4月28日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0175
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0175
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7bzw
  • 表面レベル: 0.0175
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30261.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30261.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 240 pix.
= 254.4 Å		1.06 Å/pix.
x 240 pix.
= 254.4 Å		1.06 Å/pix.
x 240 pix.
= 254.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0175 / ムービー #1: 0.0175
最小 - 最大-0.0047062016 - 0.049964543
平均 (標準偏差)0.00049398077 (±0.0025581706)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 254.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z254.400254.400254.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ342342342
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0050.0500.000

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添付データ

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追加マップ: Sharpened and filtered map

ファイルemd_30261_additional_1.map
注釈Sharpened and filtered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_30261_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_30261_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hsp21

全体名称: Hsp21
要素
  • 複合体: Hsp21
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 21, chloroplastic

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超分子 #1: Hsp21

超分子名称: Hsp21 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 250 KDa

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分子 #1: Heat shock protein 21, chloroplastic

分子名称: Heat shock protein 21, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 23.654545 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SQDPNSENLY FQSAQDQREN SIDVVQQGQQ KGNQGSSVEK RPQQRLTMDV SPFGLLDPLS PMRTMRQMLD TMDRMFEDT MPVSGRNRGG SGVSEIRAPW DIKEEEHEIK MRFDMPGLSK EDVKISVEDN VLVIKGEQKK EDSDDSWSGR S VSSYGTRL ...文字列:
MGSSHHHHHH SQDPNSENLY FQSAQDQREN SIDVVQQGQQ KGNQGSSVEK RPQQRLTMDV SPFGLLDPLS PMRTMRQMLD TMDRMFEDT MPVSGRNRGG SGVSEIRAPW DIKEEEHEIK MRFDMPGLSK EDVKISVEDN VLVIKGEQKK EDSDDSWSGR S VSSYGTRL QLPDNCEKDK IKAELKNGVL FITIPKTKVE RKVIDVQIQ

UniProtKB: Heat shock protein 21, chloroplastic

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio from RELION 3.0
最終 再構成想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 104126
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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